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1、如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流中英文名词解释汇总【精品文档】第 26 页生物化学上册中英文名词解释汇总第一章：糖类1. 糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。2. 单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。3. 寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由220个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。4. 二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡

2、糖，由2个分子单糖缩合而成。常见的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。5. 多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。6. 同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原（glycogen）、纤维素（cellulose）。7. 杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸（hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。8. 糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多

3、糖和酸性多糖。是动植物特别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。9. 蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。10. 糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。11. 糖脂（glycolipid）12. 脂多糖（lipopolysaccharide）

4、第二章 脂质1. 脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。2. 储存脂质 （storage lipid） 、结构脂质 （structure lipid）、活性脂质（active lipid）3. 单纯脂质 （simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、 衍生脂质（derived lipid）4. 脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）5. 必需脂酸 （essential FA） 亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。6. 磷脂酰胆碱 （phosphatidyl Choli

5、ne，PC） 也称卵磷脂（lecithin） 可降低胆固醇，增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。7. 胆碱（Choline） 、胆固醇（cholesterol）8. 脂蛋白（lipoprotein）脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物a. 乳糜微粒（chylomicron）主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及其他脂质到血浆和其他组织。b. 极低密度脂蛋白（very low density lipoprotein，VLDL）主要功能是从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。c. 中间密度脂蛋白（intermediate density lipoprotein，IDL） 一部分被

6、肝脏直接吸收，一部分转化为LDL。d. 低密度脂蛋白（low density lipoprotein，LDL）把胆固醇从肝脏运送到全身组织，过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。e. 高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）会将胆固醇从周边组织输送到肝脏代谢 第三章：蛋白质1. 单纯蛋白质（simple proein）：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分。2. 缀合蛋白质（conjugated protein）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的 各种化学成分作为其结构的一部分。3. 辅基（prosthetic group）配体（ligand）：

7、许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。4. 纤维状蛋白质（fibrous protein）、球状蛋白质（globular protein）、膜蛋白质（membrane protein）。5. 单体蛋白质（monomeric protein）：有一条多肽链构成的蛋白质。6. 寡聚蛋白质（oligomeric protein）多聚蛋白质（multimeric protein）：由两条或多条多肽链构成的蛋白质。7. 亚基或亚单位（subunit）：寡聚蛋白质中的多肽链。8. 二硫键（disulfide bond）：在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残基

8、的共价键，除肽键外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间形成的化学键。9. 多肽（polypeptide）/寡肽（oligopeptide）：通常把含有几个至十几个氨基酸残基的肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。10. 氨基酸残基（aminoacid residue）：肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，故称为氨基酸残基。11. 蛋白质（protein）、肽(或肽链)（peptide chain）、肽基肽单位（petpide group）12. 蛋白质的一级结构(primary structure)：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。13.

9、 Hydrogen bond:氢键14. hydrophobic interation:疏水作用（熵效应）15. -helix:-螺旋16. -pleated sheet:-折叠 17. -turn:-转角18. random coil：无规卷曲19. Primary structure:一级结构 肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构1. secondary structure:二级结构 蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。20. super secondary structure:超二级结构 由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、

10、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。21. teriary structure:三级结构 指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 22. quaternary structure:四级结构 指寡聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的方式。23. Stucture domain：结构域 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。24. homomultimeric protein：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成25. heteromultimeric pr

11、otein：杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成26. allosteric effect：别构效应， 多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)27. allosteric protein：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质28. allosteric site：别构部位，除活性部位外还有别的配体(如效应物或调节物)的结合部位29. 同源蛋白质（Homologous protein） ：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。30. 趋异突变 （ divergent m

12、utation ）：导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或者形成新的蛋白质。31. 中性突变 （ neutral mutation ）：中性突变是指这种突变对生物体的生存既没有好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。32. 分子病 （molecular disease）：基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的 三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。33. 血红蛋白(hemoglobin)=球蛋白（globin）+血红素(heme)34. 蛋白质前体（ precurso

13、r protein）：生物刚合成的无活性的蛋白质，也称为蛋白原或前蛋白质。35. 血红蛋白的别构效应（变构效应）（allosteric effect）：指亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能发生变化。 36. 效应物 effector 37. 血红蛋白Hb 、 肌红蛋白Mb ；紧张态T态(tense state) 、松弛态R(relaxed state)；波耳效应（Bohr effect）、2,3-二磷酸甘油酸 2,3-Diphosphoglycerate (DPG)。38. Dialysis(透析):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其

14、它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。39. ultafiltration（超滤）：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。40. Density gradient（密度梯度）：蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进而形成密度梯度。41. Salting out(盐析)：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。42. Electrophoresis（电泳）：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极运动。43. Isoelectric focusing（等电聚焦）：一种高分辨率的蛋白质分离技术。44. Chromatofocusi

15、ng(聚焦层析)：根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物的柱层析方法。45. Hydrophobic interaction chromatography(疏水作用层析)：根据蛋白质表面的疏水性差别发展起来的一种纯化技术。46. Affinity chromatography(亲和层析)：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的有效纯化方法。47. Denaturation 蛋白质的变性 蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用（denaturation）。

16、48. Renaturation蛋白质的复性 如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。第四章 酶通论1. 活化分子（activation molecule）具有较高能量，处于活化态的分子2. 转化数（turnover number，TN）在一定条件下每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。3. 底物（substrate）被作用的反应物4. 反馈抑制（feedback inhibition）催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产物抑制。5. 调节亚基（regulatory subunit）、催化亚基（cota

17、lytic subunit）6. 抑制剂（inhibitor）：使酶的必须基因或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质7. 激活剂（activator）：凡是能提高酶活性对的物质。8. 别构调控（allosteric rugulation）、酶原激活（proenzyme ）、可逆共价修饰（reversible covalent modification）9. 同工酶（isoenzyme）：催化相同的化学反应，但是其蛋白质分子结构，理化性质和免疫性能等方面存在明显的差异的一组酶。10. 抗体酶（Abzyme）:一种具有催化能力的蛋白质，其本质是免疫球蛋白，但是在易变

18、区被赋予了酶的属性，所以又称“催化性抗体”（catalytic antibody）11. 胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）/ 羧肽酶（ribonuclease）12. 锁钥学说（lock and key thoery）、诱导契合学说（induced-fit hypothesis）13. 脱辅酶（apoenzyme/apoprotein）、 全酶（holoenzyme）、 辅因子（cofactor）14. 单体酶（monomeric enzyme）一条肽链组成15. 寡聚酶（oligomeric enzyme）两个或两个以上亚基组成的酶16. 多酶复合体（multienzyme comp

19、lex）是由几种酶靠费共价键彼此嵌合而形成17. 国际酶学委员会（EC,enzymes commision）1氧化还原酶类（oxido-reductases）、2转移酶类（transferases）、3水解酶类(hydrolases) 、4裂合酶类（lyases）、5异构酶类（isomerases）、6连接酶类（ligases or synthatases）18. 酶的专一性(specificity) 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。19. 绝对专一性（absolute specific）有些酶对底物要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质20. 相对专一性（relativ

20、e specific）对链两端的集团要求程度不同，对其中一个要求严格，儿对另一个要求不严格21. 立体异构专一性（stereospecific）当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。22. 酶的活力单位（activity unit）：指在一定条件下使酶促反应达到某一速度时所需要的酶量。酶活力单位是一个人为规定的标准。国际单位 ：1IU指在规定条件（最适pH，最适底物浓度）下，每分钟转化1umol底物的酶量。23. 酶的比活力（specific activity）：指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。比活力=酶活力单位数（U）/酶蛋白质量（mg）。24. 酶工

21、程（enzyme engineering）：研究酶的生产，纯化，固定化技术，酶分子结构的修饰和改造以及在工农业，医药卫生和理论研究等方面的应用。25. 酶促反应动力学 kinetics of enzyme-catalyzed reaction 研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学。26. 失活作用 inactivation 可使酶蛋白变性而酶活力丧失的作用。27. 抑制作用 inhibition 由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起的酶活力降低或丧失的作用。28. 不可逆抑制 irrerersible inhibition 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力

22、的丧失，不能用透析、过滤等物理方法除去抑制剂而使酶活性复活。29. 可逆抑制 rerersible inhibition 抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。30. 竞争性抑制 competitire inhibition 抑制剂和底物竞争酶的结合位点，从而影响底物与酶的正常结合。31. 非竞争性抑制 noncompetitire inhibition 这类抑制作用的特点是底物和抑制剂同时和酶结合，两种没有竞争作用。但复合物不能进一步分解为产物，因此酶活力降低。32. 反竞争性抑制 uncompetitire inhibiti

23、on 酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合。33. 过渡态transition seare 底物和酶结合成中间复合物后被激活的过渡形式。34. 最适温度optimum temperature ：按化学反应的一般规律，化学反应速度随温度增高而加快。但酶的化学本质是蛋白质，温度升高又会使酶蛋白变性、活性降低而反应速度下降。当温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般温度每升高10，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒V形或倒U形曲线。在此曲线顶点所代表的温度条件下，酶促反应速度最大， 这一温度称为酶的最适温度(opti

24、mum temperature)。酶的最适温度不是酶的特征性常数，这是因为它与反应所需时间有关，不是一个固定的值。酶可以在短时间内耐受较高的温度，相反，延长反应时间，最适温度便降低。35. 最适PH optimum PH：酶反应体系的pH变化会对酶的性质产生显著的影响，其会对酶活性中心的必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态产生影响；同时也会影响底物和辅酶的解离程度，最终影响酶与底物的结合（即ES的生成）。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相匹配而结合，方可发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，此时，反应体系的pH值称为酶的最适pH(op

25、timum pH)。 最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响。36. 激活剂 activiator 凡是能提高酶活性的物质称为激活剂。37. Active site 酶的活性部位： 少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位。38. Serine proteases丝氨酸蛋白酶： 丝氨酸蛋白酶是一个最有特色的蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺

26、乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。39. Convergent evolution 趋同进化： 这些酶的来源各异，但是它们的催化三联体的组成相同，有相似的催化机制，这种情况称为丝氨酸蛋白酶异源的趋同进化。40. Dibergent evolution 趋异进化： 通过基因突变，从同一个祖先取得不同的专一性，称为趋异进化。41. Catalytic triad 催化三联体：His57、Asp102、Ser195。42. Catalytic diad 催化二联体：两个天冬氨酸活性部位结构高度对称，其中一个天冬氨酸羧基质子化，另一个脱质子。而质子在自由酶

27、或酶-底物复合物中可以被共价结合到天冬氨酸基团的任何一个。43. Allosteric regulation别构调节 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节。44. Allosteric effector 别构剂 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为别构剂，通常为小分子代谢物或辅因子。45. Positive effector 正效应物 使酶发生别构效应导致酶活性增加的物质。46. negative effector 负效应物 使酶发生别构效应导致酶活性降低的物质。47. Homotropic effect 同促效

28、应 底物分子本身对别构酶的调节作用。48. Heterotropic effect 异促效应 非底物分子的调节物对别构酶的调节作用。49. Saturation ratio 饱和比值 指酶分子中的结合位点被底物饱和90和饱和10时底物浓度的比值，用来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。50. Precursor & zymogen 酶原 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原(zymogen)。51. Reversible convalent modification 可逆共价修饰 共价调节酶多肽链上的某些基团可以在其它酶的作用下进行可逆的共价修饰，从

29、而调节酶的活性状态在活性与非活性之间互变。第五章 核酸1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与一般都是由糖的异头碳与的N-1或嘌呤的N-9之间形成的-N-糖键连接。 2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 3，cAMP(cycle AMP)：3,5-环酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活酸环化酶催化ATP环化形成的。 4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3羟

30、基与别一个核苷的5羟基与同一分子化，就形成了一个磷酸二脂键。 5，核酸（DNA）：含有特殊脱氧序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3,5-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。 6，核糖核酸（RNA）：通过3,5-磷酸二脂键连接形成的特殊序列的聚。 7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA . 8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作模板的RNA . 9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活

31、氨基酸，将它带到部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。 11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 12，对（base pair）:通过之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位

32、于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄深浅不一的一个大沟和一个小沟。 15大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。第六章 维

33、生素1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。 2，（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的以及抗坏血酸（维生素C）等。 3，（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。 4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。 5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋

34、白质共价结合的或一类，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 6,尼克腺嘌呤二（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。 7，黄素单（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化的辅酶。 8，硫胺素（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。 9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化的辅酶，含有核黄素。 10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是，脱羧酶和消旋酶的酶。 11，生物素（biotin）：参与脱

35、羧反应的一种酶的辅助因子。 12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为的载体。 13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的光合色素。 14，（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个的氨基可转移给别一个-酮酸。 第七章 激素1. 激素（hormone）是生物体内特殊的腺体或组织产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定的部位，从而引起特殊激动作用的一群微量的有机化合物。2. 受体（receptor）是一类存在于胞膜或胞内的，能与细胞外专一结合进而激活细胞内一系列生物化学反应，使细胞对外界刺激产生相应的效应的特殊。3

36、. 第一信使(first messengers) 细胞所接受的信号包括物理信号和化学信号，其中最重要的是由细胞分泌的、能够调节机体功能的一大类生物活性物质，他们是细胞间的通讯信号，被称为“第一信使”。这类信号分子主要是蛋白质、肽类、氨基酸及其衍生物，也包括类固醇激素和一氧化碳等4. 第二信使(second messengers) 第二信使学说是E.W.于1965年首先提出。他认为人体内各种（蛋白质、多肽和）都是通过内的(cAMP)而发挥作用的。2，必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。3，非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的

37、前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。4，等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。5，茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。6，肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。7，肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。9，层析:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。10，离子交换层析使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（：通过小分子经过半透膜扩散

38、到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。12，凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。13，亲合层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。15，凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照

39、分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。18，双向电泳：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。19，Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）

40、被回收再进行下一轮降解循环。20，同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。第二章1，构型:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。2，构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。3，肽单位:又称为肽基，是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻-碳原子组成的一个平面单位。4，蛋白质二级结构

41、在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有-螺旋和-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。5，蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。6，蛋白质四级结构:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。7，-螺旋（-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）

42、的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.8, -折叠（-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。9，-转角（-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（-螺旋和-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有216个氨

43、基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。10，超二级结构:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。11，结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。12，纤维蛋白:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维

44、蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。13，球蛋白:紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。14,角蛋白:由处于-螺旋或-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。15,胶原（蛋白）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。16，疏水相互作用:非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这

45、些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。17，伴娘蛋白:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。18，二硫键:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。19，范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。20，蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致

46、其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。21，肌红蛋白:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。22，复性:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。23，波尔效应:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。24，血红蛋白: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。25,别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的

47、构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。26，镰刀型细胞贫血病: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白-亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。 第三章1，酶:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。2,脱脯基酶蛋白:酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。3，全酶:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。4，酶活力单位:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其

48、它为最适条件）下，在1min内能转化1mol底物的酶量，或是转化底物中1mol的有关基团的酶量。5，比活:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。6，活化能:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。7，活性部位:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。8，酸-碱催化:质子转移加速反应的催化作用。9，共价催化：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。10，靠近效应：非酶促