2022年大学生物实验报告三篇.docx

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1、2022大学生物实验报告三篇篇一：浙江高校生物传感器试验报告实 验 报 告生物传感器 与测试技术课程名称 生物传感器与测试技术 姓 名 徐梦浙学 号 专 业 生物系统工程指导老师 王建平/叶尊忠一 热电偶传感器试验一、 试验目的：了解热电偶测量温度的原理和调理电路，熟识调理电路工作方式。二、 试验内容：本试验主要学习以下几方面的内容 1. 了解热电偶特性曲线；2视察采集到的热信号的实时改变状况。 3. 熟识热电偶类传感器调理电路。三、 试验仪器、设备和材料：所需仪器四、myDAQ、myboard、nextsense01热电偶试验模块、万用表留意事项五、 在插拔试验模块时，尽量做到垂直插拔，避开

2、因为插拔不当而引起的接插件插针弯曲，影响模块运用。 六、 禁止弯折试验模块表面插针，防止焊锡脱落而影响运用。 七、 更换模块或插槽前应关闭平台电源。 八、 起先试验前，仔细检查热电偶的连接，避开连接错误而导致的输出电压超量程，否则会损坏数据采集卡。 九、 本试验仪采纳的电偶为K型热电偶和J型热电偶。十、 试验原理：热电偶是一种半导体感温元件，它是利用半导体的电阻值随温度改变而显著改变的特性实现测温。热电偶传感器的工作原理热电偶是一种运用最多的温度传感器，它的原理是基于1821年发觉的塞贝克效应，即两种不同的导体或半导体A或B组成一个回路，其两端相互连接，只要两节点处的温度不同，一端温度为T，另

3、一端温度为T0，则回路中就有电流产生，见图50-1（a），即回路中存在电动势，该电动势被称为热电势。图50-1（a） 图50-1（b）两种不同导体或半导体的组合被称为热电偶。当回路断开时，在断开处a，b之间便有一电动势ET，其极性和量值与回路中的热电势一样，见图50-1（b），并规定在冷端，当电流由A流向B时，称A为正极，B为负极。试验表明，当ET较小时，热电势ET与温度差（T-T0）成正比十一、 试验步骤：十二、 关闭平台电源（myboard），插上热电偶试验模块。开启平台电源，此时可以看到模块左上角电源指示灯亮。十三、 打开nextpad,运行热电偶试验应用程序十四、 查看传感器介绍，了解

4、热电偶的原理及温差与热电势之间的关系。十五、 在特性曲线页面。选择不同型号的热电偶视察各型号热电偶的V-T，在测温曲线的下方，手动模拟产生热电势的值，视察测温曲线。十六、 在试验内容页面中了解试验的内容、操作方式和过程十七、 在仿真页面随意变更运算放大器的输出电压值和运算放大倍数，记录E（T,T0）和冷端温度仿真的输出值E（T0），将数据填写到热电偶温度手动测量表中，查表计算热电偶的电势所对应的温度值。 十八、 在测量页面十九、 选择实际接入的电阻二十、 在nextsense01中，用杜邦线将R2 R4链接到运算放大器上。二十一、 调零。将A、B端用杜邦线短接，调整模块右侧下方的电位器，对放大

5、器的输出Vout进行调零。 二十二、 测量。选择K型或者J型热电偶其中一个，连接到A、B两端，在自动测量页面，点击页面上的起先按钮进行数据的采集和记录，将热电偶放置到热水中记录温度的改变（温度改变范围至少30度）。 二十三、 在nextpad页面中，点击页面右上的数据保存按钮，选择保存的表格，进行数据的保存。二十四、 数据及结论（绘制数据点散图，建立回来方程，分析灵敏度和线性误差）冷场温度 热电偶输出电势（uV） 20.64 3543.21 20.65 3500.6 20.65 3731.66 20.65 3730.34 20.64 3797.56测量点温度87.59 86.81 91.08

6、91.06 92.3温度差 66.95 66.16 70.43 70.41 71.6620.64 20.65 20.65 20.65 20.64 20.65 20.65 20.66 20.66 20.65 20.66 20.65 20.66 20.64 20.66 3815.1 3561.15 3491.3 3509.37 3463.48 3472.74 3514.91 3535.65 3585.15 3601.62 3544.6 3443.76 3421.89 3410.39 3461.66 92.62 87.93 86.63 86.97 86.11 86.29 87.07 87.46 88

7、.38 88.68 87.63 85.76 85.36 85.13 86.171.98 67.28 65.98 66.32 65.47 65.64 66.42 66.8 67.72 68.03 66.97 65.11 64.7 64.49 65.44结论：试验表明，当ET较小时，热电势ET与温度差（T-T0）成正比，被测传感器的比例系数为54.020。依据半导体的电阻值随温度改变而显著且有规律改变的这一特性，可以实现测温功能。篇二：高校生物试验论文要领白色背景题目：用短语，不用句子：的探讨，不要用学科题目作标题；英文：A study of 通讯作者：BOSS，支持者摘要：目的、方法、结果、结论

8、。不宜举例，不用引文。英文摘要调整一下，符合英文依次。关键词：分子式、化学式不作为关键词，要写全名。常规技术不做关键词如离心，英文关键词用,隔开前言：常见的引言包括以下内容：1 提出课题的现实状况和背景；2说明课题的性质、范畴及其重要性，突出探讨的目的或者须要解决的问题；3 前人探讨成果及其评价；4 达到探讨目的的探讨方法和实（试）验设备；5 探讨工作的新发觉。探讨背景理论依据（是什么，探讨进展，试验原理包括方法原理、试验对象原理即为什么选这两个对象，有无关联，推断原理的依据）、探讨目的（要解决什么问题）、探讨方法（怎样探讨）400-500字左右，文献综述包括在前言里。写前人本探讨希望得到的结

9、果材料：写主要的，例如树脂，Tris，其他就写国产分析纯，如NaCl，烧杯、试管不写方法：众所周知的方法不写，如离心。写出方法名字，注明参考文献，重点写改进方法。例如：提取效果为的电泳进行检测结果：比例尺、图标、放大倍数；不进行评论评价分析探讨，试验结果不要原始浓度，电泳的各个泳道是什么肯定要写出来。洗脱图自己重新做一个，标注单位。柱层析的峰要写标号，注明是什么蛋白。结论：试验表面结果，反映了什么现象。相同因素之间，不同因素之间。方法怎么样。 探讨：得到这样结果的可能缘由，缘由大小程度。建议、改进可放分析探讨。1探讨为什么会出现这样的结果出现意味了什么？用理论说明。2比较与前人异同（异：说明差

10、异；同：更加证明）3探讨有什么新发觉，可能的缘由4试验的不足其他：同一结果图表不共存，假如图不能干脆说明可以附上表，图上无多余的线，违反总体趋势的个别点可以去掉。折线图横轴按试验进行依次编写。小数点位数保持一样。 （适用于细胞生物学及植物生理学）微生物及生物化学有待补充。致谢：帮助、资金支持，200字生化海报：IgG与别人标准进行比较，pro标准曲线不过0点，标准pro只有280nm，几个样都要算。图名称包括：方法、目的、对象电泳：上样依次、其他分子量、marker分子量、分析趋势（迁移率一般达不到0.1019） 紫外：峰1，峰2，那个是我们的写分析不写说明，与其他步骤联系起来，层析与电泳联系

11、起来说明分析：最终有结论，浓度、回收率提取出来，图有序列关系，按试验进行依次海报一般是竖的，存PDF或图片分析探讨对结果探讨，对别人展示好的一面，不是留意事项要有说明，表名称，要有整体联系性。篇三：大连理工高校 生化试验报告模版(新)小牛肠碱性磷酸酶的提取及酶活测定、考马斯亮蓝法测定蛋白质含量、SDS-PAGE电泳法测定蛋摘要 本试验通过从小牛肠中提取小牛肠碱性磷酸酶，利用考马斯亮蓝法测定蛋白质含量，并测定酶的活性。最终通过SDS-聚丙烯凝胶电泳测定蛋白质相对分子量.关键词 小牛肠碱性磷酸酶提取 酶活测定 考马斯亮蓝法 SDS-PAGE电泳法本试验分为三部分。先通过对牛小肠内膜的刮取，离心，沉

12、淀析出等方法，提取牛小肠碱性磷酸酶；然后用考马斯亮蓝G-250与碱性磷酸酶结合，利用紫外分光光度计在肯定波长下测定结合物的汲取波长，依据其吸光度与蛋白质结合物的含量成正比的关系测定蛋白质含量，进而测定出蛋白质的比活力；最终，通过SDS-聚丙烯凝胶电泳测定蛋白质相对分子量，分析所获得的电泳结果来推算出被测蛋白质分子量的近似值。1 试验部分1.1 试剂与仪器1.1.1小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定1、 试剂（1）正丁醇、丙酮（置-20冰箱保存）（2）1mol/L醋酸（HAC）、1mol/LNaOH、硫酸铵（3）平衡缓冲液：0.01mol/LTris-HCL,PH 8.0,(含1.010-3mol

13、/LMgCl2和1.010-5mol/LZnCl2)。（4）底物缓冲液：1mol/L二乙醇胺-盐酸缓冲液（PH9.8，含0.510-3mol/LMgCl2）。（5）酶的底物溶液：用底物缓冲液配制1510-3mol/L对硝基苯磷酸二钠溶液。（已加入底物缓冲液中）2、仪器匀浆机、冷冻离心机、恒温水浴、紫外可见分光光度计、离心管、剪刀、载玻片、不锈钢盘、搪瓷盘、滤布、漏斗、分液漏斗、量筒、烧杯、移液枪、比色皿1.1.2考马斯亮蓝法测定蛋白质含量1、试剂考马斯亮蓝、试验小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定所得酶液、生理盐水2、仪器分光光度计、分析天平、玻璃比色杯、试管及试管架、移液枪1.1.3 SDS-P

14、AGE电泳法测定蛋白质相对分子质量1、试剂1）30%丙烯酰胺（acrylamide,Acr）置棕色瓶。2）分别胶缓冲液：1.5mol/LTris-HCL缓冲液，pH8.8，已加入10%SDS。3）浓缩胶缓冲液：0.5mol/LTris-HCL缓冲液，pH6.8，已加入10%SDS。4）10%过硫酸铵（AP）（小离心管装，供应驱动丙烯酰胺和双丙烯酰胺的聚合所必需的自由基，须簇新配置。）5）TEMED（四甲基乙二胺）（小离心管装T，通过催化过硫酸铵形成自由基而加速丙烯酰胺和双丙烯酰胺的聚合）6）上扬缓冲液（小离心管装S）：称101mgSDS、2mg溴酚蓝、2g甘油，加0.1mL巯基乙醇、2mL-。

15、-5mol/LpH8.0Tris-HCL,加超纯水定容至10mL。7）染色液：配置含0.1%考马斯亮蓝R250,40%（体积分数）甲醇和10%（体积分数）冰醋酸的染色液500mL，过滤后备用。8）脱色液：500mL10%（体积分数）甲醇和10%（体积分数）冰醋酸的脱色液1010mL。9）电泳缓冲液（含0.1%SDS，0.05mol/LTris，0.384mol/L甘氨酸pH8.3）.2、仪器电泳仪、电泳槽、制胶板、摇床、移液枪1.2 试验过程1.2.1小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定1、酶的分别提纯1）取簇新小牛肠，用剪刀纵向剖开，用载玻片刮去小肠内粘膜，放到盘子一角。2）统一将小肠黏膜液集中

16、倒入匀浆机中，加1.5倍体积冰冷蒸馏水，高速匀浆15s，重复20次。3）缓慢加入（总体积）1倍体积的冰冷正丁醇，高速匀浆15s，重复20次。每组领取60mL的匀浆液，放入离心管中（离心管装液量不能超过70%），用另一离心管用水配平（切记离心前连同离心管盖子一起用天平配平），在4条件下，10100rpm，离心15min（离心管对称放置）。4）用滤布过滤去除杂质（滤饼），倒入分液漏斗中，静止分层（勿摇），去下层水相，用1mol/LHAc调pH到4.9。4，10100rpm，离心10min。5）得到上清26.5mL，放入离心管中，用1mol/LNaOH调pH至6.5，称取质量为溶液体积5%的硫酸铵1

17、.33g(5g硫酸铵/101mL溶液)，加到离心管中溶解；再加0.47倍体积（12.45mL）冰冷丙酮，混匀，4（冰箱中）静置30min以上。4，10100rpm，离心10min。6）上清液36.5mL中加入1.07倍体积（39.06mL）冰冷丙酮，4静置30min以上。4，10100rpm，离心10min。7）取沉淀溶于2mL平衡缓冲液至全部溶解。置冰箱保存待用。2、底物处理底物（对硝基苯磷酸二钠已溶于平衡缓冲液中）37水浴5min（留意：依据分光光度计运用状况，要检测前加热）3、酶活检测1）将酶稀释10倍（配制取10L，溶于90L平衡缓冲液中得到）2）紫外分光光度计检测条件：405nm波长

18、，测定时间60s，取值2s，记录范围0.0-1.5。3）取2个2mL比色皿（0.5cm光程），加入1.5mL上述（2）加热的底物缓冲液，校对归零。4）将稀释10倍的酶液10L加到其中1个比色皿中（仪器外侧），用手堵住皿口。快速上下倒2次，放回分光光度计中，测定没动力学曲线。1.2.2考马斯亮蓝法测定蛋白质含量1、玻璃试管中加入5mL考马斯亮蓝。2、在1.5mL离心管中，取上一试验得到的酶液分别稀释50、101、200倍。3、各取101L加入到5mL考马斯亮蓝试管中，混匀，反应5min以上，另各取101L生理盐水分别加入到5mL考马斯亮蓝试管中。（视察蓝色，以浅蓝色为好）4、紫外分光光度计检测条

19、件：595nm波长5、取2个比色皿（1cm光程）加入考马斯亮蓝（比色皿的2/3），分光光度计中校对归零。6、将样品放入外侧比色皿中，读吸光值（得到医治蛋白浓度标准曲线范围内的度数即可，0.1-0.5之间）。7、依据蛋白浓度标准曲线，计算酶蛋白浓度（乘以相应稀释倍数即得原始酶液蛋白浓度，留意单位）1.2.3 SDS-PAGE电泳法测定蛋白质相对分子质量1、装板：将垂直板型电泳的玻璃片洗净、晾干；放好胶条（棱朝上，平铺），用夹子夹好玻璃板，上面插上梳子（留意下面2个夹子要水平，两侧夹子离梳子底部1-0.5cm，表明分别胶加的位置），垂直放置在水平台面上备用。2、制备分别胶：在小烧杯中按下表配置所需

20、浓度的分别胶。分别胶制备（浓度10%，制备量10mL）试剂H2O 30%丙烯酰胺1.5mol/LTris-HCL缓冲液pH8.810%过硫酸铵TEMED 用量 4.1mL 3.4mL 2.4mL 101L 10L留意：最终加入TEMED，应快速摇匀分别胶，向玻璃板间隙，沿着长玻璃板的内侧缓慢注胶，然后再用移液枪渐渐移动注入乙醇200L，以防止氧气进入胶内。15min后，分别胶和乙醇之间出现分界线，表明分别胶凝固，倒出乙醇。3、制备凝缩胶：在小烧杯中按下表配置所需浓度的浓缩胶。浓缩胶制备（浓度5%，制备量6mL）试剂H2O 30%丙烯酰胺0.5mol/LTris-HCL缓冲液pH6.810%过硫

21、酸铵TEMED进入气泡，放置约20min，待浓缩胶凝固。4、蛋白质样品处理（小离心管装B）：在1.5mL离心管中按1:1体积比例，加样品和上样缓冲液（200L:200L）。101加热3min使蛋白变性。5、浓缩胶完全聚合后，去掉夹子和胶条，拔去梳子（留意不要产生气魄，即电泳泳道），将凝胶玻璃板固定于电泳装置内槽上，加入电泳缓冲液（内、外槽，查漏），缓冲液高过玻璃板凹面。6、用移液枪依次在泳道加样(5个20L，4个40L)。（本组将marker置于第六泳道）7、电泳：连接正、负极，打开电源（稳压130V或电流50-60mA），起先时，电流限制在40A，样品进入分别胶后，缓慢上升电压至140V或电

22、流50-60mA保持电压或电流强度不变。带溴酚兰指示剂迁移至下沿处，停止电泳，需1.5h左右。8、剥胶染色：电泳结束后，取出凝胶玻璃板，用水冲洗，用金属片从玻璃两侧轻轻撬开。使板内进入空气，同时用水冲洗，取出凝胶板，将剥离下来的凝胶用水漂洗，转入染色缸中。加染色液，至摇床染色15min。9、脱色：染色完毕，回收染色液，用水漂洗，加入脱色液，置摇床脱色，30min换1次脱色液，脱色至背景清楚。10、视察测定蛋白的迁移率及条带，比照标准样品，分析蛋白样品的分子量及纯度。11、拍照电泳结果，用于完成试验报告。用量 3.4mL 1.0mL 1.5mL 60L 8L 留意：一旦加入TEMED，应快速摇匀

23、浓缩胶，在已凝固的分别胶层上加浓缩胶，马上将梳子插入胶液顶部，避开2 结果与探讨2.1 小牛肠碱性磷酸酶的酶活测定碱性磷酸酶酶活定义：在37条件下，以每分钟催化水解1mol底物的酶量为一个酶活力单位。碱性磷酸酶作用于缓冲液中的对硝基苯磷酸二钠，使之水稀释放出对硝基苯酚，后者在405nm光波长下有最大汲取，通过测定吸光值的改变率，可测知酚的生成量，从而计算出酶的活性单位。酶活力的计算：比活力（U/mg）= A/minVRDE405VECL1、由试验小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定中试验步骤可知，反应液的体积VR= 1.5mL稀释倍数 D= 10405nm波长下对硝基苯酚的摩尔消光系数E405=

24、18.3L/(molcm)所加酶液体积VE= 0.01mL比色皿光程 L= 0.5cm2、405nm波长下的吸光值的改变率通过分光光度计测量得到酶动力学曲线（图1）可以得到，A/min=0.6179 (依据图片，自己估算斜率，留意单位。)/看后删除说明： 图片均要用自己的。半栏图片宽为8.15厘米，高为4.45.5厘米之间，对于特殊大的图可加大宽度。通栏图片宽度为16.3厘米，高为4.45.5厘米之间，图说为字号为小5号黑体字。/表注用小5号字，表字用6号字。图1.酶动力学曲线3、蛋白质原始浓度C可由试验考马斯亮蓝法测定蛋白质含量获得考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量属于燃料结合法的一种。在肯

25、定蛋白浓度范围内（0.01-1.0mg/mL）,蛋白质-色素结合物在595nm波长下的光汲取与蛋白质含量成正比，故可用于蛋白质的定量测量。通过试验，利用紫外分光光积累测定稀释50倍的酶液读得吸光值为0.1478A，利用考马斯亮蓝常量法测蛋白质标准曲线（图2）及其标准曲线拟合解析式y=0.697x-0.007得稀释后的标准蛋白浓度为0.2221mg/mL。故蛋白质原始浓度C=500.2221mg/mL=11.105mg/mL第21页 共21页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页第 21 页 共 21 页