最全面生物化学(名词解释及简答题)2021.docx

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1、精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成生物化学1、 生物化学地主要内容为什么？答：（一）生物体地化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息地贮存、传递与表达2、 氨基酸地两性电离、等电点为什么？答：氨基酸两性电离与等电点，氨基酸地结构特征为含有氨基与羧基。氨基可+以接受质子而形成NH 4 ，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO ，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离地性质。再酸性溶液中， 氨基酸易解离成带正电荷地阳离子，再碱性溶液中，易解成带负电地阴离子，因此氨基酸为两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液与等电点。PH 值为氨基酸地3、什么为肽

2、键、蛋白质地一级结构？答：再蛋白质分子中，一个氨基酸地a 羧基与另一个氨基酸地a 氨基，通过脱去一分子地 H2O所形成化学键（ -CO NH-）称为肽键。蛋白质肽链中地氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。4、 维持蛋白质空间结构地化学键为什么？答 ：维持蛋白质高级结构地化学键主要为次级键，有氢键、离子键、疏水键、 二硫键以及范德华引力。5、 蛋白质地功能有哪些？答：蛋白质再体内地多种生理功能可归纳为三方面：1.构成与修补人体组织蛋白质为构成细胞、组织与器官地主要材料。2.调节身体功能3. 供给能量6、 蛋白质变性地概念及其本质为什么？第 1 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学

3、业有成答：天然蛋白质地严密结构再某些物理或化学因素作用下，其特定地空间结构被破坏，从而导致理化性质改变与生物学活性地丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质地变性作用。变性蛋白质只有空间构象地破坏，一般认为蛋白质变性本质为次级键，二硫键地破坏，并不涉及一级结构地变化。7、 酶地特点有哪些？答： 1、酶具有极高地催化效率2、3、4、酶对其底物具有较严格地选择性。酶为蛋白质，酶促反应要求一定地PH、温度等温与地条件。酶为生物体地组成部分，再体内不断进行新陈代谢。8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心： 对于不需要辅酶地酶来说，活性中心就为酶分子再三维结构上比较

4、靠近地少数几个氨基酸残基或为这些残基上地某些基团，它们再一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同地肽链上，通过肽链地盘绕、 折叠而再空间构象上相互靠近；对于需要辅酶地酶来说，辅酶分子， 或辅酶分子上地某一部分结构往往就为活性中心地组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个为结合部位， 一定地底物靠此部位结合到酶分子上，第二个为催化部位，底物地键再此处被打断或形成新地键，从而发生一定地化学变化。酶地分子中存再有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh 等，活性中心为酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物地部位。酶分子地功能团基团中，那些与酶活性密切相关地基团称做酶地必需

5、基团。有些必需基团虽然再一级结构上可能相距很远，但再窨结构上彼此靠近，集中再一起形成且定窨构象地区域，能与底物特异地结合，并将底但并不为这些基团都与酶活性有关。一物转化为产物。这一区域称为酶地活性中心。般将与酶活性有关地基团称为酶地必需基团构成酶活性中心地必需基团可分为两种，与底物结合地必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化地基团称为催化基团。活性中心中有地必需基团可同时具有这两方面地功能。 还有些必需基团虽然不参加酶地活性中心地组成，酶活性中心应有地空间构象所必需，这些基团为酶地活性中心以外地必需但为维持基团9、 酶共价最常见地形式为什么？答：酶地共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱

6、乙酰化、 甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及SH与 SS地互变等。10、酶促反应动力学中，温度对反应速度地影响为什么？第 2 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成答：化学反应地速度随温度增高而加快。但酶为蛋白质， 可随温度地升高而变性。再温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般地说，温度每升高 10，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性地因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒v 形或倒 u 形曲线。11、 糖地主要生理功能为什么？答：糖为自然界最丰富地物质之一，人体每日摄入地糖比蛋白质、脂肪多，占到食物总量地百分之五十以上

7、，糖为人体能量地主要来源之一，以葡萄糖为主供给机体各种组织能量， 1 克葡萄糖完全氧化分解可产生2840j/mol 地能量，除了供给机体能量以外， 糖也为组成人体组织结构地重要成分：与蛋白质结合形成糖蛋白构成细胞表面受体、配体，再细胞间信息传递中起着重要作用；与脂类结合形成糖脂为神经组织与细胞膜中地组成成分；还有血浆蛋白、 抗体与某些酶及激素中也含有糖。糖地基本结构式为(CH2O)n，故也称之为碳水化合物12、血糖地来源与去路为什么？答：血糖地来源有：食物中地糖类物质经消化吸收进入血中，这为血糖地主要来源； 肝贮存地糖原分解成葡萄糖入血，这为空腹时血糖地直接来源；再禁食情况下，以甘油、 某些有

8、机酸及生糖氨基酸为主地非糖物质，转变成葡萄糖，以补充血糖。通过糖异生作用血糖地去路有： 葡萄糖再各组织细胞中氧化分解供能，这为血糖地主要去路；餐后肝、肌肉等组织可将葡萄糖合成糖原，糖原为糖地贮存形式；转变为非糖物质，如脂肪、非必需基酸等；转变成其它糖及糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖、糖醛酸等；当血糖浓度高于8.9mmol/L （ 160mg/100ml）时，则随尿排出，形成糖尿。正常人血糖虽然经肾小球滤过，但全部都被肾小管吸收，故尿中糖极微量，常规检查为阴性。只有再血糖浓度高于8.9mmol/L ，即超过肾小管重吸收能力时，尿糖检查才为阳性。糖尿多见于某些病理情况，尿病等。如糖13、 糖

9、异生地原料、途径及其关键酶为什么？答：非糖物质转变为葡萄糖或糖原地过程称为糖异生。 酸(甘、丙、苏、丝、天冬、谷、半胱、脯、精、组等非糖物质主要有生糖氨基)、有机酸 (乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中各种羧酸等)与甘油等。不同物质转变为糖地速度不同。14、 糖有氧氧化地生理意义为什么？第 3 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成答： 1. 三羧酸循环为机体获取能量地主要方式。1 个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成 2 个分子 ATP，而有氧氧化可净生成38 个 ATP，其中三羧酸循环生成24 个ATP，再一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖地有氧氧化获得能量。糖地有氧氧化不但释能效

10、率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP分子中， 因此能地利用率也很高。2. 三羧酸循环为糖，脂肪与蛋白质三种主要有机物再体内彻底氧化地共同代谢途径，三羧酸循环地起始物乙酰辅酶a，不但为糖氧化分解产物，它也可来自脂肪地甘油、 脂肪酸与来自蛋白质地某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上为三种主要有机物再体内氧化供能地共同通路，估计人体内 2/3 地有机物为通过三羧酸循环而被分解地。地枢纽， 因糖与甘油再体内代谢可生成3. 三羧酸循环为体内三种主要有机物互变- 酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环地中间产物， 这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成 - 酮戊二酸与草酰乙酸，再经

11、糖异生地途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅为三种主要地有机物分解代谢地最终共同途径，互变地联络机构。而且也为它们15、 简述磷酸戊糖途径地生理意义答： 1.5- 磷酸核糖地生成，此途径为葡萄糖再体内生成5- 磷酸核糖地唯一途径，故命名为磷酸戊糖通路，体内需要地5- 磷酸核糖可通过磷酸戊糖通路地氧化阶段不可逆反应过程生成， 也可经非氧化阶段地可逆反应过程生成，而再人体内主要由氧化阶段生成， 5- 磷酸核糖为合成核苷酸辅酶及核酸地主要原料，故损伤后修复、再生地组织 ( 如梗塞地心肌、 部分切除后地肝脏 ) ，此代谢途径都比较活跃。2.NADPH +H与 ANDH不同，它携带地氢不为通过呼吸

12、链氧化磷酸化生成为作为供氢体参与许多代谢反应，具有多种不同地生理意义。ATP，而(1) 作为供氢体，参与体内多种生物合成反应，例如脂肪酸、胆固醇与类固醇激素地生物合成，都需要大量地NADPH +，H 因此磷酸戊糖通路再合成脂肪及固醇类化合物地肝、肾上腺、性腺等组织中特别旺盛。(2) NADPH +H 为谷胱甘肽还原酶地辅酶，对维持还原型谷胱甘肽地正常含量，有很重要地作用， G-SH能保护某些蛋白质中地巯基，如红细胞膜与血红蛋白上地 sh 基，因此缺乏6- 磷酸葡萄糖脱氢酶地人，因NADPH +H缺乏， G-SH含量过低，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。(3) NADPH +H参与肝脏生物转化反

13、应，肝细胞内质网含有以地加单氧酶体系，参与激素、药物、毒物地生物转化过程。NADPH +H为供氢体第 4 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成(4) NADPH +H 参与体内嗜中性粒细胞与巨噬细胞产生离子态氧地反应，因而有杀菌作用。16、 生物氧化地主要特点为什么？答：指物质再生物体内地氧化过程，亦即物质再体内进行地氧化还原反应，主要 指糖、脂肪、蛋白质再体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳与水地过程。生物氧化为再机体中pH 近中性、 37、温与地水溶液环境中，由酶催CO2 来自有机酸脱羧反应，而底物脱下地氢经电H2O氧化时能量逐步释放， 有利于捕获大部分能化而逐

14、步进行地过程；体内子传递过程最后与氧结合生成 量用于 ATP 生成。17、 什么为高能化合物，体内最重要地高能化合物为什么？答：高能化合物：磷酸酯类化合物再生物体地能量转换过程中起者重要作用。许多磷酸酯类化合物再水解过程中都能够释放出自由能。一般将水解时能够释放 21 kJ /mol（ 5 千卡/mol) 以上自由能（G -21 kJ / mol）地化合物称为高能化合物。ATP 为生物细胞中最重要地高能磷酸酯类化合物18、 简述 ATP 地生成方式答：体内 ATP生成有两种方式(1) 底物水平磷酸化底物分子中地能量直接以高能键形式转移给ADP生成 ATP，这个过程称为底物水平磷酸( 二) 氧化

15、磷酸化氧化与磷酸化为两个不同地概念。氧化为底物脱氢或失电子地过程，而磷酸化为指 ADP与 PI 合成 ATP地过程。再结构完整地线粒体中氧化与磷酸化这两个过程为紧密地偶联再一起地， 即氧化释放地能量用于atp 合成，这个过程就为氧化磷酸化，氧化为磷酸化地基础，而磷酸化为氧化地结果, 由于底物分子内原子地重新排列，使能量集中，产生高能键。然后，把底物分子中地高能磷酸键地能量直接转交给 ADP而最终生成 ATP，将此过程称为底物水平磷酸化。呼吸链递电子氧化释能与 ADP磷酸化成 ATP储能相偶联地过程称为氧化磷酸化，也称偶联磷本乡化，为体内生成ATP地最主要方式。19、 名词解释：呼吸链、氧化磷酸

16、化答：呼吸链为由一系列地递氢体与递电子体按一定地顺序排列所组成地连续反应体系，它将代谢物脱下地成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。吸链递电子氧化释能与ADP磷酸化成 ATP储能相偶联地过程称为氧化磷酸化，也称偶联磷本乡化，为体内生成ATP地最主要方式。第 5 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成20、 脂类地生理功能为什么？答：脂类分为两大类，即脂肪与类脂( 一) 脂肪：贮存能量与供给能量为脂肪最重要地生理功能。持体温，保护内脏器官地作用。脂肪组织还可起到保( 二) 类脂：为生物膜地主要组成成分为脂肪酸盐与维生素D3以及类固醇激素合成地原料，对于调节机体脂类物质地

17、吸收，尤其为脂溶性维生素(A， D， E，K)地吸收以及钙磷代谢等均起着重要作用。21、 脂类消化吸收地特点为什么？答：正常人一般每日每人从食物中消化60?50 克地脂类， 其中甘油三脂占到90%以上，除此以外还有少量地磷脂、类再成人口腔与胃中不能被消化， 少量脂肪酶，但此酶只有再中性胆固醇及其酯与一些游离脂肪酸。食物中地脂这为由于口腔中没有消化脂类地酶，胃中虽有ph 值时才有活性，因此再正常胃液中此酶几乎没有活性 (但为婴儿时期，胃酸浓度低，胃中ph 值接近中性，脂肪尤其为乳脂可被部分消化 )。脂类地消化及吸收主要再小肠中进行，首先再小肠上段，通过小肠蠕动， 由胆汁中地胆汁酸盐使食物脂类乳化

18、，使不溶于水地脂类分散成水包油地小胶体颗粒， 提高溶解度增加了酶与脂类地接触面积，有利于脂类地消化及吸收。再形成地水油界面上， 分泌入小肠地胰液中包含地酶类，开始对食物中地脂类进行消化，这些酶包括胰脂肪酶，辅脂酶，胆固醇酯酶与磷脂酶a2。22、 酮体地生成与利用为什么？答： . 酮体地生成：以乙酰 CoA为原料，再肝细胞线粒体内经酶催化先缩合生成 3 羟 3 甲基戊二酸单酰CoA（HMGCo）A，再经裂解而生成酮体。HMG辅酶 A合酶为酮体合成地关键酶. 除肝以外，肾也含有生成酮体地酶体系。肝脏有生成酮体地酶， 但缺乏利用酮体地酶。 肝产生地酮体需经血液运输到肝外组织进一步氧化分解 . 酮体地

19、利用：再肝外组织细胞地线粒体内，羟丁酸与乙酰乙酸可被氧化生成 2 分子乙酰 CoA。乙酰 CoA进入三羧酸循环被彻底氧化。23、 简述脂酸合成地基本过程答：体内地脂肪酸大部分来源于食物，为外源性脂肪酸，再体内可通过改造加工 被人体利用。 同时机体还可以利用糖与蛋白转变为脂肪酸称为内源性脂肪酸，用另于甘油三酯地生成，贮存能量。合成脂肪酸地主要器官为肝脏与哺乳期乳腺，外脂肪组织、肾脏、小肠均可以合成脂肪酸， 合成脂肪酸地直接原料为乙酰COA，消耗 ATP 与 NADHP ，首先生成十六碳地软脂酸， 经过加工生成人体各种脂肪酸，第 6 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成合成

20、再细胞质中进行。24、 简述胆固醇再体内地转变答：胆固醇再体内不被彻底氧化分解为CO2 与 H2O，转变为多种具有重要生理作用地物质，再肾上腺皮质可以转变成肾上腺皮质激素；再性腺可以转变为性激素，如雄激素、雌激素与孕激素；再皮肤，胆固醇可被氧化为7- 脱氢胆固醇，后者经常紫外线照射转变为维生素地消化吸收。D3；再肝脏，胆固醇可氧化成胆汁酸，促进脂类25、 载脂蛋白地主要生理功能为什么？答：地生理功能有：组成载脂蛋白并维持其结构地稳定性与完整性。apoI可以激活卵磷脂胆固醇酰基转移酶（LCAT）地活性。 ApoA 可作为HDL受体地配体，apoI生理功能为：维持HDL结构，激活肝脂酶，VLDL

21、；为 LDL 地ApoB 100 地生理功能有： 合成装配与分泌富含甘油三酯地结构蛋白。 LDL 受体地配体，并可调节LDL 从血浆中地清除速率。ApoC 族生理功能有： 同磷脂相互作用，维持脂蛋白结构：再溶液中呈特殊地立体双性离子，带负电荷地酸性氨基酸与磷脂带正电荷地基团作用，具有很强地磷脂结合活性。由于与磷脂地相互作用，使 ApoC 族地 -螺旋结构增加，而磷脂地单个酯酰链地运动则受到限制， 从而影响磷脂从凝胶态到液晶态地转变，两者作用地结果，从而固系了脂蛋白地结构；对酯酶有激活作用，HDL地磷脂再流动性增加时， ApoC通过 HDL 脂层表面后促进了LCAT 地催化作用； ApoC可以激

22、活 LPL ，ApoE 生理功能有：为LDL 受体地配体，。26、 蛋白质地互补作用为什么？答： 植物性蛋白质中各种氨基酸地含量与组成比例与人体需要相比总有些不足。由于各种植物性蛋白质地氨基酸含量与组成各不相同，因而可以通过植物性食物地互相搭配，取长补短，来使其接近人体需要，提高其营养价值。这种食物搭配地效果叫做蛋白质地互补作用。再实际生活中我们也常将多种食物混合食用，现谷再我们知道了这样做不仅可以调整口感，还十分符合营养科学地原则。例如，类食物蛋白质内赖氨酸含量不足，蛋氨酸含量较高， 而豆豆类食物地蛋白质恰好相反，混合食用时两者地不足都可以得到补偿。27、 蛋白质消化吸收地特点为什么？答：食

23、物蛋白质经口腔加温，进入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺地腔壁细胞分泌盐酸与主细胞分泌胃蛋白酶原。无活性地胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等地多肽片段，随食糜流入小肠，触发小肠分泌胰泌素。 胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠，中与胃内容物中地盐酸。 pH 达 70 左右。同时小肠上段地十二指肠释放出肠促胰酶肽，以刺激胰腺第 7 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成分泌一系列胰酶酶原，其中有胰蛋白酶原。胰凝乳蛋白酶原与羧肽酶原等。再十二指肠内，胰蛋白酶原经小肠细胞分泌地肠激酶作用，转变成有活性地胰蛋白酶，催化其他胰酶原激活。 这些胰酶将肽片

24、段混合物分别水解成更短地肽。小肠内生成地短肽由羧肽酶从肽地C 端降解，氨肽酶从N 端降解，如此经多种酶联合催化，食糜中地蛋白质降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。游离氨基酸进入血液循环输送到肝脏28、简述体内氨地来源与去路答：体内氨有三个主要地来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生地氨、肠道吸收地氨、以及肾小管上皮细胞分泌地氨。内氨地主要来源。胺类地分解也可以产生氨。1氨基酸脱氨基作用产生地氨为体2、正如前述，肠道吸收地氨有两个来源，即肠内氨基酸再肠道细菌作用下产生地氨与肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生地氨。肠道产氨地量较多，每日约4g。肠内腐败作用增强时，氨地产生量增多。 N

25、H 3 比 NH 4+易于穿过细胞膜而被吸收；再碱性环境中，+NH 4 偏向于转变成NH3。因此肠道pH调碱时，氨地吸收加强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性肥皂水灌肠，就为为了减少氨地吸收。3肾小管上皮细胞分泌地氨主要来自谷氨酰胺。谷氨酰胺再谷氨酰胺酶地催化+H 结合成下水解成谷氨酸与NH 3，这部分氨分泌到肾小管腔中主要与尿中地+，以铵盐地形式由尿排出体外，这对调节机体地酸碱平衡起着重要作用。NH 4酸性原有利于肾小管细胞中地氨扩散人尿，但碱性尿则可妨碍肾小管细胞中NH 3地分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨地另一个来源。由此，临床上对因肝硬化而产生腹水地病人，不宜

26、使用碱性利尿药，以免血氨升高。氨地转运：氨为有毒物质。各组织中产生地氨如何以无毒性地方式经血液运输到肝合成尿素或运至肾以铵盐形式随尿排出？现已阐明，形式运输地。氨再血液中主要为以丙氨酸及谷氨酰胺两种NH 3 去路：鸟氨酸循环详细过程尿素合成地调节高血氨症与肝性脑病29、 一碳单位地生物学意义为什么？答：某些氨基酸再分解代谢过程中产生地含有一个碳原子地基团其代谢地辅酶为四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶地合成, 称为一碳单位。, 例如甲基、甲烯基、甲酰基1. 一碳单位为合成嘌呤与嘧啶地原料，再核酸生物合成中有重要作用。如 n5n10chfh4 直接提供甲基用子脱氧核苷酸duMP向 dTMP地转

27、化。n10-cho-fh4与 n5n10-ch=fh4分别参与嘌呤碱中c2，c3 原子地生成。 2.sam 提供甲基可参与体内多种物质合成。例如肾上腺素、胆碱、胆酸等。30、 简述核酸地碱基组成答：核苷酸中地碱基均为含氮杂环化合物，它们分别属于嘌呤衍生物与嘧啶衍生物。核苷酸中地嘌呤碱(purine)主要为鸟嘌呤 (guanine,g)与腺嘌呤 (adenine,a)，嘧啶 碱 (pyrimidine) 主 要 为 胞 嘧 啶 (cytosine,c) 、 尿 嘧 啶 (uracil,u) 与 胸 腺 嘧 啶第 8 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成(thymine,t

28、)。DNA 与 RNA 都含有鸟嘌呤 (g)、腺嘌呤 (a)与胞嘧啶 (c)；胸腺嘧啶 (t)一般而言只存再于DNA 中，不存再于RNA 中；而尿嘧啶 (u)只存再于 RNA 中，不存再于 DNA 中核酸中五种碱基中地酮基与氨基，均位于碱基环中氮原子地邻位，可以发生酮式一烯醇式或氨基亚氨基之间地结构互变。 这种互变异构再基因地突变与生物地进化中具有重要作用有些核酸中还含有修饰碱基(modifiedcomponent)，(或稀有碱基， unusual com ponent)，这些碱基大多为再上述嘌呤或嘧啶碱地不同部位甲基化(methylation)或进行其它地化学修饰而形成地衍生物。一般这些碱基

29、再核酸中地含量稀少，再各种类型核酸中地分布也不均一。DNA中地修饰碱基主要见于噬菌体DNA ，如 5- 甲基胞嘧啶 (m5c)， 5-羟甲基胞嘧啶hm5c；RNA 中以 TRNA 含修饰碱基最多，如1-甲基腺嘌呤 (m1a)， 2， 2 一二甲基鸟嘌呤 (m22g)与 5，6-二氢尿嘧啶 (dhu)等。核酸中地碱基为含氮杂环化合物，有两类：嘌呤与嘧啶。其中，嘌呤分为腺嘌呤与鸟嘌呤；嘧啶有胞嘧啶、胸嘧啶与尿嘧啶。 DNA 分子中含有前四种碱基；外，其余与 DNA 相同。RNA 分子中除胸腺嘧啶由尿嘧啶代替31、 DNA地一级结构为什么？双螺旋结构地要点为什么？答：核酸为由很多单核苷酸聚合形成地多

30、聚核苷酸，DNA地一级结构即为指四种核苷酸 (dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定地排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成地多核苷酸，双螺旋结构模型地要点为：DNA分子为由两条方向相反地平行多核苷酸链围绕同一中心轴构成地双螺旋结构。再两条链中， 辛水地磷酸与脱氧核糖通过 3,5 磷酸二酯键相连而成地骨架位于螺旋外侧。脱氧核糖平面与碱基平面垂直，碱基位于螺旋地内侧双螺旋地直径为2nn，碱基平面与螺旋地纵轴垂直两条多核苷酸链通过碱基之间形成地氢键联系再一起。32、答：RNA 地分类有哪些？细胞核与胞液rRNA mRNA tRNAhnRNA线粒体mt tRNAmt mRNA mt tRNA功能

31、核蛋白体组成成分 蛋白质合成模板 转运氨基酸成熟 mRNA地前体参与 hnRNA地剪 接、转运蛋白质内质网定位 合成地信号识别体地组成成核蛋白体 RNA信使 RNA转运 RNA不均一核 RNA小核 RNAsnRNA小胞浆 RNAscRNA/7sl-RNA第 9 页，共 14 页精品资料积极向上，探索自己本身价值，学业有成33、简述核酸地紫外线吸收答：核酸分子中地碱基都含有共轭双键，再 260nm波长处有最大紫外线吸收。可以利用核酸地这一特性对溶液中核酸地含量进行定量分析。34、人体内嘌呤分解地终产物为什么？答：为尿酸。TMP为怎样合成地？答： TMP为由脱氧尿嘧啶核苷酸经甲基化生成。 名词解释

32、：基因、基因表达、逆转录、翻译35、36、答：基因为具有功能地DNA片段；基因中包含地遗传信息通过转录及翻译合成各种 RNA与蛋白质地过程称基因表达；逆转录为某些病毒以模板指导 DNA 地合成； 翻译为编码蛋白质地基因表达地第二步，RNA做为为生物体内最复杂地生化过程。蛋白质生物合成为指以mRNA 为模板合成蛋白质，由于 mRNA 中地遗传信息为从基因中转录而来，包含再核苷酸序列之中，而蛋白质生物合成为要将核苷酸链中地遗传信息表达为氨基酸构成地多肽 链，因此又称为 翻译DNA复制地保真性为指什么？37、答：DNA聚合酶再复制延长中能正确选择底物核苷酸，对。 引物酶与引发体地作用为什么？使之与模板核苷酸配38、答：引物酶地作用为催化引物地合成，它能再复制起始位点按照与模板碱基互补地原则合成短片段RNA。 引物酶与 DnaB蛋白及单链模板结合，构成引发体，随着 RNA引物地合成与制叉，复制进入延长阶段。DNA聚合酶地加入， 再复制起始部位两侧形成两个39、蛋白质生物合成体系中三种RNA地作用为什么？答： mRNA为翻译模板，它地编码序列中地密码子顺序决定了合成到肽链中氨基酸地顺序； tRNA与相应地氨基酸结合，生成氨基酸tRNA, 起识别密码子与供应氨基酸合成肽链地结合器作用；核蛋白体为蛋白质合成场所。再蛋白质地生物合成过程中，tRNA 起着运输氨基酸与“接合器”地作用。40、