生物化学复习(打印).doc

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1、生物化学复习第三章 糖的化学 1、糖的分类 单糖：不能被水解成更小分子的糖。（如：核糖、脱氧核糖、葡萄糖、果糖、半乳糖）糖 寡糖：能水解成少数（210个）单糖分子的糖。（如：麦芽糖、蔗糖、乳糖） 多糖：由10个以上甚至几千个单糖失水综合而成的的长链结构糖类。（如淀粉、糖原、纤维素） 2、构型与构象的区别： 1）构型：指一个分子由于不对称碳原子上各原子或原子团特有的固定的空间排列，使该分子具有的特定的立体化学形式。 2）构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。区别：构型是由一种构型转变为另一种构型时，需要通过共价键断裂和再生。而构象不会改变分子的光学活性。 3

2、、旋光性： 当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。这种能使偏振面旋转的性能称为旋光性(optical activity)。 一切糖类都有不对称碳原子，所以具有旋光性4、低聚糖的生物学功效： 低聚糖对肠道微生态具有调节作用 具有激活免疫应答作用 促进矿物质吸收 其他：降脂、抗氧化；提高肝脂酶、脂蛋白酯酶的活力；加速甘油三酯及胆固醇的利用，降低甘油三酯以及 LDL 胆固醇含量。5、多糖的生化功能： 1）作为动植物结构的骨架物质；2）作为储存物质；3）机体的防御功能；4）抗凝作用等。6、功能性多糖： 1）种类：植物多糖；动物多糖；真菌多糖；藻类多糖；细菌多糖 2）功效：增

3、强免疫力；抗病毒活性；抗凝血作用；疫苗作用 第四章 脂类化学 1、脂类共性：不溶于水，溶于乙醚 、氯仿、苯及丙酮等有机溶剂；具有酯的结构，或具有成酯的可能性；可被机体所利用。3、脂类的主要生理功能： 1）储存能量、提供能量2）生物体膜的重要组成成分3）脂溶性维生素的载体4）提供必需脂肪酸5）防止机械损伤与热量散发等保护作用6）作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系4、必需脂肪酸： 1）储存能量、提供能量2）生物体膜的重要组成成分3）脂溶性维生素的载体4）提供必需脂肪酸5）防止机械损伤与热量散发等保护作用6）作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系。其生物学

4、功能为：1） 影响膜的特性；2） 必需脂肪酸是类二十烷的前体物 3） 能维持皮肤及其他组织对水分的不通透性4） 有利于胆固醇的溶解和转运。5、脂类的理化性质： 无色、无臭、无味，相对密度小于 1；链长则在水中的溶解度低；双键多则熔点低；顺式异构体的熔点比反式异构体熔点低；折光系数：与原子种类、数量、分子结构官能团和键的性质有关；可以发生氧化,加成等化学反应。 水解与皂化：用碱液水解脂肪，可生成一分子甘油和三分子脂肪酸盐(即肥皂)。脂肪在碱性条件下的水解反应称为皂化作用(或皂化反应)。皂化值：水解 1 g 脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值。皂化值的意义：皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子

5、量越小。第五章 蛋白质化学1、蛋白质的化学组成： 存在于自然界中的氨基酸有 300 余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。2、蛋白质的分类方式： 1）酸水解：6 mol/L HCl 或 4 mol/L H2SO4，24 小时。优点：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸。缺点：色氨酸完全被沸水破坏，羟基氨基酸小部分被水解；天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。 2）碱水解：5 mol/L NaOH 共煮 10-20 h。优点：完全水解，色氨酸稳定缺点：产生消旋现象；精氨酸脱氨，产生鸟氨酸和尿素。3）酶水解：优点：反应条件温和，不产生消旋，也不破坏氨基酸；缺点

6、：水解不彻底；时间长；常用于部分水解；常用酶：胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。3、氨基酸的分类 1)根据R基极性分： A、非极性R基团：8种 丙氨酸Ala；缬氨酸 Val；亮氨酸 Leu; 异亮氨酸 Lla 脯氨酸 Pro; 苯丙氨酸 Phe; 色氨酸 Trp; 甲硫氨酸 Met。 B、极性R基团：不带电7种， 带电荷（正电荷3种：酪氨酸 Tyr; 天冬酰胺：Asn;谷氨酰胺 Gln，负电荷2种：天冬氨酸Asp; 谷氨酸 Glu）2）据 R 基团化学结构分类： 脂肪族 AA（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）： 杂环 AA(His组氨酸、Pro脯氨酸) 芳香族 AA(Phe、Tyr、Trp)3）

7、根据营养学分类： 非必需氨基酸：人体自身能合成Gly Ala Ser Tyr Cys Pro Asn Asp Glu Gln 必需氨基酸：自身不能合成，依赖食物Lys Val Leu Ile Met Phe Thr Trp Arg His 4）据氨基、羧基数分类： 一氨基一羧基 二氨基一羧基(Lys、His、Arg) 一氨基二羧基(Glu、Asp)4、理化性质： 除甘氨酸外,都具有 D- 及 L- 型之分，具有旋光性。在近紫外光区（220-300）酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收能力。5、蛋白质的变性： 蛋白质受某些物理或化学的因素影响，分子的空间构象破坏，从而导致其理化性质生物学活性改变的现象

8、称为蛋白质的变性作用。6、肽： 肽的定义：氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起形成的化合物为肽。这个键称肽键。 肽与蛋白质的区别：分子量不一样，肽的小些？7、蛋白质的分子结构： 1）一级结构：多肽链内氨基酸残基的排列顺序。 2）二级结构：是指多肽链本身的折叠和盘绕方式。 分别有以下几种形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲、环 超二级结构：二级结构的基本结构单位（- 螺旋，- 折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。主要有 ，x，- 曲折和 - 折叠筒等。 3）三级结构：是指在二级结构基础上，多肽链再进一步折叠盘绕成更复杂的空间结构，三级结构主要靠非共价键来维持。 4）四级结构：是指蛋白质

9、的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。所以不是一条蛋白质链可以合成的。 第六章 核酸化学1、定义：2、种类： 脱氧核糖核酸 DNA核糖核酸 RNA3、核酸的基本化学组成： 核酸-核苷酸-核苷（碱基、戊糖）、磷酸4、DNA与RNA降解产物的区别：5、稀有碱基：又叫微量碱基或修饰碱基，是主要碱基的衍生物。如次黄嘌呤、1-甲基次黄嘌呤、二氢尿嘧啶。（仅存在于tRNA中）6、RNA的结构：tRNA rRNA mRNA和 hnRNA7、核酸理化性质： 1）一般理化性质：两性解离 / 一般呈酸性（在中性溶液中带负电荷），微 溶于水，不溶于有机溶剂；室温条件下，DNA在碱中变性，但不水解，RNA水解。 2）核酸的

10、紫外吸收特性：由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260 nm 左右有最大吸收峰。3）核酸的变性：稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程。核酸的的一级结构(碱基顺序)保持不变。 增色效应：次级键断裂，空间结构破坏，变成单链。 Tm:紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度。 一般 DNA 的 Tm 值在 70-85C 之间。DNA 的 Tm 值与分子中的 G 和 C 的含量有关。4） 核酸的复性：变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程。减色效应：DNA 复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部

11、分的恢复。 第八章 酶1、定义：是一类由活性细胞产生的生物催化剂。2、化学本质：大部分是蛋白质，少数是RNA。3、化学组成：单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等结合酶类（conjugated enzyme):全酶=脱辅基酶蛋白+辅助因子 辅助因子：金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、 Mn2+、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+等。有机化合物：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉等辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。辅基(prosthetic group)：

12、与酶蛋白共价结合较紧，不易透析除去。4、高效催化的原因：降低反应活化能（活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量）。5、活性中心：酶是蛋白质，是大分子化合物，在这样一个大分子中只有一小部分是与底物结合，并与催化作用直接有关，这个部位称酶的活性中心。6、高效催化的机制：a邻近效应与定向效应；b张力效应；c酸碱催化；d共价催化；e微环境的影响。7、米氏方程：是酶在一定条件下的特征物理常数，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。通过测定 Km 的数值，可鉴别酶。8、酶活力：在最适反应条件下，每分钟催化 1 mol 底物转化为产物所需的酶量，称一个国际单位（IU）。9、最适温度：在一定温度下，酶反应速度

13、即酶活力最高，此温度叫酶的最适温度。10、可逆抑制作用：竞争性抑制作用：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。：Vmax 不变，Km 变大，而且随 I 浓度的增大而增大。非竞争性抑制作用：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物：Km 不变，Vmax 降低。反竞争性抑制作用：Km 及 Vmax 都变小。 第十章 糖代谢一、糖酵解1、定义：将葡萄糖转变成乳酸并同时生成 ATP 的一系列反应，是一切有机体中都存在的葡萄糖降解途径。2、1）、 葡萄糖 果糖-1,6-二磷酸 (糖酵解过程中惟一的脱氢反应)2）果

14、糖 -1,6- 二磷酸 2 分子磷酸丙糖 3)甘油醛 -3- 磷酸 丙酮酸2、小结：1、反应部位在胞液2、不需氧的产能过程（底物水平磷酸化） 1 G 2 ATP，Gn（G） 3 ATP3. 终产物乳酸：释放入血，进入肝脏代谢 分解利用 乳酸循环 3、三步不可逆反应：4、糖酵解的生理意义：是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式； 某些组织在有氧时也通过糖酵解供能：5、有氧氧化：（进行部位：细胞液、线粒体） 产生能量 全过程：第一阶段：葡萄糖 丙酮酸（胞液） 5个或7个ATP第二阶段：丙酮酸 乙酰CoA （线粒体） 5个ATP第三阶段：乙酰CoA CO2 + H2O + ATP 20个ATP （三

15、羧酸循环）（线粒体）6、三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC)：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸的重复循环反应的过程。 特点：循环一周氧化 1 分子乙 酰 CoA 脱氢 4 次(2H) 3（NADH+H+）、1（FADH2） 2 次脱羧（2 CO2）循环的中间产物：-起催化剂作用，本身无量的变化-不能直接通过循环氧化为 CO2和 H2O-可参与其他代谢反应，为保证循环而需补充7、有氧氧化的生理意义： 有氧氧化是机体获得能量的主要方式；三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路；三羧酸循环

16、是三大物质代谢相互联系的枢纽；8、磷酸戊糖途径：葡萄糖-6-磷酸核糖-5-磷酸 + NADPH 过程：第一阶段：氧化反应葡萄糖-6-磷酸脱氢、脱羧生成NADPH、CO2第二阶段：非氧化阶段一系列基团的转移 生理意义：产生核糖-5-磷酸，为核酸合成提供磷酸核糖，产生 NADPH+H+ 作为供氢体参与脂肪酸及胆固醇等合成 是谷胱甘肽还原酶的辅酶 作为羟化酶系的辅酶，参与生物转化9、糖异生：不可逆的那三步酶：已糖激酶葡糖-6-磷酸酶； 果糖-6-磷酸激酶果糖-1，6-二磷酸酶； 丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 生理意义：保证饥饿情况下血有 糖浓度的相对恒定；糖异生作用有利于乳酸的回收利用；协助

17、氨基酸的分解代谢；有助于维持酸碱平衡10、糖原的生成：部位：细胞质关键酶： 糖原合酶 葡萄糖的供体： UDPG ，需小分子糖原作引物消耗的能量： 2 分子ATP第十一章 脂代谢1、脂质的主要生理功能：储存能量、提供能量；生物体膜的重要组成成分；脂溶性维生素的载体；提供必需脂肪酸；防止机械损伤与热量散发等保护作用；作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系2、甘油三酯的分解：脂肪在脂肪酶、二脂酰甘油脂肪酶、一脂酰甘油脂肪酶的作用下逐 步水解成甘油和脂肪酸。 3、 甘油的氧化：活化脱氢糖代谢彻底氧化 。目前仅在肝脏细胞中发现有甘油激酶。（只能在肝脏中进行氧化）4、甘油的代谢：葡萄糖

18、或糖原（糖异生）丙酮酸乙酰CoACO2+H2O5脂肪酸的氧化分解： 活化-氧化产物 脂肪酸的活化（胞液）脂酰 CoA进入（线粒体） 脂肪酸的-氧化（线粒体）乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）6、-氧化: (脱氢水化脱氢硫解) A饱和奇碳脂肪酸的-氧化：丙酰CoA经过羧化反应和分子内重排，可转变生成琥珀酰CoA，可进一步氧化分解，也可经草酰乙酸异生成糖。 B不饱和奇碳脂肪酸的-氧化7、酮体的代谢 脂肪酸在肝中不彻底氧化产生的：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮 原料：（脂肪酸-氧化产生）乙酰CoA 部位：肝（线粒体）1）乙酰乙酸乙酰乙酰CoA 乙酰CoA 2）-羟丁酸乙酰乙酸 乙酰CoA 3）丙酮

19、 丙酮酸或乳酸糖异生产生ATP。（在这些细胞中，酮体进一步分解成乙酰CoATCA） 8、脂肪酸的合成：1）合成部位：肝脏、脂肪、乳腺等组织的细胞浆。2）脂肪酸合成的氢源：NADPH+H+；磷酸戊糖途径；苹果酸酶催化苹果酸产生丙酮酸的过程3）合成途径：非线粒体酶系合成饱和脂肪酸途径：软脂酸合成途径；线粒体酶学合成途径4）脂肪酸的氧化和从头合成的异同 第十二章 蛋白质的降解与氨基酸的代谢1、 acid的脱氨基作用：a.转氨基作用 b.氧化脱氨基作用 c.非氧化脱氨基作用 d.联合脱氨基作用(2种):使各种不同的氨基转移到-酮戊二酸的分子上，生成相应的-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作

20、用下，脱去氨基又生成-酮戊二酸。 第一种:在肝、肾、脑等器官进行的是转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用。 第二种：骨骼肌、心肌、肝脏中氨基酸的脱氨基作用主要是由嘌呤核苷酸循环来实现的。2、 氨的代谢（氨的去路）：尿素循环：原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。 一碳单位：某些氨基酸在体内分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为。载体：四氢叶酸FH4（辅酶）结合部位：FH4的N5，N10位第十三章 核酸的降解与核苷酸代谢1、降解的最终产物：碱基、磷酸戊糖2、核苷酸的功能： 作为核酸合成

21、的原料；体内能量的利用形式：ATP参与代谢和生理调节：cGMP、cAMP 等；组成辅酶：NAD、FAD、辅酶 A 等的组成成分；作为活化中间代谢物的载体：UDPG、CDP-二酰基甘油。3、分解途径： 嘌呤核苷酸 胞嘧啶TCA胸腺嘧啶TCA、糖异生3、 合成途径：A. 从头合成途径(肝)B. 补救合成途径 嘌呤核苷酸的从头合成原料 嘧啶核苷酸（先合成 IMP，再转变成 AMP 或 GMP） 第十三章DNA的生物合成1、 复制半保留复制：子代细胞的 DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的 DNA 都和亲代 DNA 碱基序列一致。半不连续性：a.先导链：顺着解链

22、方向生成的子链，复制是连续进行的，b.随从链：复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链，称为随从链。其中不连续的片段称为冈崎片段。新链的延伸总是从5-3。2、聚合酶：原核生物的 DNA 聚合酶：DNA-pol ：校对、修复DNA-pol ：填补缺口（无5-3 核酸外切酶作用！）DNA-pol ：复制真核生物的DNA聚合酶：DNA-pol a: 起始引发，有引物酶活性。DNA-pol b: 参与低保真度的复制 。DNA-pol g: 线粒体 DNA 复制中起催化作用。DNA-pol d: 延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性。DNA-pol e: 复制过程中起校读、修复

23、和填补缺口的作用。2、 DNA 连接酶作用：在复制中起最后接合缺口的作用。在 DNA 修复、重组及剪接中也起 缝合缺口作用。是基因工程的重要工具酶之一。3、 复制子：两个相邻复制起点间的距离。存在于真核细胞中，是最小的复制单位。4、 反转录酶的作用：DNA聚合酶活性；以RNA为模板，催化dNTP聚合成DNA的过程。此酶需要RNA为引物，多为色氨酸的tRNA，在引物tRNA3末端以53方向合成DNA。反转录酶中不具有35外切酶活性，因此没有校正功能，所以由反转录酶催化合成的DNA出错率比较高。RNase H活性；由反转录酶催化合成的cDNA与模板RNA形成的杂交分子，将由RNase H从RNA5

24、端水解掉RNA分子。DNA指导的DNA聚合酶活性；以反转录合成的第一条DNA单链为模板，以dNTP为底物，再合成第二条DNA分子。有些反转录酶还有DNA内切酶活性，这可能与病毒基因整合到宿主细胞染色体DNA中有关。反转录酶的发现对于遗传工程技术起了很大的推动作用。第十四章 RNA的合成1、 转录：依赖DNA的RNA合成。2、 复制与转录的区别：复制转录模板两股链均复制模板链转录（不对称转录）原料dNTPNTP酶DNA-聚合酶RNA-聚合酶产物子代双链DNA（半保留复制）mRNAtRNArRNA配对A-T ,C-GA-U,C-G,T-A3、RNA聚合酶：亚基分子量功能36512决定哪些基因被转录

25、150618催化功能155613结合DNA模板70263辨认起始点3、 真核生物 mRNA 的转录后加工：首尾修饰：5 端形成 帽子结构(m7GpppGp ) 3 端加上多聚腺苷酸尾巴(poly A tail)第十五章 蛋白质的生物合成1、 翻译：遗传信息（碱基排列顺序，英文）由 mRNA 携带到蛋白质多肽链上体现为氨基酸残基排列顺序（中文）的过程。2、蛋白质的合成体系：a.20种氨基酸 b.mRNA和遗传密码 c.tRNA d.核糖体 e. 酶和辅助因子及无机离子、以ATP 、GTP合成方向： NC端3、遗传密码： mRNA自 5 3 方向每三个碱基形成一个三联体,即一个遗传密码体现一个氨基酸信息。4、密码子的特点：连续性、简并性、通用性、摆动性5、tRNA：不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。6、70s核糖体的三个结合部位：T转肽酶 P肽位：结合或接受肽基的部位 A受位/氨基酰位：结合或接受 AA-tRNA的部位 30S与mRNA结合部位7、多核蛋白体：一 mRNA 上同时结合多个核蛋白体进行蛋白质多肽链合成