生物化学超详细预习复习资料图文介绍版.doc

《生物化学超详细预习复习资料图文介绍版.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学超详细预习复习资料图文介绍版.doc（19页珍藏版）》请在得力文库 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、一。 核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:遗传信息 的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞 中，DNA 主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均 有各自的 DNA。原核细胞没有明显的细胞核结构， DNA 存在于称为类核的结构区。核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）：主要参与遗传 信息的传递和表达过程，细胞内的 RNA 主要存在于细 胞质中，少量存在于细胞核中。DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3-5磷酸 二酯键）和排列顺序叫做 DNA 的一级结构，简称为碱 基序列。一级结构的走向的规定为 53。DNA 的双螺旋模

2、型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右 旋相互盘绕而形成。磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧， 作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按 AT，G C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律）螺旋直径 2nm，相邻碱基平面垂直距离 0.34nm,螺 旋结构每隔 10 个碱基对（base pair, bp）重复一次， 间隔为 3.4nmDNA 的双螺旋结构稳定因素 氢键 碱基堆集力 磷酸基上负电荷被胞内组蛋白或正离子中和DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了 DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有 价值的是确认了碱基配对原则，这是 DNA 复制、转录 和反转录的分

3、子基础，亦是遗传信息传递和表达的分 子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破 之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命 科学飞速发展的基石。DNA 的三级结构 在细胞内，由于 DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质） 的相互作用，使 DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结 构.RNA 类别：信使 RNA（messenger RNA，mRNA）：在蛋白质合成中 起模板作用；核糖体 RNA（ribosoal RNA，rRNA）：与蛋白质结合 构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；转移 RNA（transfor RNA，tRNA）：在蛋白质合成时 起着携带活化氨基酸的作用

4、。rRNA 的分子结构 特征： 单链，螺旋化程度较 tRNA 低 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA 的分子结构 原核生物 mRNA 特征： 先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物 mRNA 特征： 5“帽子”（m7G-5ppp5-Nmp）+单顺反子+“尾巴” （Poly A）3核酸的变性、复性和杂交 变性：在物理、化学因素影响下， DNA 碱基对间的氢 键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有 A260 增加（增色效应）,DNA 的功能丧失。 复性：在一定条件下，变性 DNA 单链间碱基重新配对 恢复双螺旋结构，伴有 A260减小（减色效应）,DNA 的 功能恢复。不同来源

5、的 DNA 单链间或单链 DNA 与 RNA 之间只要有 碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称 核酸分子杂交Tm：熔解温度 DNA 的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变 性过程中 A260达到最大值一半时的温度称为该 DNA 的 熔解温度，用 Tm 表示。Tm 的大小与 DNA 分子中（G+C）的百分含量成正相关， 测定 Tm 值可推算核酸碱基组成及判断 DNA 纯度。1、某 DNA 样品含腺嘌呤 15.1%（按摩尔碱基计），计 算其余碱基的百分含量。2、DNA 双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述 其结构模型。3、DNA 双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解 释哪些

6、最重要的生命现象？4、tRNA 的结构有何特点？有何功能？5、DNA 和 RNA 的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？6、计算（1）分子量为 3105的双股 DNA 分子的长度； （2）这种 DNA 一分子占有的体积；（3）这种 DNA 一 分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基 对的平均分子量为 618）名词解释变性和复姓】分子杂交】增色效应和减色效应】回文 结构】Tm】cAMP】 Chargaff 碱基配对原则定律二。蛋白质化学二。蛋白质化学蛋白质平均含 N 量为 16,这是凯氏定氮法测蛋白质含 量的理论依据：蛋白质含量蛋白质含 N 量6.25蛋白质的

7、功能：催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功 能；运输功能；信息功能；储藏功能 氨基酸的通式氨基酸的性质： （1 ）两性解离和等电点 当氨基酸溶液在某一定 pH 值时，使某特定氨基酸分子 上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 pH 值即为该氨基 酸的等电点(isoelectric point，pI)。（2 ）光学性质 色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的 R 基团 中含有苯环共轭双键系统 （3 ）重要化学反应 a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定. （加热、弱酸条件，生成紫色化合物） b.与 2,4 一二硝基氟苯(DN

8、FB)的反应（sanger 反应）: 用于蛋白质 N-端测定. （弱碱性条件，生成黄色产物） c. 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edman 反应）， 用于蛋白 N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依 据。生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。蛋白质的一级结构多肽链内氨基酸残基从 N末端到 C末端的排列顺序 称为蛋白质的一级结构(primary structure)。（这是蛋白质最基本的结构，它包含着决定蛋白质高 级结构和生物功能的信息。）二面角 两肽平面之间，能以共同的 C 为定点而旋

9、转，绕 C-N 键旋转的角度称 角，绕 C-C 键旋转的角度称 角。 和 称作二面角，亦称构象角。维持蛋白质分子构象的作用力 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范德华力 e.二硫键蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主 链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一 主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质 结构的构象单元主要有以下类型： () 螺旋（-helix） () 折叠（-pleated sheet） () 转角（-turn） () 无规则卷曲（nonregular coil）超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个 螺旋或 折

10、叠或 转角）组合在一起，形成有规则的、在空间 上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。结构域： 在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相 对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上 这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三 维实体称为结构域。蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作 用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使 螺旋、 折叠片、转角等二级结构相互配置而形成特定的构 象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间 上的重新排布。蛋白质四级机构： 四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的 亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构

11、，维 持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、 范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包 含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连 接的肽链组成。高级构象决定蛋白质的功能 1、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 2、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变 构效应）蛋白质的性质： 一、 两性解离性质及等电点 二、 蛋白质胶体性质 三、 蛋白质的沉淀 四、 蛋白质的变性与复性 五、 蛋白质的紫外吸收特性 六、 蛋白质呈色反应蛋白质等电点： 当蛋白质溶液在某一定 pH 值时，使某特定蛋白质分子 上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不 向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 pH

12、值即为该蛋白 质的等电点蛋白质胶体性质的运用： 透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有 小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中， 小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达 到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析 盐析法:在 蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐， 可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋 白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀， 这种现象称为盐析蛋白质的沉淀： 如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或 失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶 体溶液就不再稳定并将产生沉淀。变性作用： 当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素

13、的影响， 使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的 理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导 致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用复性作用： 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过 程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重 新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生 物活性，这种现象成为复性蛋白质的主要显色反应： 双缩脲反应（铜离子、碱性，产生红紫色络合物） 酚试剂反应 茚三酮反应1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？2、试比较 Gly、Pro 与其它常见氨基酸结构的异同， 它们对多肽链二级结构的形成有何影响？3、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括

14、一级结 构、高级结构与功能的关系）。4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？5、什麽是蛋白质的变性？变性的机制是什麽？举例说 明蛋白质变性在实践中的应用。6、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是-螺旋，而另 一些节段是-折叠。该蛋白质的分子量为 240 000，其 分子长 5.0610-5,求分子中-螺旋和-折叠的百分率。 (蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为 120)名词解释等电点（pI） 肽键和肽链 肽平面及 二面角 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 超二级结构 结构域 蛋白 质变性与复性 分子病 肽三。三。 酶学酶学酶作用的特点： 极高的催化效率 高度的专一性 易失活 活性可调控

15、有的酶需辅助因子结构专一性： 酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择（类别： 绝对专一性 和 相对专一性）立体异构专一性 酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异 构也有一定的要求（旋光异构专一性和几何异构专一 性）绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格， 只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述 绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一 种化学键。酶催化的中间产物理论酶的专一性机理 锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象 钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。 诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物 接近活性

16、中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样 就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与 底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。酶的活性中心和必需基团 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关 的区域叫酶的活性中心或活性部位，参与构成酶的活 性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的 必需基团。酶促反应动力学 酶活力： 酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以 最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。影响对酶反应速度的因素：酶浓度（当 S 足够过量，其它条件固定且无不利因素 时，v=kE）、底物浓度、ph、温度、激活剂和抑制 剂米氏常数的意义： 1）当 v=Vmax/2 时，

17、Km=S（ Km 的单位为浓度单位） 2）是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定 Km 的数值，可鉴别酶。 3）可近似表示酶和底物亲合力，Km 愈小，E 对 S 的亲 合力愈大，Km 愈大，E 对 S 的亲合力愈小。 4）在已知 Km 的情况下，应用米氏方程可计算任意s 时的 v，或任何 v 下的s。（用 Vmax的倍数表示）练习题：已知某酶的 Km 值为 0.05mol.L-1，要使 此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的 80时底 物的浓度应为多少？ 米氏常数的测定： 将米氏方程变化成相当于 y=ax+b 的直线方程，再用作 图法求出 Km。例：双倒数作图法（Lineweaver-Bur

18、k 法）米氏方程的双倒数形式： PH 对酶反应速度的影响： 过酸过碱导致酶蛋白变性 影响底物分子解离状态 影响酶分子解离状态 影响酶的活性中心构象温度和酶反应速度的关系：在达到最适温度以前， 反应速度随温度升高而加快 酶是蛋白质，其变性速 度亦随温度上升而加快 酶的最适温度不是一个 固定不变的常数抑制剂： 凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学 性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质， 叫酶的抑制剂（inhibitor） 。竞争性抑制作用酶的变构效应 有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为 调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调 节物结合到调节位点上引起酶的构象

19、发生变化，导致 酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应同工酶： 具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组 酶，称之为同工酶固定化酶： 将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支 持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一 种酶制剂形式，称固定化酶 固定化酶的方法：吸附法、包埋法、共价偶联法、交 联法重要的水溶性维生素及相应辅酶 1 维生素 pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+） 2 维生素 B2：黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 3 维生素 B1：焦磷酸硫胺素（TTP） 4 泛酸： 辅酶 A（CoA） 5 维生素 B

20、6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺 6 叶酸： 四氢叶酸（FH4） 7 生物素 8 维生素 C 9 硫辛酸 10 维生素 B121、影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的 异同。3、什么是米氏方程，米氏常数 Km 的意义是什么？试 求酶反应速度达到最大反应速度的 99时，所需求的 底物浓度（用 Km 表示）4、什麽是同工酶？为什麽可以用电泳法对同工酶进行 分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。6、称取 25 毫克某蛋白酶制剂配成 25 毫升溶液，取出 1 毫升该酶液以酪蛋白为底物,用 Folin-酚比色法

21、测定 酶活力,得知每小时产生 1500 微克酪氨酸。另取 2 毫 升酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为 0.2 毫克。若以 每分钟产生 1 微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算， 根据以上数据，求出（1）1 毫升酶液中含有的蛋白质 和酶活力单位数；（2）该酶制剂的比活力；（3）1 克 酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。名词解释活性中心 全酶 酶原 活力单位 比活力 米氏方程 Km 诱导契合 变构效应 ribozyme 辅酶和辅基 固定化酶四。四。 糖类的分解代谢糖类的分解代谢新陈代谢、同化作用、异化作用 新陈代谢（metabolism）是生命最基本的特征之一， 泛指生物与周围环境进行物质交换和能量交

22、换的过程。生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通 过一系列生物反应转变成自身组织成分，即所谓同化 作用（assimilation）； 另一方面，将原有的组成成份经过一系列的生化反应， 分解为简单成分重新利用或排出体外，即所谓异化作 用（dissimilation ），通过上述过程不断地进行自 我更新。糖的分类：o单糖：在温和条件下不能水解为更小的单位o寡糖（双糖）：水解时每个分子产生 2-10 个单糖残基o多糖: 能水解成多个单糖分子，属于高分子碳水化合 物，分子量可达到数百万。o复合糖: 糖与非糖物质的结合物。单糖：o植物体内的单糖主要是戊糖、己糖、庚糖o戊糖主要有核糖、脱氧核糖（木

23、糖和阿拉伯糖）o己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖（甘露糖、山梨糖）双糖：o以游离状态存在的双糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖 。还有 以结合形式存在的纤维二糖。o蔗糖是由 -D-葡萄糖和 -D-果糖各一分子按 、（12）键型缩合、失水形成的 。它是植物体内 糖的运输形式 。oo麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的。其糖 苷键型为 （14）。麦芽糖分子内有一个游离的半缩 醛羟基，具有还原性。 o淀粉o是植物体内最重要的贮藏多糖 。o用热水处理淀粉时，可溶的一部分为“直链淀粉”， 另一部分不能溶解的为“支链淀粉”。o直链淀粉中葡萄糖以 -1，4 糖苷键缩合而成。遇碘显 蓝紫色o支链淀粉中葡萄糖主要以 -1

24、，4 糖苷键相连，少数以-1，6 糖苷键相连，所以支链淀粉具有很多分支。遇 碘显紫色或紫红色。纤维素：葡萄糖以 -1,4-糖苷键连接淀粉的酶促水解 淀粉酶：在淀粉分子内部任意水解 -1.4 糖苷键。 （内切酶）淀粉酶:从非还原端开始，水解 .4 糖苷键， 依次水解下一个 麦芽糖单位（外切酶） 脱支酶（R 酶）:水解 淀粉酶和 淀粉酶作用后留 下的极限糊精中的 1.6 糖苷键。单糖的分解代谢 细胞质：磷酸戊糖途径、糖酵解 线粒体：丙酮酸氧化、三羧酸循环糖酵解 糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着 ATP 生成的 一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解途径途径化学计量和生物学意义 总反应式:C

25、6H12O6+2NAD+2ADP+2Pi 2C3H4O3 +2NADH +2H+2ATP+2H2O能量计算：氧化一分子葡萄糖净生成 2ATP2NADH 5ATP 或 3ATP 生物学意义是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途 径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量； 形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供 碳骨架；为糖异生提供基本途径。TCA 的生物学意义 是有机体获得生命活动所需能量的主要途径 是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽 形成多种重要的中间产物 是发酵产物重新氧化的途径磷酸戊糖途径的总反应式6 G-6-P + 12NADP+ +7 H2O= 5 G-6-

26、P + 6CO2 + 12NADPH +12H+磷酸戊糖途径的生理意义 产生大量 NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细 胞提供还原力 产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物 与光合作用联系，实现某些单糖间的转变单糖的生物合成 1、葡萄糖生物合成的最基本途径：光合作用 2、糖异生作用糖异生作用的主要途径和关键反应糖酵解与糖异生作用的关系糖分解与糖异生作用的关系植物细胞中蔗糖合成时需 UDPG，淀粉合成时需 ADPG， 纤维素合成时需 GDPG 和 UDPG；动物细胞中糖元合成时 需 UDPG。1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？3、何谓糖酵

27、解？糖酵解与糖异生途径有那些差异？糖 酵解与糖的无氧氧化有何关系?4、为什么说 6-磷酸葡萄糖是各条糖代谢途径的交叉点? 名词解释糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径 糖异生作用 糖的有氧氧化 五。生物氧化与氧化磷酸化五。生物氧化与氧化磷酸化生物氧化 糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分 解生成 CO2和 H2O 并释放出能量的过程称为生物氧化生物氧化的特点 1. 反应条件温和（常温、常压、中性的水环境）； 2. 反应需要一系列生化酶的参与； 3. 反应分阶段进行，逐步放能； 4. 反应释放能量部分贮于高能磷酸化合物（如 ATP） 中。二氧化碳的形成 方式：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含

28、羧基的中间 化合物，然后在酶催化下脱羧而生成 CO2。 类型：直接脱羧和氧化脱羧水的形成代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体 （NAD+、NADP+、FAD、FMN 等）所接受，再通过一系列 递氢体或递电子体传递给氧而生成 H2O 自由能：在恒温恒压下，体系可以用来对环境作功的 那部分能量叫做自由能，又称 Gibbs 自由能，用符号 G 表示。电子传递链 由载体组成的电子传递系统称电子传递链烟酰胺脱氢酶类 特点：以 NAD+ 或 NADP+为辅酶，存在于线粒体、基质 或胞液中。NAD(P) + + 2H+ +2e = NAD(P)H + H+1. 黄素蛋白酶类 特点： 以 FAD 或 F

29、MN 为辅基，酶蛋白为细胞膜组成 蛋白 递氢机理：FAD(FMN)+2H = FAD(FMN)H2 2. 铁硫蛋白 传递电子机理：Fe3+ = Fe2+3.CoQ特点：带有聚异戊二烯侧链的苯醌，脂溶性，位于膜 双脂层中，能在膜脂中自由泳动。 传递氢机理：CoQ = CoQH2 4. 细胞色素 特点：以血红素为辅基，血红素的主要成份为铁卟啉。 传递电子机理：Fe3+ = Fe2+ Cu2+=Cu+氧化磷酸化 代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成 ATP（即 ADP+PiATP）,这种氧化放能和 ATP 生成（磷 酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化 类别： 底物水平磷酸化电子传递水平磷酸化（或

30、氧化磷酸化）磷氧比 P/O 是指每消耗一个氧原子（或每对电子通过呼吸链传 递至分子氧）所产生的 ATP 分子数。【名词解释】生物氧化 氧化磷酸化 底物水平磷酸化 呼 吸链 磷氧比（P0）能荷六。脂类代谢六。脂类代谢生物体内的脂类脂肪的分解代谢-氧化作用脂肪酸在体内氧化时在羧基端的 -碳原子上进行氧化， 碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰 CoA， 该过程称作 -氧化。脂肪酸的活化-氧化过程中能量的释放及转换效率脂肪酸的脂肪酸的 -氧化作用氧化作用 脂肪酸氧化作用发生在 -碳原子上，分解出 CO2，生成 比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为 - 氧化作用。RCH2COO- = R

31、COO- 脂肪酸的脂肪酸的 氧化作用氧化作用脂肪酸的 -氧化指脂肪酸的末端甲基（-端）经氧化 转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成 ，-二 羧酸的过程。CH3(CH2)n COO-=-OOC(CH2)n COO-酮体的代谢酮体的代谢 脂肪酸 -氧化产物乙酰 CoA,在肌肉中进入三羧酸循环， 然而在肝细胞中可形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮这 三种物质统称为酮体。酮体的合成与分解酮体的合成与分解脂肪酸的生物合成脂肪酸的生物合成 1、十六碳饱和脂肪酸（软脂酸）的从头合成 2、线粒体和内质网中脂肪酸碳链的延长丙二酸单酰丙二酸单酰 COACOA 的形成：的形成：脂肪酸合酶模式图脂肪酸合酶模式图脂肪酸的

32、氧化和从头合成的异同脂肪酸 氧化和从头合成的关系a. 两条途径运行方向相反氧化：每经历一次脱氢、加水、脱氢、裂解的循环 反应，脂肪酸减少两个碳片段，生成一分子乙酰 CoA。从头合成：每经历一次缩合、还原、脱水、还原的循 环反应，脂肪酸延长两个碳片段。b. 两条途径的中间产物基本相同七。蛋白质的酶促降解和氨基酸代七。蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢谢氨基酸的脱氨基作用 1、氧化脱氨基作用 2、转氨基作用 3、联合脱氨基作用氧化脱氨基作用氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的 -酮酸的过 程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：转氨基作用在转氨酶的催化下， -氨基酸的氨基转移到 -酮酸的 酮基碳原子上

33、，结果原来的 -氨基酸生成相应的 -酮 酸，而原来的 -酮酸则形成了相应的 -氨基酸，这种 作用称为转氨基作用或氨基移换作用。联合脱氨基作用转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用 方式。氨基酸的脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的胺类化 合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。氨的代谢转变 （1）重新生成氨基酸 （2）生成谷氨酰胺和天冬酰胺 （3）生成铵盐 （4）生成尿素鸟氨酸循环鸟氨酸循环 在排尿动物肝脏中由 NH3合成尿素的代谢过程称为鸟氨 酸循环（尿素循环）2NH3+CO2+3ATP+3H2O NH2-CO-NH2 + 2ADP + AMP + 4Pi-酮酸的代谢转

34、变 （1）再氨基化生成氨基酸（2）转变成糖或脂肪（生糖氨基酸和生酮氨基酸） （3）氧化成 CO2 和 H2O细胞内蛋白质降解的意义 1. 清除反常蛋白。 2. 细胞对代谢调控的一种方式。必需氨基酸 凡是机体不能自己合成，必需来自外界的氨基酸，称 为必需氨基酸。 Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、Phe、Trp 、(His Arg)非必需氨基酸的生物合成 a、由 -酮酸氨基化生成 b、由某些非必需氨基酸转化而来 c、由某些必需氨基酸转变而来一碳基团 在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产 生具有一个碳原子的基团（不包括 CO2），称为一碳基 团。 一碳基团转移酶的辅酶：FH

35、4八。核酸的酶促降解和核苷酸代谢八。核酸的酶促降解和核苷酸代谢限制性内切酶 原核生物中存在着一类能识别外源 DNA 双螺旋中 4-8 个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文 序列，并在此序列的某位点水解 DNA 双螺旋链，产生 粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶限制性内切酶是分析染色体结构、制作 DNA 限制图谱、 进行 DNA 序列测定和基因分离、基因体外重组等研究 中不可缺少的工具，用来切割纤细的 DNA 分子。核苷酸的降解核糖核苷酸的生物合成 1、嘌呤核苷酸的生物合成 从头合成途径、补救途径(自学) 2、嘧啶核苷酸的生物合成 从头合成途径、补救合成途径(自学)嘌呤环上各原子

36、的来源嘧啶环上各原子的来源九。核酸的生物合成九。核酸的生物合成遗传信息传递的 中心法则生物的遗传信息以密码的形式储存在 DNA 分子上。在 细胞分裂的过程中，通过 DNA 复制把亲代细胞所含的遗传信息忠实地传递给子代细胞。在子代细胞的生长 发育过程中，这些遗传信息通过转录传递给 RNA，再由 RNA 通过翻译转变成相应的蛋白质，使后代表现出与亲 代相似的遗传特征。DNADNA 的半保留复制的半保留复制 DNA 在复制时，两条链解开分别作为模板，在 DNA 聚合 酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补 的新链，以组成新的 DNA 分子。这样新形成的两个 DNA 分子与亲代 DNA 分子的

37、碱基顺序完全一样。由于子代 DNA 分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这 种复制方式称为半保留复制保证复制忠实性的原因保证复制忠实性的原因 a、DNA 聚合酶的高度专一性（严格遵循 碱基配对原则） b、DNA 聚合酶的校对功能（错配碱基被 3-5外切酶切除） c、以一小段 RNA 为引物1）复制的起始复制的起始：复制引发体形成，识别复制起点，解 开双螺旋，合成引物。且单链结合蛋白结合到解开的 单链上。2）DNA 链的合成与延长链的合成与延长：DNA 聚合酶 3 组装起来同时 夹住两条模板，然后沿着解链方向移动同时合成两条 链。但是，这两条链的合成有一些区别。以 3-5为模板的 新链合成

38、是连续的，因为聚合酶催化新链的延伸方向 与解链的方向一致，所以，可以一气呵成合成，叫先 导链。而，以 5-3为模板的另一条链的合成，因为它的合成 方向与解链的方向相反，所以不能连续合成。只能分 段合成，然后由 DNA 聚合酶 1 切去引物并填补空缺部 分，后再由 DNA 连接酶连接成完整的新链。因为它的 合成不是一起合成的，所以叫滞后链。就因为在 DNA 链的合成过程中其中一条新链的合成是 连续的，而另一条新链的合成是不连续的，所以，我 们称这样的 DNA 新链合成过程为半不连续复制过程。3）DNA 聚合酶进入复制终点聚合酶进入复制终点，复制就结束。如果复制 的 DNA 分子是环形分子，即原核

39、生物 DNA 或细胞器 DNA 或质粒，DNA 聚合酶 1 填补空缺，DNA 连接酶封 口。逆转录作用 以 RNA 为模板合成 DNA，这与通常转录过程中遗传信息 从 DNA 到 RNA 的方向相反，故称为逆转录作用。逆转录的生物学意义： 扩充了中心法则 有助于对病毒致癌机制的了解 与真核细胞分裂和胚胎发育有关 逆转录酶是分子生物学重要工具酶转录转录是在 DNA 的指导下的 RNA 聚合酶的催化下，按照 碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模 板 DNA 互补的 RNA 的过程。十。蛋白质的生物合成 以 mRNA 为模板的蛋白质合成过程为翻译(translation)。mRNA 是蛋白

40、质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的 模板。 遗传密码: mRNA（或 DNA）中的核苷酸序列与蛋白质中 氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。 密码子(codon)：mRNA 上每 3 个相邻的核苷酸编码蛋白 质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个 密码子或三联体密码。遗传密码的性质1、方向性 密码子的阅读方向为 5-32、密码的简并性与摆动性（或变偶性）：由一种以上 密码子编码同一个氨基酸的现象称为简并，对应于同 一氨基酸的密码子称为同义密码子。多数情况下同义 密码子的第一第二个碱基相同，第三个碱基不同，说 明密码的专一性主要是由第一第二个碱基所决定。3、通用性 密码子是近于完全通

41、用的。4、读码的连续性 无标点符号，且互不重叠。 5、64 组密码子中，AUG 既是的密码，又是起始密 码； 有三组密码不编码任何氨基酸，而是多肽链合成的终 止密码子：UAG、UAA、UGA。核糖体是由 rRNA（ribosomal ribonucleic asid）和 多种蛋白质结合而成的一种大的核蛋白颗粒，蛋白质 的合成就是在核糖体上进行的。氨酰- tRNA 合成酶特点a、专一性： 对氨基酸有极高的专一性，每种氨基酸都有专一的酶， 只作用于 L-氨基酸，不作用于 D-氨基酸。 对 tRNA 具有极高专一性。 b、校对作用：氨酰- tRNA 合成酶的水解 部位可以水 解错误活化的氨基酸。原核生物多肽链的合成分为三个阶段：肽链合成的起 始、肽链的延伸、肽链合成的终止和释放。肽链折叠是指从多肽链的氨基酸序列形成具有正确三 维空间结构的蛋白质的过程。 体内多肽链的折叠目前认为至少有两类蛋白质参与， 称为助折叠蛋白: （1）酶：蛋白质二硫键异构酶 （PDI）； （2）分子伴侣分子伴侣的概念， 这是一类在细胞内能帮助新生肽链正确折叠与装配组 装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白 质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物 中广泛存在。