助产生物化学大纲.doc

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1、生物化学课程教学大纲 课程名称：生物化学 开课学期：第一学期总学时数：30学时 课程类型：B类（理论+实验课）适用专业：三年制专科助产专业 课程性质：必修课 一、课程性质、目的及任务课程性质：生物化学即生命的化学，它在分子水平上探讨生命的本质，是研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究人体的生物化学，它是一门重要的医学基础课程。近来年，生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平，并应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。同样，生物化学与临床医学的关系也很密切。近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾

2、病的机理也需要从分子水平上加以探讨。生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础，是医学各专业的必修课。本门课程分为理论教学和实验教学两大部分，二者是有机的统一体。目的和任务：本课程适应医科类各专业的学生学习，通过本课程的学习，使学生理解生物大分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系；理解生物体重要物质代谢的基本途径、主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。二、课程内容及基本要求第一章 绪论【基本要求】1.了解生物化学发展史。2.熟悉生物化学课程在医学中的重要地位。3.掌握生物化学课程研究的主要内容。【基本内容】1.生物化学的

3、内容2.生物化学发展简史3.生物化学与医药学关系第二章 蛋白质的结构与功能【基本要求】1.了解氨基酸的分类。影响-螺旋形成和稳定因素。蛋白质变性在医学上的应用。蛋白质的分类。2.熟悉常见的几种生物活性肽。结构域的概念，蛋白质的结构与功能的关系。电泳、透析的原理。 3.掌握蛋白质元素组成及基本组成单位，氨基酸的结构特点及理化性质，肽、肽键、多肽、生物活肽的概念。蛋白质分子的一，二，三，四级结构概念以及维系各级结构稳定的作用力，-螺旋、-折叠、-转角、不规则卷曲几种结构的特点。蛋白质的各种理化性质，蛋白质的等电点、蛋白质的变性、沉淀与凝固的概念。【基本内容】1.蛋白质的分子组成2.蛋白质的分子结构

4、3.蛋白质的理化性质4.蛋白质的分类第三章 核酸结构与功能【基本要求】1.了解DNA结构的多样性；小分子核内RNA的生物学作用；核酸的一般理化性质，核酸的紫外线吸收；核酸复性与分子杂交的应用。2.熟悉游离存在的核苷酸和环腺苷酸（CAMP）与环鸟苷酸（CGMP）；比较原核生物与真核生物的核糖体组成。3.掌握碱基、戊糖的结构，原子编号，英文字母符号；核苷的形成、种类与核苷的命名；核苷酸的结构、命名及英文字母符号；核酸中核苷酸连接方式；DNA一级结构的定义、链的方向；DNA双螺旋结构模型的要点；环状双螺旋DNA的超级结构超螺旋结构；染色体的基本单位核小体的结构；DNA的功能；mRNA的结构特点与功能

5、；tRNA的结构特点与功能rRNA的功能；核酶的定义与作用；DNA变性、复性、TM值、分子杂交的概念；变性的本质、结果监测指标、TM值与碱基组成的关系。【基本内容】1.核酸的化学组成2.DNA的结构与功能3.RNA的结构与功能4.核酸的理化性质第五章 酶【基本要求】1.了解酶的命名；酶活性的测定、酶与临床医学的关系。2.熟悉B族维生素与辅酶的关系，金属酶与金属结合酶及结合酶中金属离子的作用；酶的分类；酶催化作用与活化能的关系，酶-底物复合物的形成、诱导契合假说。酶原激活的机理及生理意义，乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的组成不可逆性抑制的特点及不同类型可逆性抑制作用的方式及特点。3.掌握酶的概念和化

6、学本质。单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子的概念，辅酶与辅基的概念，酶促反应中酶蛋白和辅酶的作用；酶的活性中心、必须基团的概念及种类。酶原，同工酶、关键酶或限速酶以及变构调节、化学修饰的概念。酶的活性中心与催化作用的关系，同工酶测定的意义；影响酶促反应速度的因素。底物浓度对反映速度的影响，米曼氏方程、米氏常数（Km）及最大反应速度（Vmax）的概念及意义。酶促反应中的最适温度、最适ph、竞争性抑制剂的作用特点及磺胺类药物的作用机制。【基本内容】1.概述2.酶催化作用的特点3.酶的结构与功能4.影响酶催化作用的因素5.酶与医学的关系第六章 生物氧化【基本要求】1.了解参与生物氧化的酶；氧化磷

7、酸化偶联机制；影响氧化磷酸化的因素加双氧酶的作用；活性氧概念；过氧化氢酶及过氧化氢酶的作用；超氧物歧化酶的作用。2.熟悉-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭。高能键及高能化合物的概念；ATP-ADP循环；加单氧酶的作用。3.掌握生物氧化的概念及特点；生物氧化过程中的生成方式。呼吸链的概念，呼吸链的组成成分及各成分的功能。线粒体内两条重要呼吸链组成成分及排列顺序。底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念；NADH及FADH氧化呼吸链氧化磷酸化偶联部位。【基本内容】1.概述2.呼吸链与氧化磷酸化3.其他氧化体系第七章 糖代谢【基本要求】1.了解糖的主要生理功能、糖原合成与分解的调节、分支酶与脱支酶的作用、

8、磷酸戊糖途径及其他单糖。代谢的反应过程、激素及代谢物对糖异生作用的调节;糖代谢异常。2.熟悉糖原合成特点、糖原引物的概念、糖原合酶的作用特点、糖原分解代谢各途径的相互关系、丙酮。酸脱氢酶系的组成及作用过程、糖异生途径的关键酶。3.掌握糖原合成、糖原分解的概念；糖原合成与分解的反应过程、关键酶及生理意义；糖酵解的概念、糖酵解的主要反应过程、关键酶及生理意义；糖有氧化概念；糖有氧化氧化的主要过程、代谢特点、关键酶及生理意义；磷酸戊糖途径概念；磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义；糖异生的概念、糖异生的基本过程及生理意义、乳酸循环的概念、血糖、肾糖阈、高血糖、低血糖的概念、激素对血糖浓度的调节作用。 【基

9、本内容】1.概述2.糖原的合成与分解3.糖的分解代谢4.糖异生5.血糖第八章 脂类代谢【基本要求】1.了解脂类在体内的生理功能和分布、脂肪酸、胆固醇和甘油三酯合成的基本过程；磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成（包括合成部位、原料和基本过程）。2.熟悉血脂的种类与含量；血浆脂蛋白的代谢与高脂蛋白血病、脂肪动员、甘油代谢、磷脂的分类、甘油磷脂的分解代谢、胆固醇的转化与排泄。3.掌握血浆脂蛋白的分类、组成及各类脂蛋白的生理功能、脂肪酸的氧化；酮体的生成和利用及生理意义；脂肪酸与胆固醇生物合成的部位、原料、关键酶及其调节。【基本内容】1.概述2.甘油三脂的代谢3.磷脂的代谢4.胆固醇代谢5.血浆脂蛋白代谢

10、 第九章 蛋白质分解代谢【基本要求】1.了解嘌呤核苷酸循环的过程；鸟氨酸循环的一氧化氮合酶支路；芳香族氨基酸、支链氨基酸代谢；物质代谢调节的机制。2.熟悉蛋白质的生理功能、蛋白质的营养价值和蛋白质的腐败作用；氨基酸生糖及生酮性质的分类；鸟。氨酸循环的过程、肝昏迷的发病机制；氨基酸的脱羧基作用、一碳单位的代谢、含硫氨基酸代谢；糖、脂、蛋白质代谢的联系、物质代谢调节的方式。3.掌握氮平衡实验的意义，必需氨基酸的概念和种类；氨基酸的代谢状况、氨基酸的脱氨基方式、-酮酸的代谢；氨的来源、去路及氨的转运。【基本内容】1.蛋白质的营养作用2.氨基酸的一般代谢3.氨的代谢4.氨基酸的特殊代谢5.糖、脂类、蛋

11、白质代谢的联系及调节 第十章 核苷酸代谢【基本要求】1.了解嘌呤核苷酸的合成过程；嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的抗代谢物及其作用；嘌呤与嘧啶核苷酸的分解代谢过程和痛风症与别嘌呤醇的作用。2.熟悉嘌呤核苷酸的从头合成途径的原料、特点及关键酶；嘌呤核苷酸的补救合成酶；嘌呤的分解产物.3.掌握核苷酸的从头合成途径和补救合成途径的概念；嘌呤核苷酸的补救合成的生理意义；脱氧核糖核苷酸的生成和TMP的生成。【基本内容】1.嘌呤核苷酸的代谢2.嘧啶核苷酸的代谢三、教学内容与学时分配1.理论教学内容及学时分配序号教学内容学时分配1 绪论12 蛋白质的结构与功能33 核酸结构与功能24 酶45 生物氧化46 糖代谢4

12、7 脂类代谢48 蛋白质分解代谢39 核苷酸代谢1总 计262.实验教学内容及学时分配序号教学内容学时分配1 酶22 糖代谢2总 计4四、教学方法的建议1理论教学应注意联系临床护理工作实际，多采用现代化教学手段，运用问题质疑、案例导入等启发式教学方法，开展必要的自学讨论，启迪学生思维，融会贯通教学内容，培养学生分析和解决问题的能力。2实践教学应充分调动学生自主学习积极性，勤动手、多操作，加深对生化知识的掌握，熟悉临床常用的生化检测指标及临床意义。3学生的知识能力水平，应通过课堂提问与讨论、课后作业与实验报告、阶段测验与期末考试等多种形式进行综合评估。五、考试的方式方法考试，在教学过程中注重学生的职业素质教育，培养学生的自学能力，提高学生分析问题和解决问题的能力。平时成绩占40%、期末成绩占60%。六、教学用书及其参考书1.生物化学，潘文干，人民卫生出版社，2009。2.正常人体功能，张敏，人民卫生出版社，2005。制定部门：生物化学教研室 审核部门：医学技术系批准部门：教务处