2023年生化全部习题超详细解析超详细解析答案.pdf

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1、 生化复习题答案 第一章 选择题 1-5DBCBB 6-10BCCBB 11D 12（答案出现问题）13-15DAB 16-20ABCAC 21-25CDDBD 26-30DBBAD 填空题 1.氨基酸所带净电荷为零时溶液的 pH 值 2.两性 负 正 3.精氨酸 赖氨酸 组氨酸 4.-转角 5.丝氨酸 苏氨酸 羟赖氨酸 羟脯氨酸 天冬酰胺 6.半胱氨酸 7.疏水 亲水 8.阴离子 阳离子 9.构像改变 电荷不同 10.氧分压 二氧化碳分压 判断题 1-5FFTTF 6-10TFTFF 简答题 1.蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：-螺旋：

2、其结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm；相邻螺旋圈之间形成许多氢键；侧链基团位于螺旋的外侧。-折叠：其结构特征为：若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；所有肽键的C=O 和 N-H形成链间氢键；侧链基团分别交替位于片层的上、下方。-转角：多肽链 180回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借 1、4 残基之间形成氢键维系。无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。2蛋白质一级结构的重要性，首先是由于其序列中不同氨基酸侧链 R 的大小、性质不同，决定着肽链折叠盘曲形成不同的空间结构和功能；其次蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不

3、同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化 DNA 复制的 DNA 聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。蛋白质关键部位甚至仅一个氨基酸残基的异常，对蛋白质理化性质和生理功能均会有明显的影响。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个亚基第 6 位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。另实验证明，若切除了促肾上腺皮

4、质激素或胰岛素 A 链 N 端的部分氨基酸，它们的生物活性也会降低或丧失，可见关键部分氨基酸残基对蛋白质和多肽功能的重要作用。蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的；而胶原蛋白的三股螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳 定而具有强大的抗张力作用，因此是组成肌腱、韧带、骨骼和皮肤的主要蛋白质。3.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸(amino acid)。构成天然蛋白质分子的氨基酸约

5、有 20种，其共同的结构通式为：-碳原子上均连接有一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链 R 基团，故除脯氨酸为-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为 L-氨基酸。4.分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。常见的分离提纯蛋白质的方法有：1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的 pH 在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶

6、剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其 pI 的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内

7、而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。6、超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数 S成正比。5.谷胱甘肽（glutathione,GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，分子中谷氨酸是以其羧基与半胱氨酸的氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型(GSH)与氧化型(GSSG)两种谷胱甘肽。在红细胞中含量丰富，具有重要的生理功能：1）解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；2）参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使

8、巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。6.蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。7.肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；因此，组成肽键的四个原子及其相邻的两个碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，此平面结构就称为肽单元或肽键平面。8.是指由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。9.是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。10.指

9、在某一 pH 的溶液中，氨基酸或蛋白质分子解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。第二章 选择题 1-5BADDD 6-10CDADD 11-15CBDBD 16-20ACBCD 21-25CCDBA 26-30DCBCD 填空题 1.核苷酸 2.二 A G 分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由

10、于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 3.细胞核 细胞质 4.在嘌呤碱基和嘧啶碱基中存在共轭双键 5.样品的均一度 DNA 的浓度 DNA 的片断大小 温度的影响 溶液的离子强度 6.正 7.左手 Z 细长 8.DNA RNA 9.碱基堆积力 氢键 离子键 范德华力 10.倒 L 氨基酸接受臂 反密码子 判断题 1-5 FFTFT 6-10TTTTT 简答题 1.DNA 的增色效应是指在其解链过程中，DNA 的 OA 260 增加，与解链程度有一定的比例关系。2.DNA 变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的 50 时的温度称为 DNA 的解链温度（Tm）。在 Tm 时，核酸分子内 50 的双

11、链结构被解开。Tm 值与 DNA 的分子大小和所含碱基中的 G C 比例成正比。3.反密码环位于 tRNA 三叶草形二级结构的下方，中间的 3 个碱基称为反密码子，与 mRNA 上相应的三联体密码可形成碱基互补。不同的 tRNA 有不同的反密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认 mRNA 上相应的三联体密码，将氨基酸正确的安放在合成的肽链上。4.具有自我催化的能力 RNA 分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的 RNA 被称为核酶。5.热变性的 DNA 经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的 DNA 之间或 DNA 与 RNA 之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。6.略

12、 7.DNA 双螺旋结构模型的要点是：DNA 是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是 53，另一条链的走向就一定是 35。DNA 是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了 10 对碱基，每个碱基的旋转角度为 36。螺距为 3 4nm，每个碱基平面之间的距离为 0 34nm。DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，

13、纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。8.RNA 与 DNA 的差别主要有以下三点：组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；RNA 中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成 RNA 的基本的四种核苷酸是 AMP、GMP、CMP 和 UMP，其中 U 代替了 DNA 中的 T；RNA 的结构以单链为主，而非双螺旋结构。9.成熟的真核生物 mRNA 的结构特点是：大多数的真核 mRNA 在 5-端以 7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在 mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与 mRNA 的结合，加速翻译起始速度的作用

14、，同时可以增强 mRNA 的稳定性。在真核 mRNA 的 3 末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A 尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在 RNA 生成后才加进去的。随着 mRNA 存在的时间延续，这段聚 A 尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种 3-末端结构可能与 mRNA 分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级

15、结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 从核内向胞质的转位及 mRNA 的稳定性有关。10.具有催化作用的 RNA 被称核酶。核酶的发现一方面推动了对于生命活动多样性的理解，另外在医学上也有其特殊的用途。核酶被广泛用来尝试作为新的肿瘤和病毒治疗技术，因为核酶可以将那些过度表达的肿瘤相关基因生成的 mRNA 进行切割使其不能翻译成蛋白质。核酶也可以用于切割病毒的 RNA 序列。针对 HIV（人类免疫缺陷病毒）的核酶在美国和澳大利亚已进入了临床试验。第三章 选择题 1-5DAACC 6-10BDDBA 11-15BCADC 16-20CBDCC 21-25CBADA 26-30

16、DABDD 填空题 1.酶蛋白 辅助因子 酶蛋白 辅助因子 2.活细胞 生物催化剂 3.结合部位 催化部位 结合部位 催化部位 4.丝氨酸 组氨酸 5.-1 1（答案可能有问题）6.二氢叶酸合成酶 7.腺苷酰化 磷酸化 判断题 1-5 TFTTT 6-10 FTFFF 简答题 1.在不同组织细胞内存在着能催化相同的化学反应，而分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶，称同工酶。如乳酸脱氢酶等。2.一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键；促进一定的化学反应，生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。3.无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶，此过程称酶原的激活。4.某些与酶作用底物结

17、构相似的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用；抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。5.酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域，称酶的活性中心。6.当小分子变构剂与酶活性中心以外的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的话性、这种现象称变构 7.一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合生成一种全酶催化一定反应。一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同全酶，催化不同的反应。酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加反应 8.竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶活性中心，抑制

18、作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km 升高，Vm 不变。非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同：它只与活性中心以外的必需基团结合，使 E 和 ES 都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km 不变，Vm 下降。反竞争性抑制：抑制剂并不与酶直接结合，而是与 ES 复合物结合成 ESI，使酶失去催化活性。结合的 ESI 则不能分解成产物，Km 下降，Vm 下降。9.以磺胺药为例：细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下，由二氢叶酸合成酶的催化下生成二氢叶酸，再在二氢叶酸还原酶催化下牛成四氢叶酸，参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖。磺胺药的基本结构

19、与对氨基苯甲酸相似，分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合从而影响细菌的二氢叶酸合成，抑制细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要 1 日服药 4 次，以维持血中药物的高浓度。10.一般化学反应速度随温度升高，反应速

20、度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律。但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度既可以加速反应的进行，又能促使酶失去催化能力，故温度对酶促反应具有双重性。11.早期由 Fisher 提出锁和钥匙学说来解释酶作用专一性的机制。根据这一学说底物与酶结合就像钥匙插入锁中一样，底物参与化学反应的部位与酶的活性部位具有绝对的互补关系，这个学说较好地解释具有绝对立体专一性的酶的作用机制，但对大多数酶并不合适。后来Koshland 提出诱导契合假说，他认为：底物与酶靠近时诱导酶发生构象变化，使之有利于酶与底物结合，然后两者紧密互补结合。这个假说的特点是酶与底物

21、通过诱导相互结合，可以解释大多数酶与底物的关系，并且被许多酶作用机制的研究结果所证实。第四章 选择题 1-5ACADC 6-10CDBCA 11-15CDDAC 16-20BBCDD 21-25CDDDD 26-30CCABB 填空题 1.磷酸解 水解 糖原磷酸化酶 去分支酶(脱支酶)2.糖酵解 EMP 3.甘油酸-3-磷酸脱氢 甘油酸-1,3-二磷酸 4.线粒体内膜 二氧化碳 5.异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶 C1 C4 6.甘油磷酸穿梭 苹果酸天冬氨酸穿梭 NADH 7.CO2 NADPH 戊糖磷酸 8.光反应 暗反应 类囊体膜 基质 判断题 1-5 FTFTF 6-10 TTFFF

22、简答题 1.糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子 ATP。2.葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成 CO2 和 H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。3.葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成 CO2 和 H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。4.糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的 NADH 和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。5.磷酸戊

23、糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。是体内生成 NADPH 的主要代谢途径，是体内生成 5-磷酸核糖的唯一代谢途径 6.由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。7.肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的丙酮酸、乳酸等三碳化合物来合成糖原的过程，就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。8.略 9.1）是体内生成 NADPH 的主要代谢途径：NADPH 在体内可用于：作为供氢体，参与体内合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主

24、链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 与对代谢物的羟化。维持巯基酶的活性。使氧化型谷胱甘肽还原。维持红细胞膜的完整性：由于 6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2）是体内生成 5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以 5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由 G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由 3-磷酸甘油醛和 F-

25、6-P经基团转移的逆反应生成。10.正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有：1）消化吸收的葡萄糖；2）肝脏的糖异生作用；3）肝糖原的分解。血糖的主要去路有：1）氧化分解供能；2）合成糖原（肝、肌、肾）；3）转变为脂肪或氨基酸；4）转变为其他糖类物质。11.（l）6-磷酸葡萄糖的来源：己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成 6 磷酸葡萄糖。糖原分解产生的 1-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸葡萄糖。非糖物质经糖异生由 6-磷酸果糖异构成 6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：经糖酵解生成乳酸。经糖有氧氧化彻底氧化生成 CO2 H2O 和 ATP

26、 通过变位酶催化生成 1-磷酸葡萄糖，合成糖原 在 6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各代谢途径的共同中间产物，如己糖激酶或变位酶的活性降低，可使 6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各条代谢途径不能顺利进行。因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。12.三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成 12 分子 ATP。循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。循环中有两次脱羧反应，生成两分子 CO2。循环中有四次脱氢反应，生成三分子 N

27、ADH 和一分子 FADH2。循环中有一次直接产能反应，生成一分子 GTP。三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系 三羧酸循环的生理意义：TAC 是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。TAC 是三大营养素代谢联系的枢纽。TAC 为其他合成代谢提供小分子前体。TAC 为氧化磷酸化提供还原当量。第五章 选择题 1-5DCBAA 6-10DCDBD 11-15BDDCD 16-20BCBCA 21-25DCCCB 26-30ADDCB 填空题 1.脱氢 水化 脱氢 硫解 2.3顺2反烯脂酰 CoA 异构酶 羟脂酰 CoA 立体异构酶 3.丙二酸单酰 CoA 1 个 生物素

28、4.乙酰 CoA 羧化酶 5.乙酰乙酸 羟丁酸 丙酮 6.脂酰 CoA 甘油3磷酸 7.磷脂 CDP甘油二酯(CDP二脂酰甘油)8.乙酰 CoA 9.脂蛋白 10.脂蛋白 维生素 B12 判断题 1-5 FFTFF 6-10 TFTF 简答题 分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 1.动物机体自身不能合成，或合成量不能满足机体需

29、要，必须由食物提供的多不饱和脂肪酸称为必需脂肪酸，如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。2.储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程称为脂肪动员。3.HSL 即激素敏感性甘油三酯脂肪酶，简称为激素敏感性脂肪酶,是脂肪动员的关键酶。它对多种激素敏感，活性受多种激素的调节，胰岛素、前列腺素 E2、烟酸等能抑制其活性，胰高血糖素、肾上腺素、ACTH、TSH 等能增强其活性。4.脂酰 CoA 进入线粒体基质后，经-氧化多酶复合体的催化，在脂酰基-碳原子上依次进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续反应，释出 1 分子乙酰 CoA，从而使原来的脂酰 CoA转变成少

30、 2 个碳原子的新脂酰 CoA 的过程称为-氧化。5.脂肪酸在肝中氧化分解所生成的三种中间代谢产物乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮统称为酮体。6.血浆脂蛋白是血浆中的脂质与载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。7.Apolipoprotein 即载脂蛋白，是脂蛋白中的蛋白质部分，具有结合并运载脂类的基本功能。8.ACP 即酰基载体蛋白，是脂肪酸生物合成过程中脂酰基的载体，脂肪酸生物合成的所有反应均在该载体上进行。9.在机体脂质代谢中，乙酰 CoA 主要来自脂肪酸的-氧化，也可来自甘油的氧化分解；乙酰 CoA 在肝中可被转化成酮体向肝外输送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基

31、本原料。10.人体胆固醇的来源有：从食物中摄取；机体细胞自身合成。去路有：在肝脏可转化成胆汁酸；在性腺、肾上腺皮质可转化成类固醇激素；在皮肤可转化成维生素 D 3；用于构成细胞膜；酯化成胆固醇酯，储存在胞液中；经胆汁直接排出肠腔，随粪便排除体外。11.糖尿病病人糖氧化分解发生障碍，脂肪动员加强，脂肪酸和甘油生成增加。脂肪酸氧化分解产生大量乙酰 CoA,甘油则转变成草酰乙酸。由于乙酰 CoA 的生成量远远大于草酰乙酸的生成量，故乙酰 CoA 很难进入三羧酸循环彻底氧化分解，大量乙酰 CoA 在肝中 HMG-CoA合成酶等的催化下生成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮等三种中间代谢产物，统称为酮体。乙酰乙酸

32、、-羟丁酸系酸性产物，在血中大量堆积导致血 pH 值下降发生酸中毒，即酮症酸中毒。12.血浆脂蛋白的分类方法有两种：电泳法 电泳法主要根据不同脂蛋白的表面电荷不同，在电场中具有不同的迁移率，可将脂蛋白分为乳糜微粒（CM）、-脂蛋白、前-脂蛋白和-脂蛋白四类；超速离心法 超速离心法根据不同血浆脂蛋白含脂类及蛋白质量不同，在一定密度的盐溶液中进行离心时具有不同的漂浮率，按漂浮率由小至大依次分为乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类，分别相当于电泳分离的 CM、前-脂蛋白、-脂蛋白和-脂蛋白四类。各种血浆脂蛋白的主要生理功能如下：CM 转运外

33、源性甘油三酯；VLDL 转运内源性甘油三酯；LDL 将胆固醇由肝转运至肝外组织；HDL 将胆固醇由肝外组织转运到肝。13.十六碳软脂酸首先在脂酰 CoA 合成酶的催化下活化生成十六碳软脂酰 CoA，经肉碱脂酰转移酶、作用，进入线粒体基质，在-氧化多酶复合体的催化下，在脂酰基-碳原子上脱氢生成反2-烯酰 CoA、加水生成 L(+)-羟脂酰 CoA、再脱氢生成-酮脂酰 CoA，硫解生成 1 分子乙酰 CoA 及十四碳的新脂酰 CoA，后者再经 6 次-氧化直至最后全部生成乙酰 CoA。乙酰 CoA 通过三羧酸循环彻底氧化成 CO2、H2O 和 ATP。1 分子软脂酸共进行 7次氧化，生成 7 分子

34、 FADH2、7 分子 NADH+H+、8 分子乙酰 CoA。每分子 FADH2分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 通过呼吸链氧化产生 2 分子 ATP，每分子 NADH+H+氧化产生 3 分子 ATP，每分子乙酰 CoA通过三羧酸循环氧化产生 12 分子 ATP。因此 1 分子软脂酸彻底氧化共生成(72)+(73)+(812

35、)=131 分子 ATP,减去脂酸活化时耗去的 2 个高能磷酸键，相当于 2 分子 ATP，净生成129 分子 ATP。第六章 选择题 1-5DACDB 6-10BDDCA 11-15DCBCA 16-20CADDD 填空题 1.过氧化氢 2.NADP FADH2 细胞色素 P450 3.线粒体内膜 细胞膜 4.NAD+CoQ 细胞色素 c 5.复合体 复合体 复合体 6.氧化磷酸化过程中 每消耗 1mol 氧原子所消耗的无机磷酸的摩尔值 3 0 1 7.主动运输 8.与氧化态的细胞色素 aa3 结合，阻断呼吸链 9.2 10.CuA，CuB 判断题 1-5 FFTTF 6-10FTFFF 简

36、答题 1.物质在生物体内消耗 O2，生成 CO2 和 H2O，并逐步释放出能量的过程称为生物氧化 2.直接将底物分子中的高能键转变为 ATP 分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。3.在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使 ADP磷酸化生成 ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。4.每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为 P/O 比 5.在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链 6.当底物足够时，在含有完整线粒体的系统中加入 ADP 后的耗氧率（呼吸速度）与仅有底物（无 ADP）时

37、的耗氧率之比，称为呼吸控制率。7.略 8.1961 年由 Mitchell 提出的化学渗透学说。这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动 ADP 与 Pi 生成 ATP。9.标准氧化还原电位；拆开和重组；特异抑制剂阻断；还原状态呼吸链缓慢给氧。10.在一般情况下，电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子通过 ATP 合酶顺浓度梯度回流时驱动 ADP 与 Pi 生成 ATP。解偶联蛋白的作用机

38、制是使电子呼吸链的传递还能进行，但其产生的跨膜质子梯度不经过 ATP 合酶回流，从而产生的能量以热能的形式散发。第七章 选择题 1-5ACDCA 6-10BDCCD 11-15BCDDC 16-20BBADA 21-25CDCCC 26-30DCCBA 分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 填空题 1.磷酸吡哆醛 2.尿素 尿酸

39、 天冬酰胺 3.尿素 4.Trp Trp 5.mRNA tRNA 核糖体 6.N C 5 7.P A E 8.嘌呤 嘧啶 9.UGA 10.甲酰甲硫氨酸 判断题 1-5 FFFFF 6-10 FTFFF 简答题 1.是一个由 4 步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。该循环是发生在脊椎动物肝中的一个代谢循环。2.-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应-酮酸的过程。氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。3.也称之氨基转移酶(aminotransferases)。催化一个-氨基酸的-氨基向一个-酮酸转移的酶。4.那些降解能生成可作为糖异生前体分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间

40、代谢物的氨基酸。5.是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酮酸堆积的代谢遗传病。缺乏苯丙氨酸羟化酶，苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害，智力发育出现障碍。6.略 7.血氨的来源与去路：血氨的来源：由肠道吸收；氨基酸脱氨基；氨基酸的酰胺基水解；其他含氮物的分解。血氨的去路：在肝中转变为尿素；合成氨基酸；合成其他含氮物；合成天冬酰胺和谷氨酰胺；直接排出。8.一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。常见的一碳单位有甲基（-CH3）、亚甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-C

41、H=NH）、羟甲基（-CH2OH）等。一碳单位通常由其载体携带，常见的载体有四氢叶酸（FH4）和 S-腺苷同型半胱氨酸，有时也可为 VitB12。常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物有：N10-甲酰四氢叶酸（N10-CHO FH4）；N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH FH4）；N5,N10-亚甲基四氢叶酸（N5,N10-CH2-FH4）；N5,N10-次甲基四氢叶酸（N5,N10=CH-FH4）；N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3 FH4）。苏氨酸、丝氨酸、甘氨酸和色氨酸代谢降解后可生成 N10-甲酰四氢叶酸，后者可用于嘌呤C2 原子的合成；苏氨酸、丝氨酸、甘氨酸和组氨酸代谢降解后可生成 N5

42、,N10-次甲基四氢叶酸，后者可用于嘌呤 C8 原子的合成；丝氨酸代谢降解后可生成 N5,N10-亚甲基四氢叶酸，后者可用于胸腺嘧啶甲基的合成。9.S-腺苷蛋氨酸循环：蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。其活性形式为 S-腺苷蛋氨酸（SAM）。SAM 也是一种一碳单位衍生物，其分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨

43、基酸侧链的大小性质不同 载体可认为是 S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。从蛋氨酸形成的 S-腺苷蛋氨酸，在提供甲基以后转变为同型半胱氨酸，然后再反方向重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为 S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。10.必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。酪氨酸和半胱氨酸必需以必需氨基酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。第八章 选择题 1-5DBACB 6-10BCBBB

44、11-15CBDCD 16-20 ABCA?填空题 1.DNA 聚合酶 I RnaseH MF1 2.Ori C ARS AT 3.胰蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 Klenow 35核酸外切酶 DNA 聚合酶 53核酸外切酶 4.1 2 Tyr 5.碱基损伤 DNA 链损伤 理化因素 生物学因素 6.核心酶 7.Thr-Ser-Pro-Tyr-Ser-Pro 磷酸化位点 8.嘌呤核苷酸 9.Pribonow box TATAT 10.TRNA 依赖于 RNA 的 DNA 聚合酶 依赖于 DNA 的 DNA 聚合酶 Rnase H QligodT 判断题 1-5 FFFTT 6-10 FFFFT 简答

45、题 1.利用磷酸核糖、一些氨基酸，一碳单位及 CO2 等简单物质为原料，经过一系列酶促反应 合成核苷酸的过程。2.利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的反应过程合成核苷酸。3.核苷酸合成过程中，反应产物对反应过程中某些酶活性的抑制。4.某些药物是嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸的类似物，它们可以通过竞争性抑制或 以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成及细胞增殖。这些药物即为核苷酸的抗代谢物。5.某些药物是嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸的类似物，它们可以通过竞争性抑制或 以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成及细胞增殖。

46、这些药物即为核苷酸的抗代谢物。6.略 7.5-氟尿嘧啶：结构与胸腺嘧啶类似。在体内可转变成 5-氟尿嘧啶核苷酸，后者抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶，从而干扰胸苷酸的合成。临床用作抗癌药。6-巯基嘌呤：结构类似次黄嘌呤。在体内可转变成 6-巯基嘌呤核苷酸，从而抑制 IMP转变成 AMP 和 GMP 的反应，还可抑制 IMP 和 GMP 的补救合成。临床用作抗癌药。氨基喋呤和氨甲喋呤：是叶酸类似物。能竞争抑制二氢叶酸还原酶，使叶酸不能生成二氢叶酸和四氢叶酸；干扰-碳单位代谢，从而抑制嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成；临床上用作抗肿瘤药。氮杂丝氨酸：化学结构与谷氨酰胺类似。干扰谷氨酰胺在嘌呤、嘧啶核苷酸合成中

47、的作分压判断题简答题蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象借氢键维系主要有以下几种类型螺旋许多氢键侧链基团位于螺旋的外侧折叠其结构特征为若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片所有肽键的和形成链间系无规卷曲主链骨架无规律盘绕的部分蛋白质一级结构的重要性首先是由于其序列中不同氨基酸侧链的大小性质不同 用，从而抑制嘌呤、嘧啶核苷酸的合成。临床上用作抗肿瘤药。8.嘌呤和嘧啶核苷酸的合成，通过完全不同的途径进行。嘌呤核苷酸合成的第一步是 5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)与谷氨酰胺生成 5-磷酸核糖胺。最后合成的产物是次黄嘌呤核苷酸，然后再转变为鸟嘌呤和腺嘌呤核苷酸。嘧啶核苷酸的合成一开

48、始没有核糖参加，合成的产物是嘧啶碱的前体乳清酸，然后再与 5-磷酸核糖 1-焦磷酸(PRPP)生成乳清酸核苷酸，再进一步转变为尿嘧啶核苷酸。在嘌呤核苷酸合成过程中有：谷氨酰胺、甘氨酸和天冬氨酸参加。在嘧啶核苷酸合成过程中有；谷氨酰胺和天冬氨酸参加。9.体内脱氧核糖核苷酸所含的脱氧核糖是通过相应的核糖核苷酸的直接还原作用，以氢取代其核糖分子中 C2 上的羟基而生成的，此还原作用是在二磷酸核苷(NDP)水平上进行的(这里 N 代表 A、G、U、C 等碱基)，由核糖核苷酸还原酶催化，由 NADPH+H+作为供氢体。脱氧胸腺嘧啶核苷酸(dTMP)是由脱氧尿嘧啶核苷酸(dUMP)经甲基化而生成的，反应由

49、N5,N10-甲烯四氢叶酸提供甲基胸苷酸合成酶催化进行。10.原料：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、一碳单位、二氧化碳、磷酸核糖 关键酶：谷氨酰胺、磷酸核糖、焦邻酸酰胺转移酶(PRA 合成酶)分解产物：人类为尿酸。第九章 选择题 1-5ACABD 6-10BADBC 11-15CCCDC 16-20 BBDBD 多选题 1.ABCD 2.ABC 3.BCD 4.ABCD 5.BCD 6.BCD 7.ABD 8.AC 9.ABCD 10.BD 判断题 1-5 TTTFF 6-10 FFTFT 简答题 1.DNA 通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，

50、从而决定生物的表现型。DNA 的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则 2.DNA 在复制时，以亲代 DNA 的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代 DNA，每个子代 DNA 中都含有一股亲代 DNA 链，这种现象称为 DNA 的半保留复制。3.DNA 复制过程中，随从链合成时形成的不连续片段称为冈崎片段。4.以 RNA 为模板合成 DNA 的过程。5.即依赖 DNA 的 DNA 聚合酶，简称 DNA pol。该酶能以单链 DNA 为模板，催化新链 DNA生成。6.略 7.pol pol pol 53聚合酶活性+53外切酶活性+-35外切酶活性+生理功能 填补缺口 未知 DNA 复制