生化总结-打印.doc

《生化总结-打印.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生化总结-打印.doc（27页珍藏版）》请在得力文库 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、 生物化学(药学用)一些总结各 代 谢 生 理 意 义 EMP1 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径： 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧； 从平原进入高原初期； 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。3 红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。4 肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在

2、肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。 TCA1 是糖在体内分解供能的主要途径： 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目； 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2 是糖、脂、蛋白质氧化供能的最终共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3 是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。是三大代谢联系的枢纽。 HMS1 是体内生成NADPH的主要代谢途径NADPH在体内可用于： 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；-

3、酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。 维持巯基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽还原。NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。 维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均

4、以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。3 提供能量在需要时，NADPH可通过转氢酶的作用，使NAD+还原为NADH，NADH通过呼吸链生成ATP提供能量需要，一分子6-磷酸葡萄糖可获得36分子ATP。 糖异生1 在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等异生成糖，以维持血糖水平恒定。机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。2 补充肝糖原，摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原。合成糖原的这条途径称三碳途径。3 回

5、收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。4 调节酸碱平衡，长期饥饿时，肾糖异生增强，肾脏中生成的-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。5 糖异生作用还可促进脂肪氧化分解供能的作用，当体内糖不够时，大量氧化分解脂肪，会产生过多的酮体，而酮体必须经过TCA才能彻底氧化，此时糖异生作用对维持TCA的正常进行起主要作用。 糖原合成分解1 贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮

6、存。2 调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3 利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。4 摄入体内的糖类只有一小部分以糖原形式储存，肌糖原可供肌肉收缩的需要，肝糖原则是糖的重要来源，对于依靠葡萄糖为能量来源的组织如红细胞、脑细胞等尤为重要。 Cori循环即乳酸循环，通过Cori循环回收乳酸分子中的能量，又重新积累了糖原，对身体能量的利用很有意义。脂肪酸的氧化可提供给机体大量可利用的能量。 酮体的生成及利用1. 酮体是联系肝与肝外组织之间的一种特殊运输方式。其生理意义在于体内脂肪酸氧化供能过程中器官与

7、组织之间的配合协调和分工问题。一方面利用肝特有的强活性脂肪酸氧化酶系和酮体生成酶系，快速地氧化分解脂肪酸生成酮体，再转运给肝外组织利用。另一方面，因脂肪不溶于水，不容易在血液中运输，而酮体是水溶性物质易于运出肝，经血液运至其他组织。2. 在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能。 转氨作用它不仅是体内多数氨基酸脱氨的重要方式，而且也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。临床上转氨作用也常作为一些疾病诊断和治疗时必要的参与指标。如心肌梗死患者，血清GOT异常增高，急性传染性肝炎患者血清GOT和GP

8、T均异常增高。 丙氨酸-葡萄糖循环经过此循环，使肌组织中的氨经无毒的丙氨酸形式运输到肝；同时又为肌组织提供了生成丙氨酸的葡萄糖。 谷氨酰胺的生成其生成不仅是解氨毒的重要方式，而且也是氨运输和贮存形式。Gln主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨，在肾，Gln受谷氨酰胺酶的催化作用水解，释出的氨与肾小管中的酸结合生成铵盐由尿排出，这对调节机体的酸碱平衡有重要作用。而且，Gln可参与体内嘌呤、嘧啶和非必需氨基酸的合成。各 代 谢 的 关 键 酶代谢名称 关键酶糖酵解EMP 己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶） 6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶TCA循环 丙酮酸脱氢酶复合体 异柠檬酸合成酶 异柠檬酸脱氢酶 -酮

9、戊二酸脱氢酶复合体磷酸戊糖途径HMS或HMP 6-磷酸葡萄糖脱氢酶糖原合成 糖原合成酶糖原分解 糖原磷酸化酶糖异生 丙酮酸羧化酶（需生物素） 磷酸烯醇式丙酮酸PEP羧激酶 1,6-二磷酸果糖磷酸酶-1 6-磷酸葡萄糖磷酸酶脂肪分解 甘油三酯脂肪酶，又称为激素敏感脂肪酶HSL脂肪酸的氧化 肉碱脂肪酰转移酶酮体的生成 HMG-CoA合成酶脂肪酸的合成 乙酰CoA羧化酶（需生物素）甘油磷脂的合成途径中的甘油二酯合成途径 脂肪酰甘油转移酶胆固醇合成 HMG-CoA还原酶初级胆汁酸合成 7-羟化酶尿素循环 精氨酸代琥珀酸缩合酶合成多胺 鸟氨酸脱羧酶E.coli生物合成CTP ATC酶，即Asp转氨甲酰基

10、酶合成核苷酸 磷酸核糖焦磷酸激酶/PRPP合成酶合成嘌呤 磷酸核糖酰胺转移酶 含金属的蛋白质/酶名称 所含金属及其他1嗜热菌蛋白酶 Fe和CaFe为酶活力所必需、Ca与酶热稳定性有关2细胞色素Cyt Fe2+或Fe3+3细胞色素氧化酶Cytaa3 铁卟啉、Cu2+4羧肽酶 Zn2+5己糖激酶 Mg2+6精氨酸酶 Mn2+7-淀粉酶 Ca2+、也需Cl8丙酮酸激酶 K+、Mn2+或Mg2+9质膜ATP酶 K+、Mg2+、Na+10黄嘌呤氧化酶 Mo3+（钼）、Fe、Cu2+11GSH过氧化物酶 Se（硒）具有专一性的水解酶类酶名称 断裂肽键的特异性1羧肽酶A 是一类肽链外切酶，可特异性水解脂肪族

11、或芳香族AA构成的C-末端肽键（除Pro、Arg和Lys之外所有的C-末端肽键）2羧肽酶B 是一类肽链外切酶，可特异性水解由碱性AAArg和Lys为C-末端AA残基的肽键3胰蛋白酶 断裂Arg和Lys的羧基COOH参与形成的肽键4糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶） 断裂Phe、Trp和Tyr芳香族AA(又可叫疏水性AA)的羧基COOH参与形成的肽键5嗜热菌蛋白酶 专一性较差，常用于断裂较短的多肽链或大肽段6胃蛋白酶 断裂由酸性AAAsp、Glu的羧基COOH由芳香族AAPhe、Tyr的氨基NH2二者构成的肽键或两侧残基都是疏水性AA，如PhePhe7弹性蛋白酶 脂肪族AA的羧基COOH参与形成的肽键8

12、金葡菌蛋白酶（Glu蛋白酶） 在磷酸缓冲液pH7.8中裂解，断裂Glu和Asp的羧基COOH参与形成的肽键 在NH4HCO3缓冲液pH7.8或醋酸铵缓冲液pH4.0中裂解，只断裂Glu的羧基COOH参与形成的肽键9梭状芽孢杆菌 只断裂Arg的羧基COOH参与形成的肽键9 溴化氰CNBr 只断裂Met的羧基COOH参与形成的肽键11羟胺NH2OH 专一断裂AsnGly之间的肽键也可断裂AsnLeu、AsnAla，但为部分裂解12氨肽酶 是一类肽链外切酶，从肽键的N端开始逐个切掉AA激素作用原理共两大类细胞膜受体包括cAMP作用模式；IP3级联反应；Ca2+作用方式；Tyr激酶相关受体途径细胞内受

13、体一cAMP作用模式1 激素类别：许多肽类、蛋白质类、儿茶酚胺类2 基本作用机理：激素与受体结合后，引起靶细胞膜上腺苷酸环化酶活性改变，环化酶催化ATP分解而生成cAMP，cAMP作为第二信使，产生许多生理效应。3 受体调节系统组成：受体R，在膜外侧；G-调节蛋白即G蛋白；腺苷酸环化酶C，后两者在膜内侧。4 G蛋白：由、三种亚基组成。G蛋白分为激活型Gs和抑制型Gi两种，区别在亚基分为激活型s和抑制型i两种。G蛋白的作用机制（以激活为例）：在无激素时，几乎所有的Gs蛋白均处于结合着GDP的无活性的形式。、两种亚基与亚基结合抑制了其活性。当激素结合到受体上时，激素受体复合物（注：不是空载的受体而

14、是复合物！）结合到Gs蛋白上，使结合在Gs蛋白上的GDP释放，GTP进入蛋白。接着，结合着GTP的亚基与、亚基解离分开，从而具有活性，s可活化腺苷酸环化酶。PS：G蛋白的亚基结合GTP后具有GTP酶活性，激活腺苷酸环化酶后，水解其结合的GTP变成GDP和Pi，重新成为-GDP，即与、亚基结合，成为无活性状态。5 腺苷酸环化酶的作用：催化ATP分解而生成cAMP。6 cAMP的生理作用：主要是通过cAMP依赖性蛋白激酶来实现。A 蛋白激酶的结构：蛋白激酶由两种亚基组成四聚体（每种亚基两个）。催化亚基具有催化蛋白质磷酸化的作用调节亚基是催化亚基的抑制剂没有cAMP时，该酶处于四聚体状态，催化亚基与

15、调节亚基结合，酶呈抑制状态。BcAMP激活蛋白激酶机制：cAMP存在时，可与调节亚基结合，使调节亚基变构而脱落，与催化亚基分开，从而催化亚基发挥作用使蛋白激酶活化。7 蛋白激酶的生理作用3个 催化酶的磷酸化重点例子：糖原磷酸化酶b经蛋白激酶激活后磷酸化成为有活性的磷酸化酶a，从而促使糖原分解；而糖原合成酶磷酸化则活性受到抑制，从而抑制了糖原的合成。 其他功能蛋白质的磷酸化 cAMP使蛋白质磷酸化后可促进活化的转录因子的形成，控制特异基因的转录，合成特异的蛋白质，产生特异的细胞效应。二IP3级联反应1 激素类别：促甲状腺释放激素、促性腺激素、某些生长因子2 基本作用机理：激素与受体结合后，一种与

16、受体结合的G蛋白（称为Gp蛋白）会将其结合的GDP转换成GTP。Gp-GTP而后转移并结合于与膜结合的磷脂酶C(PLC)，使PLC活化，PLC催化细胞膜上的磷脂酰4,5二磷酸(PIP2)分解为肌醇三磷酸(IP3)和甘油二酯(DAG或DG)，二者作为第二信使，产生许多生理效应。3 肌醇三磷酸IP3的作用机制当细胞被激活生成IP3时，IP3可开放内质网上的钙通道使腔内的Ca2+流出，促使内质网内的Ca2+释放到胞浆，并由Ca2+作为信息传导者激动细胞的生理反应。4 DAG的作用机制DAG是蛋白激酶C(PKC)的生理激活剂。PKC是一个很重要的蛋白激酶，它可使很多种不同的蛋白质磷酸化而表现出多种效应

17、，如它可使某些转录因子磷酸化，从而调节细胞分裂。三Ca2+作用方式1 激素类别：肾上腺素、其他一些激素2 基本作用机理：肾上腺素与细胞膜上的受体结合后可使膜上的受体依赖性的钙通道开放，使细胞内液的Ca2+升高；还有一些激素通过启动IP3级联反应，使细胞内液的Ca2+升高，Ca2+作为第二信使，产生许多生理效应。3 Ca2+的作用机制发挥第二信使作用，主要通过钙调蛋白CaM实现。4 关于钙调蛋白CaM 基本性质：1）是一种酸性蛋白质，其中酸性氨基酸残基约占1/4，其酸性氨基酸残基中的COOH可与Ca2+结合，一分子CaM可与4分子Ca2+结合。2）一般CaM与其控制的酶相连。 作用机制：CaM与

18、Ca2+结合后引起构型改变，其构型改变会改变与它相连的酶的活性，细胞中存在着许多：CaM-Ca2+活化的蛋白激酶，通过这条通路Ca2+表现出许多细胞效应。四Tyr激酶相关受体途径1 激素类别：胰岛素及一些生长因子2 基本作用机理：激素与细胞膜上的受体作用后，受体的单体形成二聚体，受体胞浆结构域有Tyr激酶的活性，当它们形成二聚体时互相磷酸化（多个Tyr残基磷酸化），并因而激活从细胞膜传递到细胞核的信息通路，最终活化转录因子而启动细胞某些特异蛋白的生物合成。3 Ras通路从细胞膜传递到细胞核的信息通路中较重要的一条。 Ras基本性质是一类蛋白质，存在于所有真核细胞中，其分子量较小，是一种单亚基的

19、GTP结合蛋白，具有GTPase活性。 Ras通路其他两种重要成分生长因子受体结合蛋白GRB和SOS蛋白。 信息传导机制当GRBSOS与活化的受体结合后，它们就促进与它们结合的Ras蛋白将分子中的GDP转换成GTP，RasGTP而后可激活一个SerThr型的蛋白激酶Raf。Raf活化后又可促进其他激酶的磷酸化，最后使转录因子活化，并连接到基因的激素反应元件而促进其调控基因的转录。五细胞内受体1 激素类别：肾上腺皮质激素；性腺激素；甲状腺素。A此类激素共同特点：均为脂溶性激素，易通过细胞膜，与细胞内受体结合。B此类激素受体特点：一般说，性腺激素受体在细胞核，而肾上腺皮质激素受体在细胞浆。这类受体

20、均有锌指结构域，还均与热休克蛋白HSPS形成复合物，HSPS是分子伴侣的一种。2 基本作用机理：以糖皮质激素为例。糖皮质激素的受体存在于胞浆，与HSPS复合物结合后封闭了其核靶向标记，当糖皮质激素结合到受体的特殊部位时，HSPS就脱离受体，核靶向标记暴露，受体转动进入细胞核。受体进入细胞核后形成二聚体并结合到DNA的糖皮质激素反应元件，使其控制的基因开始转录。生化大事表年代 人物 事件1859 Charles Darwin 出版物种起源1869 Friedrich Miescher 发现DNA1877 Willy Kuhe 提出使用“enzyme”一词1886 C.A.MacMunn 发现细胞

21、色素1893 Wilhelm Ostwald 证明了酶是催化剂1894 Emil Frischer 证明了酶的专一性1897 Cabriel Bertrand 提出了co enzyme一词1903 Neuberg 首先使用“生物化学”一词1904 Knoop 指出FA的-氧化作用1911 Funk 分离出具有VB活性的结晶，并提出了“Vitamin”一词1912 Neuberg 提出发酵的化学途径19251930 Levene 弄清了单核苷酸的结构并证明了单核苷酸是核酸的结构单位1931 Engelhardt 发现磷酸化作用与呼吸作用的偶联1933 Krebs & Henselen 发现尿素循

22、环1937 Krebs 提出了TCA循环的假说1950 Pauling & Corey 提出了-角蛋白和-螺旋结构学说19521954 Zamenik 发现了核糖体是蛋白质合成的部位1953 Waston & Crick 提出了DNA结构的双螺旋结构模型1953 Sanger & Thompson 完成了胰岛素A链及B链的氨基酸序列测定1956 A.Kornberg 发现了DNA聚合酶1957 Sutherland 发现了cAMP1958 Crick 提出分子遗传的中心法则19581959 S.B.Weiss & Hursitz 发现了DNA指导的RNA聚合酶1959 K.L.Sinserme

23、r 发现了X174噬菌体是由单链DNA构成的1961 Jacob & monod 提出操纵子学说1961 M.Nirenberg & H.Matthei 发现Phe的遗传密码1965 中国生化学家 人工合成了牛胰岛素1968 Okazaki 提出DNA不连续复制学说19701972 Khorana 人工合成了酵母丙氨酸tRNA的基因1972 Singer 提出液态镶嵌模型1979 A.Rich & A.H.J.Wang 发现左手螺旋DNA，命名为Z-DNA1981 中国科学家 完成了酵母丙氨酸tRNA的合成生化概念1. 生物化学是生命的科学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一

24、门科学。2. 糖是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。3. 单糖不能水解成更小分子的糖。4. 二糖由两分子单糖缩合而成的最简单的低聚糖。5. 乳糖由一分子-D-半乳糖与一分子-D-葡萄糖以1.4糖苷键缩合而成的二糖。6. 蔗糖由一分子-D-葡萄糖的半缩醛羟基与一分子-D-果糖的半缩酮羟基以1.2糖苷键连接而成的二糖。7. 麦芽糖两分子的葡萄糖以1.4糖苷键连接而成的二糖。8. 寡糖是由单糖缩合而成的短链结构，一般含26个单糖分子。9. 多糖由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。10. 均一多糖由一种单糖缩合而成的多糖，也称同聚多糖，如淀粉、糖原、纤维素、

25、几丁质等。11. 不均一多糖由不同类型的单缩合而成的多糖，也称杂聚多糖，如肝素、透明质酸等。12. 粘多糖是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸，也称为糖胺聚糖。其中重要的是透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。13. 结合糖也称糖复合物或复合糖，指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。14. 糖蛋白是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。15. 蛋白聚糖是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般小于多糖。16. 糖脂是糖类通过其还原末端以糖苷键与脂类连接起来的化

26、合物，组成和总体性质以脂为主体。17. 脂多糖是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。18. 淀粉是高等植物的贮存多糖，是供给人体能量的主要营养物质。天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种成分。19. 糊精淀粉经酸、热或淀粉酶不完全水解时形成的一类中间链长的多糖。20. 糖原是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中，是由-D-葡萄糖构成的同聚多糖，遇碘产生红色。21. 葡聚糖又称右旋糖酐，是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖，是由多个葡萄糖缩合而成的同聚多糖，葡萄糖之间几乎均为-1,6连接，临床上可作为代血浆。22. 纤维素是由

27、许多-D-葡萄糖借1,4-糖苷键连接而成的直链同聚多糖，是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。23. 琼胶又称琼脂，是一些海藻所含的多糖，其单糖组成为L-及D-半乳糖，化学结构是D-半乳糖以-1,3-糖苷键连接成短链，再与L-半乳糖以1,4-糖苷键相连，L-半乳糖C6结合一硫酸基。24. 几丁质又称甲壳素或壳多糖，是由N-乙酰氨基葡萄糖通过-1,4糖苷键连接起来的同聚多糖。25. 透明质酸由D-葡萄醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖交替组成。其结构为葡萄糖醛酸与N-乙酰氨基葡萄糖以-1,3键连接成二糖单位，后者再以-1,4键同另一二糖单位连成线性结构。26. 硫酸软骨素是体内最多的粘多糖，为软骨的主要成

28、分，其结构是一类二糖的聚合物，有降血脂和缓和的抗凝血作用。27. 肝素是动物体内一种天然抗凝血物质，其组成是硫酸氨基葡萄糖、葡萄糖醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。是动物体内一种天然的抗凝血物质。28. 肽聚糖又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸相连接的多糖复合物。29. 脂类是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，统称为脂质或脂类，是动物和植物体的重要组成成分。30. 单脂是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。31. 复脂是除了含有脂肪酸和各种醇以外还含有糖、磷酸及胆碱等物质的脂类。32. 脂肪又称真脂或中性脂肪，是甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯，化

29、学名称为三脂酰甘油，或称为甘油三酯。33. 脂肪酸是长链羧酸的总称，由脂肪水解得到故称为脂肪酸。天然脂肪酸大多数为偶数碳原子，是生物体内脂类的重要组成部分，可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。34. 必需脂肪酸维持动物体正常生长所必需的，而动物体内不能合成、或合成量太少不能满足需要而必须依靠食物供应的不饱和脂肪酸，包括有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。35. 蜡是高级脂肪酸与高级一元醇所生成的酯，不溶于水，熔点较高，不易水解，一般为固体，在动物体内多存在于分泌物中，主要起保护作用。36. 磷脂是含有磷酸基的复合脂类，可分为甘油磷脂和鞘氨醇磷脂两大类。37. 甘油磷脂甘油的两个羟基和脂肪酸结成酯，第三个

30、羟基被磷酸酯化，生成物为磷脂酸，磷脂酸的磷酸基再连接其它醇羟基化合物的羟基，即组成不同的甘油磷脂。38. 卵磷脂即磷脂酰胆碱，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆碱相连接所成的酯。为白色油脂状物质，极易吸水，具有抗脂肪肝的作用。39. 脑磷脂即即磷脂酰胆胺，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆胺相连接所成的酯。与血液凝固有关。40. 磷脂酰丝氨酸又称丝氨酸磷脂，是磷脂酸结构中的磷酸基团与丝氨酸的羟基相连接所成的酯。41. 磷脂酰肌醇又称肌醇磷脂，是磷脂酸结构中的磷酸基团与肌醇（环己六醇）相连接所成的酯。42. 心磷脂又称二磷脂酰甘油，是由2分子磷脂酸与1分子甘油结合而成的磷脂。大量存在于心肌，有助于线粒体膜的

31、结构蛋白同细胞色素C的连接。43. 鞘氨醇磷脂简称（神经）鞘磷脂，由（神经）鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱（或胆胺）各一分子组成，是一种不含甘油的磷脂。44. 脑苷脂是脑细胞膜的重要组分，由-己糖、脂肪酸（最普遍的是-羟基二十四烷酸）和鞘氨醇各一分子组成。重要代表有葡萄糖脑苷脂、半乳糖脑苷脂和硫酸脑苷脂。45. 神经节苷脂是一类酸性糖脂，它的极性头部含有唾液酸，即N-乙酰神经胺酸，故带有酸性。几乎所有的神经节苷脂都有一个葡萄糖基与神经酰胺以糖苷键相连，此外还有半乳糖、唾液酸和N-乙酰-D-半乳糖胺。46. 萜类是异戊二烯的衍生物，有线状的也有环状的，都含有两个以上的异戊二烯残基，植物中多数萜类是其

32、特有油类的主要成分。47. 胆汁酸是胆酸的衍生物，各种胆酸或去氧胆酸均可与甘氨酸或牛磺酸以酰胺结合，形成各种结合胆酸，称为胆汁酸。48. 氨基酸分子中碳原子上含有氨基的有机酸，是组成蛋白质的基本单位，天然蛋白质中有约20种氨基酸。49. 基本氨基酸天然存在的氨基酸有约180种，但组成蛋白质的氨基酸有20种，称为基本氨基酸。50. 肽键是由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基缩合脱水而成，是蛋白质分子中的基本化学键，也称为酰胺键。51. 肽氨基酸通过肽键相连而成的化合物。52. 寡肽十个氨基酸以下组成的肽。53. 谷胱甘肽GSH由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物，广泛分布于体内

33、，有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G，多以G-SH型存在。它与VitC、E等构成体内抗氧化系统，保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。54. 多肽十个氨基酸以上组成的肽。55. 氨基酸残基多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为氨基酸残基。56. 蛋白质一级结构蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键及少量的二硫键而构成的高分子含氮化合物。57. 肽链末端分析测定一个多肽或蛋白质分子的N末端和C末端氨基酸，从而确定组成或肽链的氨基酸序列或蛋白质分子的肽链数目的方法。58. 蛋白质构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分

34、布及肽键的走向。又称为空间结构、立体结构、高级结构和三维构象等。59. 次级键在蛋白质分子中，除了主链的肽键外，还有氢键、疏水键、盐键、配位键等，统称为次级键，其键能较小，稳定性差，但在蛋白质分子中为数众多。对维持蛋白质分子的空间构象极为重要。60. 氢键由连接在一个电负性大的原子上的氢与另一个电负性大的原子相互作用而形成的作用力。61. 疏水键由两个非级性基团因避开水相而群集在一起的作用力。62. 盐键是蛋白质分子中带正电荷基团和负电荷基团之间静电吸引所形成的化学键，又称离子键。63. 配位键是两个原子、由单方面提供共同电子对所形成的化学键。64. 二硫键是两个硫原子间所形成的化学键，在蛋白

35、质分子中它是两个Cys侧链的巯基脱氢而成。对稳定蛋白质的一级结构和空间构象起重要作用。65. 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，有-螺旋、-折叠、-转角等。66. 肽单位（肽平面）肽键与相邻的两个-碳原子所组成的基团。67. 螺旋是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。多肽链按右手方向盘绕形成右手螺旋。相邻螺圈之间形成氢键，氢键是由肽键的上NH氢和它后面第四个残基上的CO氧之间形成的，氢键的取向几乎与中心轴平行。68. 片层指两条或多条几乎完全伸展的多肽链铡向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和CO之间形成有规则的

36、氢键。69. 转角指伸展的肽链形成180的回折，即U型转折结构，它由四个连续的氨基酸残基组成，第一个氨基酸残基的CO与第四个氨基酸残基的NH之间形成氢键以维持构象。70. 无规线团蛋白质二级结构中因肽键平面不规则排列而形成的无规律构象。71. 超二级结构蛋白质分子中，尤其是球状蛋白质中还观察到由-螺旋、-折叠和-转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构组合体，作为三级结构的单元，称为超二级结构。72. 蛋白质三级结构指多肽链中所有原子或基团的空间排列，即多肽链在二级结构的基础上，由氨基酸残基侧链基团的相互作用使多肽链进一步盘旋和折叠，导致整个分子形成不规则的特定构象。73. 结构域

37、对于分子量较大的蛋白质，多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域，再形成三级结构，这些相对独立的区域称为结构域。74. 蛋白质四级结构由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象。75. 亚基许多有生物学活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成，肽链之间通过非共价键联系，每条肽链都有自己的一、二、三级结构，蛋白质中每条肽链都称为一个亚基。76. 血红蛋白是一种含铁的结合蛋白，每个分子均由4个亚基组成，分为相同的2个和亚基，每个亚基结合一个血红素，其功能为运输O2和CO2。77. 血红素是一种含铁的吡咯衍生物，其基本结构为4个吡咯或氢化吡咯环，通过4个甲

38、川基（CH）在吡咯环的位相互连接起来，并与铁络合而形成血红素。78. 蛋白质变构现象蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，又称别构现象。变构效应又称别构效应，指具有两个或多个亚基的蛋白质，由于非活性部位和特异的效应物结合，从而引起其构象改变而导致其生物学活性变化的现象。79. 蛋白质变性作用某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。80. 蛋白质复性变性的蛋白质，当除去变性因素后，又恢复其生物活性的现象。81. 蛋白质的等电点使蛋白质所带正负电荷相等，

39、净电荷为零时溶液的pH。82. 蛋白质的沉淀在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏其水化层或双电子层，使分子互相聚集成较大的颗粒从溶液中析出的现象。83. 盐溶作用蛋白质溶液中加入低浓度的中性盐后，可使蛋白质的溶解度增加，称为盐溶作用。84. 盐析作用蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，称为盐析作用。85. 茚三酮反应氨基酸在微酸性（pH5）溶液中与茚三酮共热，氨基酸发生氧化、脱氧、脱羧，生成的氨再与被还原的茚三酮反应生成紫色化合物，称此反应为茚三酮反应。86. 双缩脲反应是肽和蛋白质所特有的一个颜色反应，一般含两个或两个以上肽键的化合物与Cu2+反应生成紫红色或蓝紫色的复合物。87. 抗原凡能刺激机体免疫系统产生特异免疫反应的物质，统称为抗原。88. 抗体抗原刺激机体产生能与抗原特异结合的蛋白质，称为抗体。89. 免疫反应抗原与抗体结合所起的反应。90. 变态反应异常情况下，免疫反应伴有组织损伤或出现功能紊乱，称为变态反应或过敏反应。91. 半抗原一些小分子物质本身不具有抗原性，但与蛋白质结合后而具有抗原性，为类小分子物质称为半抗原。92. 核酸是含有磷酸基团的重要生物大分子。由于最初从细胞核分离出来，又具有酸性，故称为核酸。93. 核苷戊糖与碱基缩合而成的糖苷。94. 核苷