生化总复习题.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生化总复习题.精品文档.生物化学总复习题（上册）一、单项选择题：1. 关于酶竞争性抑制的特点中，哪一项是错误的? ( D )A抑制剂与底物结构相似 B抑制剂能与底物竞争酶的活性中心C增加底物浓度可解除抑制作用 D增加底物浓度能增加抑制作用E抑制程度取决于抑制剂和底物浓度的相对比例2. 可被胰蛋白酶水解的三肽是：( D )APhe-A1a-Arg BAsp-Met-A1a C.Met-Gln-Pro DPro-Arg-Met EPhe-Ala-Met3. 下列说法符合胆固醇概念的是( C )A. 胆固醇易溶于水 B. 胆固醇也会产生酸败作用 C

2、. 它是类固醇激素的前体 D. 胆固醇是体内活性物质的合成原料 E. 胆固醇分子中C17含有羟基4. 酶和一般催化剂相比，下列哪项不是其共性? ( B )A温度能影响催化效率 B高温时会出现变性 C.降低反应的活化能 D提高速度常数 E. 不改变平衡常数5. 关于别构酶的叙述，下列哪项是正确的? ( B )A. 只有酶才具别构效应 B具有协同性 C.人体内的别构效应只有别构抑制 D别构抑制是非竞争性抑制的一种特殊形式 E.其动力学曲线均为S形曲线6. 关于辅酶的叙述，下列哪项是正确的? ( D )A对于寡聚酶来说，不含活性中心的亚基被称作辅基B与酶蛋白结合较牢固 C体内辅酶的种类很多，其数量与

3、酶相当D其结构中都具有某种进行可逆变化的基团E金属离子是体内最重要的辅酶7. 米氏酶的酶促反应呈现速度对底物浓度的双曲线关系，较合理的解释是：( B )A.诱导契合学说 B.中间产物学说 C.锁-钥学说 D.邻近定向效应 E.协同效应8. 酶的活性中心是指： ( B )A结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B结合底物并催化其转变成产物的部位 C结合别构剂并调节酶活性的部位D结合激活剂使酶活性增高的部位 E酶的活性中心由催化基团和辅酶组成9. 利用分子筛原理来分离蛋白质的技术是：( C )A阴离子交换层析 B阳离子交换层析C凝胶过滤 D亲和层析 E透析10. Km值是指 ( B )Av=12Vma

4、x时的酶浓度 Bv=12Vmax时的底物浓度 Cv=12Vmax时的温度 Dv=12Vmax时的pH值 Ev=12Vmax时的抑制剂浓度11. 下列哪种试剂能还原蛋白质分子中的二硫键?（ D ）A胰蛋白酶 B溴化氰 CSDS D-巯基乙醇 E.尿素12. 关于蛋白质中折叠的叙述,下列哪项是正确的( C )A.-折叠中氢键与肽链的长轴平行 B.氢键只在不同肽链之间形成 C.-折叠中多肽链几乎完全伸展 D.-折叠又称-转角 E.甘氨酸及丙氨酸不利于-折叠的形成13. 蛋白质在电场中移动的方向取决于：（C ）A蛋白质的分子量和等电点 B所在溶液的pH值和离子强度 C. 蛋白质的等电点和所在溶液的pH

5、值 D蛋白质的分子量和所在溶液的pH值 E蛋白质的等电点和所在溶液的离子强度14. 维持蛋白质分子中-螺旋的化学键是( C )A.肽键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键 E.离子键15. 哪一种蛋白质组分在280m处，具有最大的光吸收?( A )A色氨酸的吲哚环 B酪氨酸的苯酚基 C苯丙氨酸的苯环 D半胱氨酸的巯基 E肽链中的肽键16. 关于脂肪酸的叙述，不正确的是（ A ）A不饱和脂肪酸的第一个双键均位于910碳原子之间 B高等植物中的不饱和脂肪酸属顺式结构 C花生四烯酸在植物中不存在 D膜脂肪酸的过氧化作用破坏了膜的结构和功能 E细菌中只存在单不饱和脂肪酸17. 关于蛋白质变性的叙述，下列

6、哪项是正确的? （A ）A蛋白质变性并非绝对不可逆 B变性后仍能保留一定的生物活性 C在280nm处出现增色效应 D变性后蛋白质的疏水基团进入蛋白分子的内部 E变性后蛋白质变得难以消化18. 下列哪一种激素不以cAMP为第二信使? ( D )AFSH BLH C胰高血糖素 D雌二醇 ETSH19. 哪一种因素与酶的高效率无关? ( D )A提高活性中心区域底物的有效浓度 B底物的敏感键与酶的催化基团彼此相互严格地定向 C.使底物分子中的敏感键发生“变形” D使底物分子的能量重排而向体系提供能量 E酶分子提供酸性或碱性的侧链作为质子的供体或受体20. 下列正确描述血红蛋白概念是( B )A 血红

7、蛋白是含有铁卟啉的单亚基球蛋白 B血红蛋白氧解离曲线为S型C. 1个血红蛋白可与1个氧分子可逆结合 D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同21. 分离具有生物学活性的蛋白质，应采用的试剂是( A )A硫酸铵 B无水乙醇 C苦味酸 D三氯醋酸 E硫酸铜22. 有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是（C ） A.Val(pI 5.96) B.Lys(pI 9.74) C.Asp(pI 2.77) D.Arg(pI 10.76) E.Tyr(pI 5.66)23.下列物质中作为转氨酶辅酶的是( D ) A. 吡哆醇 B吡哆醛 C吡哆胺 D.

8、磷酸吡哆醛 E.硫酸吡哆胺24. 下列在体内能合成前列腺素的物质是( D )A脂肪 B. 硬脂酸 C.月桂酸 D.花生四烯酸 E.油酸25. 关于葡萄糖的叙述,不正确的是：（ D ）A在弱氧化剂(溴水)作用下生成葡萄糖酸 B在较强氧化剂(硝酸)作用下形成葡萄糖二 C.在菲林试剂作用下生成葡萄糖酸D在强氧化剂作用下，分子断裂，生成乙醇酸和三羟基丁酸 E葡萄糖被还原后可生成山梨醇26. 叶酸在体内的活性形式是：( C )AFH2BTPP CFH4DFMN E二氢硫辛酸27. 下列不是神经节苷脂组成成分的是( D )A半乳糖 B.葡萄糖 C.氨基葡萄糖 D.胆碱 E.唾液酸28.关于tRNA的生理功

9、能和结构: ( D )A转运氨基酸，参与蛋白质合成 BTrnatTry及tRNAPro可以作为RNA反转录的引物 C氨酰-tRNA可调节某些氨基酸合成酶的活性 D5/端为pG或pA结构 EtRNA三级结构为倒L型29.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子质量?( A )ASDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 B280260m紫外吸收比值C凯氏定氮法 D荧光分光光度法 EFolin酚试剂法30.关于维生素的叙述，下列哪项是正确的? ( A )A感暗光的视紫红质是由视蛋白与ll-顺视黄醛结合而成 B维生素B1缺乏时，神经系统胆碱酯酶活性降低 C.摄入的维生素C越多，在体内储存得越多 D.叶酸在体内的活性形式是N

10、5-CH3FH4 E.维生素在体内含量很高，是维持生命活动所必需的31. 组成蛋白质的基本单位是：（ A ）AL-氨基酸 BD-氨基酸 CL-氨基酸 DD-氨基酸 E以上都不对32. 纤维状蛋白质的特征是：（ D ）A不溶于水 B有特殊的氨基酸组成 C.主要含-折叠 D轴比大于10 E不含-螺旋33. 符合辅酶概念的叙述是：( B )A它是一种高分子化合物 B参与化学基团的传递 C不参与活性部位的组成 D.决定酶的特异性 E不能用透析法与酶蛋白分开34. 关于-螺旋的叙述,下列哪项是正确的?（ C ）A.又称随机卷曲 B.柔软但无弹性 C.螺旋的一圈由3.6个氨基酸组成 D.只存在与球状蛋白质

11、中 E.甘氨酸有利于-螺旋的形成35. 稳定蛋白质二级结构的主要化学键是( B )A.疏水键 B.氢键 C.共价键 D.盐键 E.非共价键36. 关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的?( A ) A在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零 B等电点时蛋白质变性沉淀 C不同蛋白质的等电点不同 D在等电点处，蛋白质的稳定性增加 E.蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关37. 如果酶促反应中底物浓度等于0.5Km，那么反应的初速度为：( C )A0.125Vmax B0.25Vmax C0.33Vmax D0.5Vmax E0.75Vmax38. 氨基酸可形成兼性离子是因其结构中含有( A

12、)A.氨基,羧基 B.羧基,甲基 C.氨基,羟基 D.羟基,羧基 E.羟基,烷基39关于单糖的叙述，错误的是（A/B ）A一切单糖都具有不对称碳原子，都具有旋光性 B所有单糖均具有还原性和氧化性 C单糖分子具有羟基，具亲水性，不溶于有机溶剂 D单糖分子与酸作用可生成酯 E利用糖脎的物理特性，可以鉴单糖类型40. 使酶失去活性的因素有:（ D ）A处于低温 B加入PH值为6的缓冲液 C加入中性盐 D紫外线照射 E透析41. 基因突变引起的蛋白质结构改变，主要变化在: ( A )A一级结构 B二级结构 C三级结构 D四级结构 E空间结构42. 某种酶活性需以-SH基为必需基团，能保护此酶不被氧化的

13、物质是:( D )A胱氨酸 B两价阳离子 C尿素 D谷胱甘肽 E离子型去污剂43. 下列哪种氨基酸溶液不能引起偏振光的旋转?（ B ）AAla BGly CLeu DSer EVal44. 反竞争性抑制作用的动力学特征是： ( B )AKm不变，max增加 B.Km减小，max减小 C.Km减小,max不变 DKm不变，max不变 E. Km增加，max不变45. 利用浓缩原理、分子筛和电荷原理分离蛋白质的技术称为：( C )A琼脂糖电泳 B醋酸纤维薄膜电泳 C.不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳D等电聚焦 E凝胶过滤46下列不是神经节苷脂组成成分的是( D )A半乳糖 B.葡萄糖 C.氨基葡萄糖 D

14、.胆碱 E.唾液酸47. 对于酶促反应E+S ESE+P，下列有关Km的叙述哪项是正确的? ( C )A是达最大反应速度时所需底物浓度的一半 B对一特定底物而言，Km值在任何实验条件下都是常数 C当K2K3时，Km值近似于ES的解离常数 DKm是反应E+S ES的平衡常数 E. LDH的五种同工酶对乳酸的Km相同48. 关于亲和层析的叙述，下列哪项是正确的?( D )A是气液色谱的另一种名称 B.仅适用于蛋白质的分离、纯化 C.可用于测定蛋白质的分子量和等电点 D.此法基于蛋白质能与称作配基的分子特异而非共价地结合 E由于分离效率低而较少使用49.关于核酸变性的描述，错误的是: ( C )A紫

15、外吸收值增加 B分子黏度变小 C共价键断裂，分子变成无规则线团 D比旋光减小 E浮力密度升高50. 一酶促反应的动力学符合米氏方程，则此酶达到90饱和度与达到10饱和度所需底物浓度之比为： ( D )A3：1 B9：l C80：1 D81：1 E90：151. 蛋白质变性会出现下列哪种现象? ( A )A.不对称程度增加 B.无双缩脲反应 C.粘度降低 D.溶解度增加 E.分子量改变52. 下列哪种维生素可作为视蛋白的辅基? ( C )AVit B1 B泛酸 CVit A DVit E EVit K54. 关于别构酶的叙述，下列哪项是正确的? ( B )A只有酶与别构效应剂结合后才称为别构酶

16、B所有别构酶均含有调节亚基和催化亚基 C.催化亚基和调节亚基在同一亚基上的别构酶是单体酶 D别构中心负责调节酶促反应的速度 E.当底物充当别构效应剂时，调节中心就是活性中心55.前列腺素的结构特点是( B )A.是由多种脂肪酸合成，是脂肪酸的衍生物 B.由一个五碳环和两条各含七个和八个碳原子的碳链构成的 C.具有含氧六原子环的化合物 D.由两个五碳环和一条含七个碳原子的碳链构成 E.由两个五碳环和一条含八个碳原子的碳链构成56.下列氨基酸在生理pH范围内缓冲能量最大的是：( B )AGly BHis CCys DAsp EGlu57. 维持蛋白质分子中折叠的化学键是（ C ）A.肽键 B. 疏

17、水键 C. 氢键 D.二硫键 E.离子键58.在下列化合物中不属于游离胆酸组成成分的是:( D )A.羟基 B.含有5个碳原子的侧链 C.羧基 D.牛磺酸 E.环戊烷59. 多酶体系是指:( D ）A某种细胞内所有的酶 B某种生物体内所有的酶 C细胞质中所有的酶 D某-代谢途径的反应链中所包括的一系列酶 E.几个酶构成的复合体，催化某一代谢反应或过程60.有关维生素作为辅酶与其生化作用中，哪一个是错误的?( C )A硫胺素-脱羧 B泛酸-转酰基 C叶酸-氧化还原 D吡哆醛-转氨基 E核黄素-传递氢和电子61. 引起胰岛细胞释放胰岛素最重要的因素是:（C ）A血脂水平增加 B肠道蠕动增强 C血糖

18、水平增加 D下丘脑受刺激 E肾上腺素的释放62. 进入靶细胞发挥作用的甲状腺素是：（ C ）AT4 BT3 C游离型T3和T4 D.结合型T3和T4 ET3和T463. 下列叙述中与酶的概念相符的是: ( C )A所有的蛋白质都有酶的活性 B所有的酶都是由蛋白质和辅助因子构成 C所有的酶都有活性部位 D所有的酶都是由酶原转化而生成的 E所有的酶对底物都具有绝对专一性二、名词解释：1. Tm值：把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm值表示。DNA的Tm值一般在8295之间。2. 构象和构型：由于单键基本自由旋转以及键角有一定的柔性，一种具有相同结构和构

19、型的分子在空间里采取多种形态，分子所采取的特定形态称为构象。原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型。3. 亚基：组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。4. 寡聚蛋白：由两条或多条肽链构成的蛋白称为寡聚或多聚蛋白质。5. 酶的活性部位与必需基团：酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，也就是说，只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用。这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位或活性中心。 某化学试剂能和酶蛋白中氨基酸残基的侧链基团反应而引起共价结合、氧化或还原等修饰反应，使基团的结构和性质发生改变。如果某基团修

20、饰后引起酶活力的降低或丧失，则此基团可能是酶的必须基团。6. 肽平面: 肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、O、N、C1、C2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。7. 增色效应：一般天然DNA的（P）为6600，RNA为77007800.核酸的（P）值要低40%50%。单链多核苷酸的（P）值比双螺旋结构多核苷酸的（P）值要高，所以核酸发生变性时，（P）值升高约25%，此现象称为增色效应。8. 碘值：碘值（价）表示油脂的不饱和程度，碘值指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。9. 酶的抑制作用与失活作用：由于酶的必须基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶

21、活力的降低或丧失而称为抑制作用。酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。10. G protein：是一种位于细胞膜胞浆面的转导蛋白质，由、3个亚基组成，能与GTP或GDP结合，因而得名，与GTP结合时有活性，与GDP结合无活性。11.结构域和亚基:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域或域。组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。对于那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说，结构域和三级机构是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的。对

22、于较大的球状蛋白质或亚基，其三级结构往往由两个或多个结构域缔结而成，也即是他们是多结构域的。12.同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。13. -及-型异头物:单糖由直链结构变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生出两个非对应异构体。这种羰基碳上形成的差向异构体称异头物。异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称异头物，具有相反取向的称异头物。14. 酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象称为酸败。15. 糖脎：苯肼与醛、酮反应时，还原糖生成含有两个苯腙基（=N-

23、NH-C6H5）的衍生物，称为糖的苯脎或脎，即糖脎。三、填空题：1. 血红蛋白具有_4_级结构，它是由_4_个亚基组成的，每个亚基中含有一个_血红素_辅基。血红蛋白除能运输O2外，还能运输_H+_和_CO2_。2. 一组蛋白质相对分子质量分别为：a(90000)、b(45000)、c(110000)，用凝胶过滤法分离这种蛋白质时，它们洗脱下来的先后顺序是_c、a、b_。3. 在弱碱溶液中_D-葡萄糖_和_D-果糖_及_D-甘露糖_三种糖通过烯醇式反应可互相转化。4. 生物体内的糖脂主要有两类：_甘油糖脂_和_鞘糖脂_。5. 己醛糖分子有_4_个不对称碳原子，己酮糖分子中有_3_不对称碳原子。6

24、. 蛋白质分子的-螺旋结构中，每圈螺旋包含_3.6_个氨基酸残基，螺距为_0.54_nm，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_0.15_ nm。天然蛋白质分子中的-螺旋大都属于_右_手螺旋。7. 在溶液中己糖可形成_吡喃型_和_呋喃型_两种环状结构8. 固醇类化合物的基本结构是_环戊烷多氢菲_。9. 稳定DNA双螺旋结构的力是_氢键_、_碱基堆积力_、_离子键_。10. 棉子糖分子中含有_-半乳糖_、_-葡萄糖_、_-果糖_三种单糖。11. 测定酶活力时，底物浓度应_远远超过酶浓度_，反应温度应选在_最适温度_，反应pH选在_最适ph_。反应时间应在反应的_初_期进行。12. 某双链DNA分子按摩尔

25、计含有151的腺苷酸，其鸟苷酸的含量应是_34.9%_。四、判断题：1. 单糖与醇或酚的羟基反应可形成糖苷。2. 异麦芽糖由两分子葡萄糖以(16)键构成。3. 葡糖糖分子与强酸共热，可转化为糠醛。4. 变性蛋白质易形成沉淀，而沉淀蛋白质都发生了变性。5. 竞争性抑制剂与酶的结合位点，同底物与酶的结合位点相同。6. Km值是酶的特征常数，有的酶虽然有几种底物，但其Km值是固定不变的。7. 酶的抑制剂可引起酶活力下降或消失。但并不引起酶变性。8. 蛋白质是生物体内含量和种类最多的物质，它承担着生命过程中几乎所有重要的生物学功能。9. Z-DNA可以调控基因转录活性。10. 具有四级结构的蛋白质，它

26、的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性。11. 组成B-DNA与Z-DNA分子的重复单位为单核苷酸。12.单糖有-及-型之分，其糖苷也有-及-糖苷之分，天然存在糖苷为-型。13. 生物遗传信息贮存在DNA的核苷酸排列顺序中。14. 酶蛋白和蛋白酶虽然称呼不同，其基本功能是相同的。15. 维生素是机体的能源物质，而且可以作为组织的构成原料。16. 蔗糖由葡萄糖和果糖组成，它们之间以(16)键连接。17. 泛酸的结构成分包括喋啶、对氨基苯甲酸和L谷氨酸。18. 糖酵解无需氧的参加，因此不存在氧化还原反应。19. 蛋白质的空间结构就是它的三级结构。20. 所有具催化作用的物质都是酶。21.

27、 别构酶的特点之一是其催化活性受其构象变化的调节。22. 酶的Km值与底物浓度有关，而与酶的性质无关。23. 底物与酶的活性中心靠共价键结合，以提高催化效率。24. 天然存在的甘油磷脂均为D构型。25. 蛋白质变性后溶解度降低，主要是因为电荷被中和及水膜被去除所引起的。26. 除翻译外，DNA的复制、转录、反转录都按碱基互补原则进行。27. 某些类固醇类化合物具有激素功能，对代谢有调节作用。28. 前列腺素的基本结构是环戊烯十三酸。29. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。30. 变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷和破坏了外层的水膜所引起的。五、简答题:1.在糖的化

28、学中D、L、(+)、(-)各表示什么?D、L、都用于表示单糖的构型。其中D、L表示糖分子中距羰基碳最远的手性碳原子的构型，如果在Fischer投影式中此碳原子上的OH具有与D（+）-甘油醛C2OH相同的取向（在右边），则称D-型，反之则为L-型。、表示环状分子中半缩醛羟基的方向，半缩醛羟基与C-5羟基在同侧为-型，在异侧的为-型。（+）、(-)表示旋光方向，是平面偏振光向右旋转的为“+”，向左旋转的为“”。2. 怎样用简写方法表示脂肪酸分子结构?先写出脂肪酸的碳原子数目，再写双键数目，两个数目之间用冒号（：）隔开。如正十八烷酸（硬脂酸）的简写符号为18:0，十八碳二烯酸（亚油酸）的符号为18:

29、2。双键位置用（delta）右上标数字表示，数字是指双键键合的两个碳原子的号码（从羧基端开始计数）中较低者，并在号码后面用c（cis，顺式）*和t（trans，反式）标明双键的构型。例如顺，顺-9,12-十八烯酸（亚油酸）简写为18:29c，12c。3. 葡萄糖溶液为什么有变旋现象?主要原因是由于葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的炫光异构体。一个叫-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以开链式结构发生互相转化，达到最后平衡，其比旋光度为+52。4. 什么是肽键、肽、寡肽和多肽?肽有

30、什么重要特性?肽是一个氨基酸分子中的。羧基和另一个氨基酸分子的氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的酰胺键 叫肽键。由两个氨基酸脱水缩合形成的化合物叫二肽，由三个氨基酸脱水缩合形成的叫三肽，依次类推。若一种肽含有少于10个氨基酸，则称为寡肽。超过10个的称为多肽。肽的重要特性如下：(1)熔点高。(2)具有两性性质和等电点。(3)具有旋光性。 (4)具双缩脲反应。(5)具紫外吸收。(6)其他反应 。5. 酶如何进行分类?国际酶学委员会，根据各种酶所催化反应的类型，把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。6. 根据-肾上腺素促进糖原降解的大致途径

31、，扼要说明蛋白激酶在该过程中的作用及生理调节意义。-肾上腺素和一些靶器官细胞(0.5分)表面的受体(0.5分)结合后，可激活腺苷酸环化酶的活性(0.5分)，导致作为第二信使的cAMP的产生(0.5分)，接着再先后激活蛋白激酶(0.5分)的磷酸化酶激酶(0.5分)，后者使无活性的磷酸化酶b转变成为活化的磷酸化酶a(0.5分)，从而使糖原产生葡萄糖-1-磷酸(0.5分)，引发糖代谢途径的启动。蛋白激酶的作用简单地说就是信号转导的中介者（1分)。7. 竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的主要区别是什么?它们在酶促反应中会使Vmax和Km值发生什么变化?竞争性抑制是最常见的一种可逆抑制作用。抑

32、制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。因为酶的活性部位不能同时既与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。大多数竞争性抑制剂的结构与底物结构类似，因此能与酶的活性部位结合，与酶形成可逆的EI复合物，但EI不能分解成产物P，酶反应速率下降。其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，这种抑制作用可以通过增加底物浓度而解除。非竞争性抑制剂：这类抑制作用的特点是底物的抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用。酶与抑制剂结合后，还可以与底物结合：EI+SESI；酶与底物结合后，还可以与抑制剂结合：EI+SESI。但是中间的三元复合物不能进一步

33、分解为产物，因此活性降低。这类抑制剂与酶活性部位以外的基因相结合，其结构与底物无共同之处，这种抑制作用不能用增加底物浓度来解除抑制，故称非竞争性抑制。反竞争性抑制：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合，即ES+IESI，ESIP。反竞争性抑制作用常多见于多底物反应中，而在单底物反应中比较少见。有人证明，L-Phe，L-同型精氨酸等多种氨基酸对碱性磷酸酶的作用是反竞争性抑制，肼类化合物抑制胃蛋白酶，氰化物抑制芳香硫酸酯酶的作用也属于反竞争性抑制。加入竞争性抑制剂，Vmax不变，Km增大。加入非竞争性抑制剂，Vmax降低，Km不变。加入反竞争性抑制剂，Vmax降低，Km降低。8. 组成蛋白质的氨基

34、酸有多少种?如何分类? 20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。根据侧链基团的极性分：非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、蛋氨酸（Met）；极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7种：甘氨酸（Gly）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、半胱氨酸（Cys）、酪氨酸（Tyr）、天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）；2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：3种：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）

35、、组氨酸（His）；3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：2种：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。六问答题：1. 原核生物、真核生物基因表达调控的意义是什么? 第一，适应环境、维持生长和增殖：生物体赖于生存的外环境是在不断变化的。从低等生物到高等生物，都必须对外环境的变化作出适当反应，调节代谢，使生物体能更好地适应变化的外环境。这种适应调节的能力与某些蛋白质分子的功能有关。细胞内某种功能的蛋白质分子有或无、多或少等数量变化是由这些蛋白质分子的编码基因表达与否、表达水平高低等状况决定的。原核生物、单细胞生物调节基因的表达就是为适应环境、维持生长和细胞分裂。高等生物也普遍存在适应性表达方式。

36、经常饮酒者体内醇氧化酶活性高即与相应基因表达水平升高有关。第二，维持个体发育与分化：在多细胞个体生长、发育的不同阶段，细胞中的蛋白质分子种类和含量差异很大；即使在同一生长发育阶段，不同组织器官内蛋白质分子分布也存在很大差异，这些差异是调节细胞表型的关键。高等哺乳类动物各种组织、器官的发育、分化都是由一些特定基因控制的。当某种基因缺陷或表达异常时，则会出现相应组织或器官的发育异常。2. 简述蛋白质生物合成的基本原理。DNA分子中含有很多基因，DNA分子中一个基因所蕴藏的遗传信息即为合成一种多肽链的“方案”， mRNA携带来自DNA的遗传信息，穿过核模进入胞质，多个核蛋白体附着其上形成多核蛋白体。

37、mRNA是合成蛋白质的“模板”，各种蛋白质都以其相应的mRNA为模板，以各种氨基酸为原料合成蛋白质，即mRNA分子中的遗传信息被具体地翻译成蛋白质的氨基酸顺序。各种氨基酸是在特殊的搬运工具tRNA携带下，在多核蛋白体以肽链结合生成具有一定排列顺序的特定多肽链。DNA的遗传信息就这样由mRNA传递给了新合成的蛋白质。多肽链合成后，核蛋白体脱离mRNA，新合成的多肽链亦被释出。新合成的多肽链，不一定具有生物活性，有的还需经过一定的修饰和加工才能成为具有生物活性的蛋白质。氨基酸的简写符号名 称 三字母符号 单字母符号 名 称 三字母符号 单字母符号 丙氨酸（alanine） Ala A 亮氨酸（le

38、ucine） Leu L 精氨酸（arginine） Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K 天冬酰胺（asparagine） Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)methionine） Met M 天冬氨酸（aspartic acid） Asp D 笨丙氨酸（phenylalanine） Phe F 半胱氨酸（cysteine） Cys C 脯氨酸（proline） Pro P 谷氨酰胺（glutanine） Gln Q 丝胺酸（serine） Ser S 谷氨酸（glutamic acid） Glu E 苏氨酸（threonine） Thr T 甘氨酸（Glicine） Gly G 色氨酸（tryptophan） Trp W 组氨酸（histidine） His H 酪氨酸（tyrosine） Tyr Y 异亮氨酸（isoleucine） Ile I 颉氨酸（valine） Val V