生化重点(非常好).doc

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1、精品文档，仅供学习与交流，如有侵权请联系网站删除第二章 蛋白质的结构与功能一、名词解释 蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当，蛋白质分子所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI)。变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的构象被破坏，失去其原有的性质和生物活性，称为蛋白质的变性作用。复性：除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性，这一现象称为蛋白质的复性。二、简单题1. 什么是蛋白质的二级结构？列举其主要形式及维持二级结构的主要作用力。蛋白质的二级结构指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的

2、相对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团的构象。主要形式：螺旋结构，折叠结构，-转角，无规卷曲维持二级结构的主要作用力：氢键2. 简述蛋白质结构与功能的关系(一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理

3、功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 (二)蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关。其构象发生改变，功能活性也随之改变。以肌红蛋白 (Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结构与功能的关系。 Mb与Hb都是含有血红素辅基的蛋白质。携带氧的是血红素中的Fe +，Fe 有6个配位键，其中四个与吡咯环N配位结合，一个与蛋白质的组氨酸残基结合，另一个即可与氧结合。而血红素与蛋白质的稳定结合主要靠以下两种作用：一是血红素分子中的两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连，另一作用即是肽链中的组氨酸残基与血红素中Fe 2+ 配位

4、结合。 Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只携带1分子氧，其氧解离曲线为直角双曲线，而Hb是由四个亚基组成的四级结构，共可结合4分子氧，其氧解离曲线为“S”形曲线，从曲线的形状特征可知，Hb第一个亚基与O 2结合，可促进第二、第三个亚基与O 2的结合，前三个亚基与O 2结合，又大大促进第四个亚基与O 2结合，这种一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应，称协同效应，O 与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有这种效应，是因为未结合O 2时，Hb结构紧密，此时Hb与O 2亲和力小，随着O 2的结合，其亚基之间键断裂，空间结构松弛此种状态Hb与O 2亲和力即

5、增加。 这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应，有关此效应会在后面酶一章中详细解释。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。 由此可见， Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发挥不同的生理功能。第三章 核酸的结构与功能一、名词解释融解温度：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度(melting temperature, Tm)。其大小与G+C含量成正比。增色效应：DNA变性时其溶液A260增高的现象。DNA变性(denaturation) ：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA复性(renaturati

6、on)：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象。 核酸分子杂交(hybridization)：在DNA复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链，这种现象称为核酸分子杂交。1.各种碱基、核苷酸、戊糖的分子结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。DNA：碱基为A,T,C,G 戊糖为脱氧核糖，脱氧核糖核苷酸RNA：碱基为A,U,C,G 戊糖为核糖， 核糖核苷酸2.核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，

7、所以也称为碱基序列。核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。3. DNA双螺旋结构模型的要点。核小体结构特点1、 DNA分子是反向平行的互补双链结构，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕公共轴盘旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。2、碱基垂直螺旋轴在内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC） 3、相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基4、氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是 核小体核小体的组成：DNA：约200bp 组蛋白：H1，H2A，H2B，H3，H

8、44. tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能tRNA：结构特点：tRNA是细胞内分子量最小的RNA（占总RNA的15） 含 1020% 稀有碱基包括双氢尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶()和甲基化的嘌呤等 tRNA的二级结构三叶草形 tRNA的三级结构 倒L形 功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译mRNA：结构特点：mRNA含量较少 (占细胞总RNA的35 ), 种类最多 5末端形成帽子结构：m7GpppNm- 3末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾 功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。rR

9、NA：结构特点：细胞内含量最多的RNA,占RNA总量的80以上 功能：参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。第四章 酶1. 比较三种可逆性抑制作用的特点 竞争性抑制作用：(1)I与S结构类似，竞争酶的活性中心 (2)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及与底物浓度的相对比例 (3) Vmax不变，Km增大 非竞争性抑制作用：(1)抑制剂与酶活性中心外必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系 (2)抑制程度取决于抑制剂的浓度 (3)Vmax降低，Km不变 反竞争性抑制作用：(1)抑制剂只与酶底物复合物结合 (2)抑制程度取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例 (3)Vmax降低，Km降低 2.

10、 简述Km和Vmax的意义Km值等于酶促反应速率(V)为最大速率(Vm)一半时的底物浓度。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶催化的底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。Km可近似表示酶对底物的亲和力；Vmax与E成正比，当SKm,此时V=VmaxVm 酶完全被底物饱和时的反应速率， 3. 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可抑制二氢叶酸合成，进而造成细菌的核苷酸与核酸的合成受阻而影响起生长繁殖。甲氨蝶呤，5-氟尿嘧啶，6-巯基嘌呤等都属于抗代谢药物，都是酶的竞争性抑制剂，分别通过抑制四氢

11、叶酸，脱氧胸苷酸和嘌呤核苷酸的合成，而抑制肿瘤细胞的生长。第五章 维生素与微量元素1、常见维生素活性形式及生理功能维生素A：活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸 生理功能：（1）合成视紫红质，与视觉有关。 （2）维持上皮组织结构完整。 （3）促进生长发育。 （4）抗氧化作用和防癌作用 （5）维持和促进免疫功能维生素D（又称：抗佝偻病维生素、钙化醇）活性形式：1 , 25-(OH)2-D3生理功能：（1）促进钙，磷的吸收（2）影响细胞分化维生素E：活性形式：生育酚 生理功能：（1） 抗氧化、抗衰老作用（2） 抗动物不育症（3） 促进血红素合成（4）调节基因表达维生素K（凝血维生素）：活性形式：2-甲

12、基1,4-萘醌 生理功能：谷氨酸羧化酶的辅助因子， 促进凝血因子、及的合成维生素B1：活性形式：焦磷酸硫胺素(TPP) 生理功能：（1）a-酮酸氧化脱羧酶辅酶 （2）抑制胆碱酯酶活性 （3）转酮醇酶的辅酶维生素B2：活性形式：黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 生理功能：氢传递体，促进糖脂肪蛋白的代谢，维持皮肤粘膜视觉正常功能维生素PP：活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ，又称辅酶） 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶) 生理功能：多种不需氧脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用 维生素B6：活性形式：1. 磷酸吡哆醛 2. 磷酸吡哆胺 生理功能：（1）氨基酸脱羧

13、酶和转氨酶的辅酶 （2）ALA和酶的辅酶泛酸：活性形式：辅酶A(HSCoA)和酰基载体蛋白 (ACP) 生理功能：（1）构成辅酶A的成分，参与体内酰基的转移 （2）构成ACP的成分，参与脂酸合成生物素：活性形式：生物素 生理功能：作为羧化酶的辅酶固定CO2和传递羧基的作用。叶酸：活性形式：FH4 生理功能：FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在生物合成中起着传递一碳单位的作用维生素B12：活性形式：甲基钴胺素（MeB12） 5-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12） 生理功能：（1）促进甲基的转移 （2）促进DNA合成 （3）促进红细胞成熟维生素C：活性形式：抗坏血酸 生理功能：（1）参与体内的氧化

14、还原反应 （2）参与羟化反应第六章 生物氧化生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化。主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程(细胞呼吸)呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将这一含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链。底物水平磷酸化：直接将代谢物分子（底物）中的能量转移至ADP（或GDP），生成ATP（或GTP）的过程。氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。二、呼吸链5种组分的名称及分类 烟酰胺腺嘌呤二核苷

15、酸（NAD+）或称辅酶（Co） 黄素蛋白（FP）：以FMN或FAD为辅基的脱氢酶 铁硫蛋白（ Fe-S）：辅基: 铁硫簇(Fe-S)泛醌（ UQ或 Q）： 细胞色素类（Cyt）：是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类三、两条呼吸链的异同点四、氧化磷酸化偶联部位及影响因素氧化磷酸化偶联部位：复合体、影响因素：1.抑制剂(1)呼吸链抑制剂：此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位的电子传递，如CO能抑制Cyt c氧化酶，使电子不能传递给氧。(2)解偶联剂（使氧化与磷酸化偶联过程脱离）：破坏内膜两侧的质子电化学梯度，使ATP的生成受到抑制；不影响电子传递。如二硝基苯酚（DNP）(3)氧化磷酸化抑制剂 ：此

16、类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用，如寡霉素可阻止质子从F0质子通道回流，抑制ATP生成2.ADP的调节作用：正常机体氧化磷酸化的速率主要受ADP的调节，当ADP/ATP时氧化磷酸化的速率加快，当ADP/ATP时氧化磷酸化的速率减慢。3.甲状腺激素：能诱导细胞膜Na+,K+ATP酶的生成，使ATP加速分解为ADP和Pi，ADP增多促进氧化磷酸化，甲状腺激素还可使解偶联蛋白基因表达增加，因而引起耗氧和产热均增加。五、胞液中NADH的氧化胞浆中生成的NADH所携带的氢必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化转运机制主要有： 1. -磷酸甘油穿梭：主要存在于脑和骨胳肌中 2.

17、 苹果酸-天冬氨酸穿梭：主要存在于肝和心肌中第七章 糖代谢1、一分子葡萄糖是如何分解生成乳酸的？关键酶有那些？生成几分子ATP? 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖（消耗1molATP） 6-磷酸葡萄糖 异构化 转变为6-磷酸果糖 6-磷酸果糖磷酸化生成1,6-二磷酸果糖(消耗1molATP)（4）1,6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖 （5）磷酸二羟丙酮转变为三磷酸甘油醛(6) 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸（7）1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（生成2molATP） 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸转变为烯醇式丙酮酸

18、烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（生成2molATP）(12)丙酮酸还原为乳酸关键酶：已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶净生成2molATP2、 糖有氧氧化的过程、关键酶、ATP?第一阶段： 丙酮酸的生成（胞浆） 生成5或7molATP第二阶段： 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体） 生成5molATP 第三阶段： 乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体） 乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸 柠檬酸异构化生成异柠檬酸 异柠檬酸氧化脱羧生成-酮戊二酸 -酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A 琥珀酰CoA转变为琥珀酸 琥珀酸氧化脱氢生成延胡索酸 延胡索酸水化生成苹果酸 苹果酸脱氢生成草酰乙酸 第三

19、阶段生成20molATP净生成30或32molATP关键酶： 已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶，柠檬酸合酶，*异柠檬酸脱氢酶， -酮戊二酸脱氢酶系3、 磷酸戊糖途径的主要产物、限速酶?反应部位： 胞浆反应底物： 6-磷酸葡萄糖重要反应产物： NADPH、5-磷酸核糖限速酶： 6-磷酸葡萄糖脱氢酶(G6PD)4、 简述磷酸戊糖途径的生理意义产生5-磷酸核糖和产生NADPH 5-磷酸核糖体内合成核苷酸和核酸的必要原料NADPH的主要功能1）作为供氢体参与体内多种生物合成反应（脂酸、胆固醇合成）2）是谷胱甘肽还原酶的辅酶-对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量起重要作用3）作为加单氧酶的辅酶

20、-参与肝脏对激素、药物和毒物的生物转化作用 5、蚕豆病的发病机理是什么？ 蚕豆病是一种先天性遗传性分子病，多见于儿童，常在食用蚕豆后诱发，蚕豆内含有氧化性化合物。蚕豆病患儿由于先天性缺乏6磷酸葡萄糖脱氢酶，导致葡萄糖的磷酸戊糖途径受阻，使体内NADPH+H生成减少。后者可维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂，可以保护某些含巯基的蛋白质或酶免受氧化剂的损害。当患儿食入含有氧化型化合物的蚕豆后，使红细胞尤其是较老的红细胞易于破裂，发生溶血性黄疸，常在食用后诱发，故称为蚕豆病。6、乳酸循环的反应过程？ 在缺氧情况下（如剧烈运动，呼吸或循环衰竭等），肌肉中糖酵解增强生成大量乳酸，

21、通过细胞膜弥散入血并送至肝，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖，葡萄糖再释入血液被肌肉摄取，如此构成一个循环。第八章 脂类代谢1、简述酮体包括哪些物质？酮体生成的脏器、亚细胞定位及其关键酶各是什么？ 酮体包括乙酰乙酸，b - 羟丁酸 ，丙酮 酮体生成的脏器：肝脏 酮体生成的亚细胞定位线粒体 限速酶：HMG-CoA合酶 原料：乙酰CoA2、血浆脂蛋白可分为那几类？简述各自的来源和生理功用？ （1）电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类： 乳糜微粒 -脂蛋白 前-脂蛋白 -脂蛋白。（2）超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类： CM VLDL LDL HDL 乳糜微粒来源于小

22、肠粘膜细胞，功能是转运外源甘油三脂 VLDL(或前-脂蛋白) 来源于肝细胞，功能是转运内源甘油三脂 LDL（或-脂蛋白）来源于血浆、肝，功能是转运内源胆固醇 HDL（或-脂蛋白）来源于肝、小肠、血浆，功能是逆向转运胆固醇 （从肝外组织至肝细胞）3、试述LDL和VLDL代谢 VLDL分泌入血后，也接受来自HDL的apoC和apoE：apoC激活LPL，催化甘油三酯水解，产物被肝外组织利用。同时VLDL与HDL之间进行物质交换，一方面是将apoC和apoE等在两者之间转移，另一方面是在胆固醇酯转移蛋白协助下，将VLDL的磷脂、胆固醇等转移至HDL，将HDL的胆固醇酯转至VLDL，这样VLDL转变为

23、中间密度脂蛋白(IDL)。在LDL代谢过程中，通过LDL受体介导将LDL吞入细胞内，并与溶酶体融合，胆固醇酯水解为胆固醇及脂肪酸。这种胆固醇除可参与细胞生物膜的生成之外，还对细胞内胆固醇的代谢具有重要的调节作用：通过抑制HMG-CoA还原酶活性，减少细胞内胆固醇的合成；激活脂酰CoA胆固醇酯酰转移酶(ACAT)使胆固醇生成胆固醇酯而贮存；抑制LDL受体蛋白基因的转录，减少LDL受体蛋白的合成，降低细胞对LDL的摄取。第九章 氨基酸代谢1. 简述血氨的来源和去路。第十章 核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸从头合成的概念指用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸

24、的途径。 2、补救合成：利用体内游离的嘌呤碱或嘌呤核苷经过简单的反应过程,合成嘌呤核苷酸。3、嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的异同点4、别嘌呤醇治疗痛风症的机理（1）他与次黄嘌呤结构类似，故可抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。（2）别嘌呤与PRPP反应生成别嘌呤核苷酸，一方面消耗PRPP使其含量减少，另一方面别嘌呤核苷酸与IMP结构相似，有可反馈抑制嘌呤核苷酸从头合成的酶。 以上两方面均可以使嘌呤核苷酸合成减少，同时又可减少尿酸生成，达到治疗痛风症的目的。5、PRPP（磷酸核糖焦磷酸）能参与哪些代谢（1）在补救合成中，PRPP与游离碱基直接生成各种一磷酸核苷。（2）嘌呤核苷酸从头合成过程中，PR

25、PP作为起始原料与Gln生成PRA，然后逐步合成各种嘌呤核苷酸。（3）嘧啶核苷酸从头合成过程中，PRPP参与乳清酸核苷酸的生成，再逐渐合成尿嘧啶一磷酸核苷等。第12章 DNA的生物合成1基本概念：中心法则: 是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。RNA的自我复制和逆转录过程，在病毒单独存在时是不能进行的，只有寄生到寄主细

26、胞中后才发生。逆转录酶在基因工程中是一种很重要的酶，它能以已知的mRNA为模板合成目的基因。在基因工程中是获得目的基因的重要手段。复制叉: DNA复制生长点的结构呈叉形。在此区域发生链的分离及新链的合成半保留复制：双链DNA的复制方式，解开的双链各自作为模板，用以合成新的互补链。子代DNA双链中的一条链来自母链，另一条链重新合成。半不连续复制：DNA复制过程中，一条链是连续复制，另一条链是不连续复制的现象。岡崎片段：在复制过程中，随从链的合成是分段复制的，这些在复制中出现的不连续复制的片段称为岡崎片段领头链：即前导链，复制时，亲代DNA双链解链为模板，顺解链方向连续复制下去的链为领头链。领头链

27、是连续合成的。随从链：已知的DNA聚合酶不能催化DNA链朝3/5/方向延长，在两条亲代链起点的3/端一侧的DNA链复制是不连续的，而分为多个片段，每段是朝5/3/方向进行，所以随后链是不连续的。突变：DNA分子上碱基的改变或表型功能的异常变化称为DNA损伤或突变框移突变：是指三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变，其后果是翻译出的蛋白质可能完全不同。光修复：可见光能激活细胞内的光修复酶，将DNA中因紫外线照射而形成的嘧啶二聚体分解为原来的非聚合状态的过程就是光修复切除修复：在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损伤部分切除，同时以另一条完整的链为模板，合成出被切除部分的空隙，

28、使DNA恢复正常结构的过程。重组修复：这个过程是先进行复制，再进行修复，复制时，子代DNA链损伤的对应部位出现缺口，这可通过分子重组从完整的母链上，将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处，然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口，这个过程称为重组修复。2试述原核生物与真核生物复制的相同点与不同点。答：原核生物与真核生物DNA复制共同的特点： 1分为起始、延伸、终止三个过程；2必须有提供3羟基末端的引物；3亲代DNA分子为模板，四种脱氧三磷酸核苷(dNTP)为底物，多种酶及蛋白质：DNA拓扑异构酶、DNA解链酶、单链结合蛋白、引物酶、DNA聚合酶、RNA酶以及DNA连接酶等。4一般为双向复制、

29、半保留复制、半不连续复制。原核生物与真核生物DNA复制不同的特点：1真核生物为线性DNA,具有多个复制起始位点，形成多个复制叉，DNA聚合酶的移动速度较原核生物慢。原核生物为一般为环形DNA，具有单一复制起始位点。2真核生物DNA复制只发生在细胞周期的S期，一次复制开始后在完成前不再进行复制，原核生物多重复制同时进行。3真核生物复制子大小不一且并不同步。4原核生物有9-mer和13-mer的重复序列构成的复制起始位点，而真核生物的复制起始位点无固定形式。5真核生物有五种DNA聚合酶，需要Mg+。主要复制酶为DNA聚合酶（），引物由DNA聚合酶合成。原核生物只有三种，主要复制酶为DNA聚合酶II

30、I。6真核生物末端靠端粒酶补齐，而原核生物以多联体的形式补齐。7真核生物冈崎片段间的RNA引物由核酸外切酶MF1去除，而原核生物冈崎片段由DNA聚合酶I去除。8真核生物DNA聚合酶负责线粒体DNA合成。9真核生物DNA聚合酶的高前进能力来自于RF-C蛋白与PCNA蛋白的互相作用。原核生物DNA聚合酶III的前进能力来自与复合体（夹钳装载机）与亚基二聚体（夹钳）的相互作用。第13章 RNA的生物合成(转录)1.名词解释：转录：生物体在DNA指导的RNA聚合酶催化下，以DNA为模板，以四种NTP为原料，按碱基配对原则，合成RNA的过程成为转录。通过转录，DNA把遗传信息传递给RNA。不对称转录：在

31、DNA分子双链上，一股链用作模板指引转录，另一股为编码链不转录；模板链并非总是在同一单链上。结构基因：在双链DNA 中， 能转录出RNA的 DNA区段顺式作用元件：在真核生物中，与自身基因表达调控有关的DNA非编码序列，包括：启动子、增强子、沉默子和反应元件等断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区连续镶嵌而成，去除非编码区后再连接，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这种结构基因称为断裂基因。 内含子：在断裂基因中的非编码序列称为内含子剪接体：在剪接过程中形成的剪接复合物称为剪接体，剪接体的主要组成是蛋白质和小分子的核RNA。hnRNA剪接的场所2.比较RNA转录和DNA复制

32、的异同点。第 14 章蛋白质的生物合成（翻译）1.简述遗传密码的特点答：（1）方向性：遗传密码阅读方向从5到3端 （2）连续性：编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉 （3）简并性：除Met、Trp外，其余氨基酸均由2个以上密码子编码。 （4）摆动性：转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律 （5）通用性：遗传密码没有种属特异性 ，不同生物共用一套密码2.试述翻译起始的过程的特点，并说明原核和真核生物的异同答：（一）原核生物翻译起始过程l 核糖体大小亚基分离；l mRNA在小亚基定

33、位结合；l 起始氨基酰-tRNA的结合； l 核糖体大亚基结合 （二）真核生物翻译起始过程l 核糖体大小亚基分离；l 起始氨基酰-tRNA结合；l mRNA在核糖体小亚基就位；l 核糖体大亚基结合真核生物与原核生物翻译起始的不同点：1. 起始Met-tRNAiMet不需甲酰化；2. eIF种类多3. 小亚基先与Met-tRNAiMet结合，再与mRNA结合；4. mRNA与40s亚基的结合依靠帽子结合蛋白复合物与mRNA帽子结构的识别结合5. ATP和GTP供能真核生物与原核生物翻译起始的相同点：1. 核糖体小亚基结合起始氨基酸-tRNA；2. 在mRNA上必须找到合适的起始密码子3. 大亚基

34、必须与已经形成复合物的小亚基、起始氨基酸-tRNA、mRNA结合第15章基因表达调控1以乳糖操纵子模式说明原核生物基因转录的负性调节及正性调节、答：精简版：1.阻遏蛋白的负性调节（1）没有乳糖存在时，操纵子处于阻遏状态（2）有乳糖时，操纵子处于诱导状态2. CAP的正性调节（1）无葡萄糖时，cAMP浓度高，可变构激活CAP（2）有葡萄糖时，cAMP浓度低，CAP无活性详尽版：（1）乳糖操纵子的结构：含Z、Y、A三个结构基因，分别编码乳糖代谢的三个酶；一个操纵序列O，一个启动序列P，一个CAP结合位点和一个调节基因I共同构成乳糖操纵子的调控区（2）阻遏蛋白的负性调节：I基因的表达产物为一种阻遏蛋

35、白。在没有乳糖存在时，阻遏蛋白与O序列结合，阻碍RNA聚合酶与P序列结合，抑制转录起动，乳糖操纵子处于阻遏状态；当有乳糖存在时， 乳糖转变为半乳糖，后者结合阻遏蛋白，使构象变化，阻遏蛋白与O序列解离，在CAP蛋白协作下发生转录（3）CAP正性调节：分解代谢基因激活蛋白（CAP）分子内存在DNA和cAMP结合位点。当没有葡萄糖时，cAMP浓度较高，cAMP与CAP结合，cAMP-CAP结合于CAP结合位点，提高RNA转录活性；当有葡萄糖时，cAMP浓度较低，cAMP与CAP结合受阻，乳糖操纵子表达下降（4）协调调节：乳糖操纵子阻遏蛋白的负性调节与CAP的正性调节机制协调合作，CAP不能激活被阻遏

36、蛋白封闭基因的表达，但如果没有CAP存在来加强转录活性，即使阻遏蛋白从操纵序列上解离仍无转录活性2试述真核基因表达调节特点答：精简版：（1）真核基因转录有三种RNA聚合酶，多种转录因子参与；（2）活性染色体发生结构变化：核酸酶敏感、碱基修饰变化、组蛋白乙酰化、拓扑结构变化；（3）以正性调节为主；（4）转录与翻译分隔进行；（5）在转录及翻译后的修饰、加工和运输等环节均可进行调控详尽版：（1）活性染色质的结构的变化：当真核基因被激活时，染色质结构主要表现如下变化：对核酸酶敏感性提高：活化基因的一个明显特征是对Dnase特别敏感。DNA拓扑结构变化：当基因活化时，RNA聚合酶前方的转录区DNA拓扑结

37、构为正超螺旋构象，其后面的DNA则为负超螺旋构象。DNA碱基修饰变化：在真核DNA中，有5%的胞嘧啶被甲基化为5-甲基胞嘧啶，这种基化常发生在某些基因的CpG序列的5侧翼区。甲基化范围与基因表达程度呈反比。组蛋白的修饰变化（2）正性调节占主导地位：尽管已发现某些真核基因含有负性调控元件，但并不普通存在。绝大多数真核基因以正性调节为主，这与原核基因以负性调控为主正好相反。（3）RNA聚合酶：真核RNA聚合酶有三种，即RNA pol、。它们分别在不同转录因子的帮助下作用于不同的启动子，负责三种RNA转录，故比原核生物转录要精确（4）转录与翻译在时空上的分割：原核细胞转录与翻译偶联进行。在真核生物中

38、，转录在先，翻译在后；转录在细胞核，翻译在细胞质。这种时空差别使真核基因表达调控更为复杂有序（5）转录后加工修饰：真核基因转录初级产物的加工剪接及修饰等过程比原核生物复杂。第 16 章细胞信号转导名词解释：第一信使:由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质，又称第一信使第二信使:由第一信使经转导刺激产生的细胞内传递细胞调控信号的化学物质，又称第二信使受体:细胞膜上或细胞内的具有对信息分子特异识别和结合功能，进而引起生物学效应的一类生物大分子，其本质大多数是蛋白质，个别是糖脂 G蛋白：G蛋白是一类和GTP或GDP相结合、位于细胞膜胞浆面的外周蛋白质，具有信号传导功能蛋白的总称蛇型受体：这类受体由

39、单一的多肽链构成，含400500个氨基酸残基，分细胞外、细胞膜上和细胞内三个区。细胞膜结构域由高度保守的7个a螺旋构成，故该受体称蛇形受体PKA：又称依赖于cAMP蛋白激酶A，一种由环腺苷酸(cAMP)激活，催化将磷酸基从ATP转移至蛋白质的丝氨酸和苏氨酸残基上的蛋白激酶。在无cAMP存在时成无活性状态PKC：蛋白激酶C，广泛分布于各组织，以脑中含量最高存在于细胞膜和胞浆，胞浆中PKC呈无活性状态CaM：钙调蛋白是结合Ca2+的一种蛋白质，CaM有4个Ca2+结合位点，常受Ca2+浓度变化影响1、按照亚细胞的定位，受体分为哪几类？答：1）膜受体 ：A）G蛋白偶联受体 B）配体门控离子通道受体

40、C）单跨膜螺旋受体 D）鸟苷酸环化酶活性受体 2）胞内受体 ： A）高度可变区 B）DNA结合区 C）激素结合区 D）铰链区蛋白激酶。2、各种膜受体与配体结合的特点是什么？答：1）高度特异性 2）高度亲和力 3）可饱和性 4）可逆性 5）特定的作用模式3、试述cAMP- 蛋白激酶途径的组成及信号转导流程。答：1）组成：胞外信息分子、受体、Gs或Gi蛋白、腺苷酸环化酶 (adenylate cyclase，AC) 、cAMP、蛋白激酶 A(protein kinase A，PKA)2）流程：胞外信号受体Gs或Gi蛋白（AC）cAMPPKA（激活）底物蛋白（磷酸化）表达生物学效应 4、试述Ca2+

41、 -依赖性蛋白激酶途径的组成及信号转导流程。答：（1）Ca2+磷脂依赖性蛋白激酶途径 1）组成:胞外信息分子(促甲状腺素释放激素、去甲肾上腺素、血管紧张肽、抗利尿激素等)、 G蛋白偶联受体(Gp)、磷脂酶C( PLC)、三磷酸肌醇(IP3 )、二酰甘油(DAG)、蛋白激酶C(PKC) 2）流程：受体+信息分子G蛋白偶联受体(Gp)激活PLC激活PIP2（IP3）+DAG PKC激活DAG-PKC蛋白质磷酸蛋白质生物学效应 （2）Ca2+钙调蛋白依赖性蛋白激酶途径 1）组成：受体、G蛋白(Gp) 、PLC、IP3、Ca2+、 钙调蛋白、钙调蛋白激酶 ）流程：受体+信息分子G蛋白偶联受体(Gp)激

42、活PLC激活PIP2IP3+（DAG） Ca2+CaM钙调蛋白激酶 蛋白质磷酸蛋白质生物学效应第18章 血液生物化学1. NPN 的概念。答：非蛋白质类含氮化合物中的氮总称为非蛋白氮(non-protein nitrogen, NPN) 临床上通过测定血中的NPN含量可了解肾的排泄功能。2. 简述2,3-BPG旁路，并说明2,3-BPG是如何调节血红蛋白的携氧功能的? 答：在糖酵解过程中生成的1,3-二磷酸甘油酸有一部分可转变为2,3-二磷酸甘油酸，2-3-二磷酸甘油酸脱磷酸转变为3-磷酸甘油酸，再进一步分解为乳酸。这一糖酵解的侧支循环为红细胞所特有。（1）2,3-BPG是一个负电性很高的分子

43、,可与Hb结合,其结合部位在Hb分子的四个亚基的对称中心孔穴内。(2) 2,3-BPG的负电集团与空穴侧壁的带正电基团形成盐键，从而使Hb分子的T构象更趋稳定，降低Hb与氧的亲和力。（3）当血流经过PO2较高的肺部时，2,3-BPG的影响不大，而当血流经过PO2较低的组织时，红细胞中2,3-BPG的存在则显著增加O2释放，以供组织需要。在PO2相同条件下，2,3-BPG浓度增大，HbO2释放的O2增多，即人体可通过改变红细胞内2,3-BPG的浓度来调节对组织的供氧状况。第19章 肝的生物化学1.何谓尿三胆？如何鉴别3种黄疸答：临床上将尿胆红素、尿胆素原、尿胆素称为尿三胆。2.比较胆汁酸与胆素原肠肝循环。3. 正常人尿中无未结合胆红素, Why？答：非结合胆红素是脂溶性物质，不溶于水，于循环中附着于白蛋白上，以胆红素一白蛋白复合物的形式随血流到肝脏，在循环过程中不能经肾小球滤过，故尿中无非结合胆红素。【精品文档】第 12 页