五年制医学生物化学教学大纲.doc

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1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流五年制医学生物化学教学大纲.精品文档.临床医学五年制生物化学教学大纲（五年制医学专业、口腔专业）生物化学是生命的化学，是一门研究生命分子基础的学科。是当今生命科学中迅速发展的热点。其基本目标是揭露生命的奥秘，确定组成生物体的非生命分子是如何相互作用以维持及延续生命的状态。生物化学是一门边缘学科，与其他有关的基础医学如生理学、微生物学、免疫学、生物物理学、药理学、病理学、病理生理学、组织学及寄生虫学等都有或多或少的关系，是医学科学的基础。生物化学理论课教学总的时数为91学时，共分十九章。本课程大体分为四个部分：第一部分：从第二章到第五章，主要讨

2、论生物大分子的结构和功能；第二部分从第六章到第十章，主要内容为物质代谢或动态生化；第三部分从第十一章到第十四章，主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控；最后部分从第十五章到第十九章，为机能生化及与医学密切相关的生化内容。上述各内容不是截然分开，而是彼此密切联系的，所以在掌握基本概念的基础上，要注意内容前后的联系。根据五年制教学的特点，以加强基础知识、基本理论为主，适当介绍生物化学的新进展及专业外语的应用，使学生对生命及疾病从分子水平深层次地加以理解，为今后从根本上理解和研究疾病发生机理打下基础。本大纲根据陈诗书、孔良曼、章有章主编医学生物化学（上海医科大学出版社，1999年）修订。主要参考

3、书：周爱儒主编生物化学（人民卫生出版社，2001.5第五版） Robert K. Murray et al. Hapers Biochemistry, 25th Edition时间安排：内容理论时数绪论1蛋白质的结构和功能5核酸的结构和功能4酶7维生素4糖代谢9脂代谢7生物氧化5蛋白质的分解代谢和氨基酸代谢7核苷酸代谢2DNA的复制、修复与重组DNA、4基因的转录、转录后加工、及逆转录4蛋白质的生物合成翻译4基因表达的调控3激素生化5信号转导5血液生化7肝胆生化5钙磷代谢3总计91第一章 绪论教学内容绪论课介绍生化的定义、内容、与基础医学和临床医学各课程间的关系。第一节 生物化学的定义生物化学

4、的定义，生物化学研究的对象和方法。第二节 生物化学的内容一、 叙述生化1. 元素组成2. 构件分子（生物分子、前体分子）3. 生物大分子4. 生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体。二、 动态生化：新陈代谢的概述、物质代谢（合成代谢和分解代谢），物质代谢与能量代谢的关系。三、 机能生化：组织器官的化学组成，代谢特点与其生理功能之间的关系。分子生物学的概念，分子生物学对生命科学研究的重要性。第三节 生化的目的第四节 生化与医学的关系生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。目的要求一、 掌握：1. 生物化学的定义二、 熟悉：1. 生物化学研究的对象和方法。2. 构件分子（生

5、物分子、前体分子）、生物大分子、生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体的关系。3. 动态生化包括新陈代谢的概述、物质代谢与能量代谢的关系，代谢调节的概念。4. 机能生化包括组织器官的化学组成，代谢特点与其生理功能之间的关系。5. 分子生物学包括分子生物学的概念，分子生物学对生命科学研究的重要性。三、 了解：1. 生物体的元素组成。2. 生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。第二章 蛋白质结构与功能教学内容蛋白质是机体内一类主要的生物大分子，具有复杂的分子结构及众多重要的生理功能。本章将重点讨论它的分子组成、分子结构及其重要生理功能，并对蛋白质分子结构的多样性与复杂性以

6、及蛋白质分子结构与功能之间的统一关系有所认识，为深入理解蛋白质分子在机体中的许多重要而复杂的生理作用以及在医学中的实际应用打好理论基础。第一节 蛋白质在生命活动中的重要作用蛋白质是生命的物质基础，普遍存在于生物界，不仅是体内含量最多的有机成分，且在体内担负着多种重要的生物学功能，几乎一切生命现象都与蛋白质有关。第二节 蛋白质的分子组成一、 蛋白质的元素组成与分子量：蛋白质平均含氮16%，尚有C、H、O、S等元素，分子量一般上万，由上百个氨基酸组成。二、 蛋白质的氨基酸组成：L，-氨基酸是蛋白质的基本组成单位，受遗传码控制的20种氨基酸是组成蛋白质的基本单位与构件分子。（一） 氨基酸的分类：各类

7、氨基酸的结构特点。（二） 氨基酸的重要理化性质：氨基酸的两性解离与等电点。芳香族氨基酸的紫外吸收性质。氨基酸的成肽反应、茚三酮反应、氧化脱氨与脱羧反应。第三节 蛋白质的分子结构一、 肽键和肽肽键是蛋白质分子中的主要共价键。氨基酸通过肽键相连而成的化合物称肽。开链肽和环状肽。肽的命名。开链肽的N末端和C末端。医学中一些重要的多肽，多肽中氨基酸残基的概念。二、 蛋白质分子结构及其规律性。（一） 蛋白质一级结构、多肽和蛋白质的氨基酸组成。蛋白质分子的一级结构就是多肽链中氨基酸残基的排列顺序，这也是蛋白质的基本结构。已知一级结构的蛋白质不少，蛋白质一级结构的测定。蛋白质一级结构的重要性。（二） 蛋白质

8、二级结构。属于蛋白质的空间结构，有螺旋、折叠、转角、螺旋、随机卷曲等基本结构单元，各自的特点。二级结构是相邻近氨基酸形成肽链骨架的局部空间结构。超二级结构和结构域的概念。（三） 蛋白质分子的三级结构，是肽链在二级结构基础上进一步卷曲，即由相距较远、整条多肽链上氨基酸残基的空间结构，可形成球状或纤维状等蛋白质分子。一般分子有亲水表面和疏水内核。（四） 蛋白质的四级结构是由几个具有三级结构亚基相互聚合形成的更复杂空间结构。亚基的概念。（五） 维持蛋白质分子空间结构稳定的副键为非共价键，包括氢键、盐键、疏水键和Van der waals力等。它们虽易受外界因素作用而断裂，但在维系蛋白质分子空间构象中

9、起着重要的作用。（六） 二硫键，属于共价键，并非所有蛋白质分子均具有，但它加固了由副键维系的蛋白质三级结构，在部分蛋白质分子中存在，对提高蛋白质构象稳定性也很重要。第四节 蛋白质分子结构和功能的关系（一） 蛋白质分子一级结构与功能关系密切。关键部位氨基酸改变会影响其生物功能，而非关键部位氨基酸改变影响不大。分子病的概念。（二） 蛋白质分子空间结构与功能的关系。变构的概念与重要性。第五节 蛋白质的分类根据组成成分的不同可分为单纯蛋白质与结合蛋白质两大类。了解主要的单纯蛋白质与结合蛋白质的特点。蛋白质亦可按分子形状不同而分为纤维与球状蛋白质。更可按功能进行分类。第六节 蛋白质的重要理化性质一、 蛋

10、白质的大分子亲水胶体性质。二、 蛋白质的两性解离与等电点。蛋白质是多价两性离子，分子大小与等电点均与蛋白 质分离及功能等有关系。三、 蛋白质的紫外吸收特征与定量分析四、 蛋白质的沉淀，盐析法分离蛋白质原理，蛋白质的重金属盐、有机溶剂等沉淀反应。五、 蛋白质的变性，是物理或化学因素，使蛋白质分子空间结构的破坏，从而引起蛋白质物理、化学性质的改变和生物活性丧失的过程。蛋白质变性的机理及医学上的实际应用。目的要求一. 掌握；1. 组成蛋白质的氨基酸的特点、20种天然氨基酸的结构特点和三字符号。2. 肽键和肽的概念、结构特点。3. 蛋白质一级结构的概念和重要性。4. 二级结构的概念和不同基本单元特点。

11、5. 三级结构的概念及特点。6. 四级结构、亚基概念与特点。7. 蛋白质一级结构与功能的关系，并举例说明。8. 蛋白质空间结构、结构与功能间的关系，并举例说明9. 蛋白质变性的概念及其实际应用。蛋白质的变构概念及特点。蛋白质变构和变性的区别。二、熟悉：1. 蛋白质的元素组成、分子量，蛋白质含氮量平均为16%。2. 氨基酸的两性解离与等电点的概念。芳香族氨基酸的紫外吸收性质。氨基酸的成肽反应、3. 医学中一些重要的多肽。4. 超二级结构和结构域的概念。5. 分子病的概念。6. 蛋白质结构中的非共价键和共价键组成特点。7. 蛋白质的大分子亲水胶体性质。蛋白质的两性解离与等电点。蛋白质的紫外吸收特征

12、与定量分析。四、 了解：1.蛋白质的生理功能与重要性。2.氨基酸的茚三酮反应、氧化脱氨与脱羧反应。3.蛋白质一级结构的测定。4.蛋白质的分类。5.蛋白质的沉淀、盐析法分离蛋白质原理。第三章 核酸的结构和功能教学内容核酸属生物大分子之一，近年来有关研究发展迅猛。本章将重点讨论核酸的分子组成，分子结构及重要理化性质，了解核酸结构与功能之间的密切关系。并简要介绍基因和基因组概念，为今后的理论和实践工作打好基础。第一节 核苷酸一、 核苷酸是核酸的构件分子，由碱基、戊糖和磷酸三部分组成。嘌呤和嘧啶碱的基本结构，紫外吸收特征，DNA、RNA中的碱基种类。二、 核苷酸的命名与简称。游离存在的核苷酸类化合物如

13、ATP、cAMP等单核苷酸类化合物及NAD+、FAD等二核苷酸类化合物的结构特点和主要生理功能。第二节 核酸的分子结构一、 组成DNA和RNA的主要核苷酸，3，5磷酸二酯键连接。5末端，3末端。二、 核酸的一级结构：是指多核苷酸链中核苷酸的排列顺序，也指碱基的排列顺序。三、 DNA的分子结构（一） DNA的一级结构是指DNA中脱氧核苷酸的排列顺序。Chargaff规则。（二） DNA的二级结构为双螺旋结构。B型双螺旋分子的结构特征，二条DNA互补链反向平行相互缠绕成右手螺旋，直径、大沟、小沟。G-C、A-T碱基配对。相邻碱基对平面间距、夹角、螺距。亲水骨架，疏水碱基对在双螺旋分子上的位置。维持

14、DNA双螺旋稳定的二种相互作用力，碱基对间的氢键和碱基的堆集力。磷酸基团的静电作用对双螺旋分子稳定性的影响。A型、Z型DNA双螺旋。（三） DNA的高级结构：原核生物和病毒基因组DNA多为环状双链。共价闭合环，负超螺旋。缺口环。其核生物基因组分子巨大，往往经多层次折叠成染色体形式存在于细胞核中。第一层次的折叠是串珠样核小体结构。四、 RNA的分子结构：各种RNA分子均为单链，存在链内互补序列，可形成局部A型双螺旋结构。其空间结构的维持主要靠碱基堆集，其次为配对碱基间的氢键相互作用。（一） tRNA的结构：一级结构特点：各种tRNA分子均为单链，约由70余个核糖核苷酸组成。5末端磷酸化，3末端-

15、CCA-OH。含稀有碱基，部分碱基甲基化。二级结构特点：三叶草结构；有四环四臂：氨基酸臂，DHU环及臂、反密码环及臂、额外环、TC环及臂。三级结构特点：倒L型分子。（二） mRNA的结构：原核生物mRNA为多顺反子，含数个结构基因，可翻译多个蛋白质产物。半衰期较短。真核生物mRNA为单顺反子，含一个结构基因翻译一个蛋白质产物。半衰期较长。内含子、外显子、hnRNA、5端“帽子”结构、3端多聚腺苷酸“尾”。（三） rRNA结构：成熟rRNA分子为单链，局部含A型双螺旋结构，具有复杂的空间结构。原核生物rRNA分子为5S、16S和23S三种。真核生物rRNA分子为5S、5.8S、18S和28S四种

16、。原核生物核糖体30S小亚基由1分子16SrRNA与21种核糖体蛋白质组成，50S大亚基由5S、23SrRNA各1分子与34种核糖体蛋白质组成。真核生物核糖体40S小亚基由1分子18SrRNA与33种核糖体蛋白质组成，60S大亚基由5S、5.8S、28S rRNA各1分子与49种核糖体蛋白质组成。第三节 核酸的理化性质一、 核酸的大小和测定二、 核酸的水解：酸碱水解、酶解。三、 核酸的变性、复性和杂交：变性的概念，引起变性的理化因素。核酸的紫外吸收，减色效应，高色效应，熔化曲线，Tm及影响因素，复性及影响因素，杂交的概念。第四节 基因和基因组简介基因的概念和结构，基因组概念。一、 病毒基因组：

17、大小，核酸种类，重叠基因。二、 原核生物基因组：大小，操纵子，质粒。三、 真核生物基因组：分隔开的基因，基因家族，假基因，中度重复序列，高度重复序列，卫星DNA。目的要求一、 掌握1. 核苷酸是核酸的构件分子、组成，嘌呤和嘧啶碱的基本结构，紫外吸收特征，DNA、RNA中的碱基种类。2. 核苷酸的命名与简称。游离存在的核苷酸类化合物结构特点和主要生理功能。3. 组成DNA和RNA的主要核苷酸，3, 5磷酸二酯键连接。5末端，3末端。4. Chargaff规则。5. DNA的一级结构的概念6. DNA的二级结构：DNA双螺旋模型的结构特点。7. RNA的分子结构的特点8. tRNA的结构：一级结构

18、特点、二级结构特点9. 真核生物mRNA中内含子、外显子、hnRNA、5端“帽子”结构、3端多聚腺苷酸“尾”等的概念。10. 核酸的变性、复性和杂交的概念，核酸的紫外吸收、高色效应、Tm11. 基因的概念，基因组的概念二、 熟悉1. tRNA的结构：三级结构特点2. 引起变性的理化因素、熔化曲线、Tm的影响因素、复性的影响因素三、 了解1. A型、Z型DNA双螺旋结构特点。2. DNA的高级结构特点。3. 原核生物mRNA结构、真核生物mRNA结构特点比较。4. rRNA结构特点5. 核酸的大小和测定、核酸的水解6. 病毒基因组、原核生物基因组、真核生物基因组的特点。第四章 酶教学内容酶是生物

19、体内的一类催化剂，体内化学反应绝大部分由酶催化。本章重点讨论酶的化学结构及其催化活性的关系，酶作用的原理、酶作用的基本动力学。对酶的命名、分类、酶活力测定及其在医学中的应用作扼要说明。第一节 酶的概念一、 酶是活细胞所产生的具有高度催化效能和催化特异性的蛋白质。酶的催化活性受到多种因素的调节，并受变性因素的作用而失活。二、 生物体内还存在具有催化作用的核糖核酸，命名为ribozyme。第二节 酶的分子结构与催化活性一、 酶的化学组成：可分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子水解后只有其组成单位氨基酸，结合酶类分子中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶或辅基。组成辅酶或辅基的有金属离子、含铁

20、卟啉化合物或含有维生素B族的小分子有机物。酶蛋白与辅酶结合成全酶，只有全酶才具催化活性，全酶中酶蛋白与辅酶在催化过程中具有不同的作用。二、 酶的活性中心：酶活性中心的功能基团及其来源，酶催化的结合基团，催化基团和必需基团的含义，酶原与酶原激活，多功能酶及其所含的多种酶的活性中心，同工酶的分子结构，理化性质，免疫原性不同，但它们有相似的酶活性中心。三、 酶活性部位以外与催化活性有关的结构。变构酶的分子组成，变构酶的变构部位及其作用，酶的共价修饰，多酶复合体的组成及其作用。第三节 酶的分类与命名一、 酶的分类：根据酶催化反应的类型，将酶分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、连接

21、酶类。二、 酶的命名：习惯命名以酶催化的底物加反应类型，如蛋白水解酶、乳酸脱氢酶等。系统命名以酶的系统命名和4个数字分类的酶编号。第四节 酶促反应的特点和作用机制一、 酶促反应的特点（一） 酶加速反应的速度但不改变反应的平衡点。（二） 酶催化具有高度特异性，分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。（三） 酶活力的可调节性。二、 酶促反应的作用机制（一） 酶与底物定向结合形成酶底物复合物：相互结合时形成多种非共价键产生结合能，是酶作用特异性的基础。（二） 酶与底物的过渡状态互补：酶底物复合物生成后，进一步相互作用生成更多的次级键、产生更多的结合能，使酶与底物的过渡状态互补，是催化作用的关键。

22、（三） 酶降低反应的活化能：酶与底物生成的酶底物复合物以及酶与底物过渡状态互补时生成的结合能，抵消了反应所需的活化能，因而使反应加速，这是酶催化高效的关键。第五节 酶促反应的动力学动力学是研究影响酶促反应速度的因素，也是研究酶的结构与功能，酶促反应机制的重要手段。一、 酶浓度对反应速度的影响：在底物浓度饱和条件下，反应速度与酶浓度成正比。二、 底物浓度对酶反应速度的影响：大多数酶催化的反应，若以反应速度对底物浓度作图得矩形双曲线。Michaelis-Menten根据酶底物形成中间复合物的学说，提出著名的米曼氏方程式，和米氏常数km，米氏常数是每一个酶的特征性常数，它在酶学研究和实际应用中的重要

23、意义。用米氏方程式双倒数法测定和km。三、 温度对酶反应速度的影响，酶的最适温度。四、 pH对酶反应速度的影响，酶的最适pH五、 激活剂对酶促反应速度的影响。六、 抑制剂对酶促反应速度的影响。抑制剂和酶抑制作用的概念。酶的不可逆抑制作用包括非专一性不可逆抑制作用和专一性不可逆抑制作用的概念。DIFP有机磷农药对胆碱酯酶的抑制作用。酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用的概念，三类抑制中酶、底物、抑制剂的相互作用特点，各自的动力学特征及竞争性抑制在医学上的应用。第六节 酶活力的调节一、 酶的变构调节变构酶往往是一条代谢途径中的限速酶、关键酶、调节酶，这与它们在这一条代谢

24、途径中的位置，催化单向不平衡反应，其活力的改变影响整条代谢途径反应速度有关。变构酶的变构剂，变构酶的底物浓度曲线成S型，变构激活剂与变构抑制剂，变构调节的生理意义。二、 酶的可逆性共价修饰酶共价修饰的特点、类型及其在代谢调节中的重要性。共价修饰调节与酶变构调节的异同。三、 酶活力受调节蛋白的调节细胞内酶的调节蛋白，钙调蛋白与钙离子结合后两种调节酶活力的方式。凝血因子激活凝血因子X的方式，cAMP解除蛋白激酶A的调节亚基对催化亚基的抑制。四、 酶的水解激活 酶原激活属酶活力调节方式，但不同于上述三种调节方式，酶原激活不可逆，激活后的酶可以受特异的抑制蛋白抑制，酶原激活的重要生理意义。五、 同工酶

25、同工酶广泛分布于不同的组织、细胞、细胞器，他们虽然催化相同的化学反应，但对底物的亲和力，动力学可能存在差别，故也参与细胞代谢的调节，LDH的五种同功酶及血清同工酶谱的诊断意义。六、 酶含量的调节酶蛋白合成的诱导与阻遏，诱导剂，底物诱导，激素诱导，药物诱导，阻遏剂如产物阻遏。第七节 酶在医学上的应用一、 酶活力测定及酶单位的概念，酶的国际单位、催量单位。二、 酶与疾病诊断：血清功能性酶、血清同工酶在疾病诊断中的应用。三、 酶与疾病的治疗。目的要求一、 掌握1. 酶的概念、酶的组成特点、酶的活性中心概念、酶活性部位以外与催化活性有关的结构。2. 酶促反应的特点，酶促反应的动力学：酶浓度、底物浓度、

26、pH值、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响及特点，抑制剂在医学上的应用。3. 酶活力的调节：酶的变构调节、酶的可逆性共价修饰，酶原激活、酶原激活的重要生理意义，同工酶的概念及其作用。二、 熟悉1. 酶促反应的作用机制。三、 了解1. 酶的分类、命名2. 酶活力受调节蛋白的调节、细胞内酶的调节蛋白、酶含量的调节的特点。3. 酶在医学上的应用第五章 维生素教学内容维生素是维持机体健康所必需的一组小分子有机物质，它们的化学结构各不相同，人体自身不能合成，必须由食物供应。根据它们溶解度不同，分脂溶性维生素和水溶性维生素两类。本章重点讨论各种维生素的生理功能，它们在调节物质代谢中的作用，尤其是B族维生

27、素作为体内某些酶的辅酶的组成成分参与物质代谢所起的作用。第一节 脂溶性维生素一、 脂溶性维生素包括A、D、E和K四种，它们的化学结构特点，缺乏症和中毒症的原因。二、 维生素A1和A2，维生素A的生理活性形式有视黄醇，视黄醛和视黄酸，维生素A原的转变，维生素A与视觉及维持上皮组织形态与功能上的作用。三、 维生素D、维生素D2和D3的来源，活性维生素D（1,25（OH）2D3）与钙、磷代谢的关系四、 维生素E的抗不育及抗氧化作用五、 维生素K的来源及其在肝脏凝血因子、中谷氨酸残基-羧化作用中所起的作用。第二节 水溶性维生素一、 B族维生素：B1、B2、B6、PP、泛酸、生物素、叶酸、B12的分布、

28、化学的结构特点及性质。二、 B族维生素的生理功能：B1的焦磷酸酯是-酮酸氧化脱羧酶的辅酶和转酮醇作用酶的辅酶。B2是黄素脱氢酶的辅酶FAD或FMN的组成成分；它们作为受氢体或供氢体的机理。PP是体内许多脱氢酶的辅基NAD+或NADP+的组成成分，其作为受氢体或供氢体的机理。B6是转氨酶及氨基酸脱羧酶的辅酶。转氨基作用的机理。生物素是羧化酶的辅基，参与体内CO2固定作用。泛酸为辅酶A（CoA）组成成分，参与体内酰基转移作用。叶酸及B12参与一碳单位代谢中的作用，叶酸的活性形式是四氢叶酸，B12的活性形式甲基钴胺素，5脱氧腺苷钴胺素。三、 维生素C的分布，化学结构、其酸性及还原性作用，体内代谢物的

29、羟化反应中的作用。四、 硫辛酸的结构及其氧化还原的形式，参与-酮酸氧化脱羧反应，是-酮酸氧化脱羧反应多酶复合体中的重要辅酶。目的要求一、 掌握1. 脂溶性维生素包括A、D、E和K四种，它们的化学结构特点，生理活性形式、缺乏症和中毒症的原因。2. B族维生素：B1、B2、B6、PP、泛酸、生物素、叶酸、B12的化学的结构特点、生理活性形式、生理功能。二、 熟悉三、 了解B族维生素：B1、B2、B6、PP、泛酸、生物素、叶酸、B12的分布特点。第六章 糖代谢教学内容糖类是人体的主要供能物质，且是细胞物质中重要成分，具有多种生理功能。本章重点讨论糖在体内的各条分解代谢途径和调节生理意义；糖异生作用的

30、途径，调节和生理意义；糖原的合成和分解及其调节、血糖的动态平衡及激素对血糖的调节作用。对糖的消化吸收和糖蛋白与蛋白聚糖也作一般介绍。第一节 概述糖在体内的存在形式：人体内主要的糖类是葡萄糖和糖原，前者是糖的运输形式，后者是糖的储存形式。糖的生理作用：糖在体内的主要生理功能是氧化分解供能，机体生命活动所需能量约70%来自糖的分解代谢。糖与其他物质结合形成复合物，是组成细胞结构及重要生理活性物质的组分。糖在体内的中间代谢包括无氧分解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生作用等。第二节 糖的消化吸收糖的主要消化部位在小肠。食物淀粉等糖类在淀粉酶、-糊精酶、糖淀粉酶、麦芽糖酶等催化下变成葡萄

31、糖等单糖。糖的吸收部位主要在小肠上段，葡萄糖的吸收是一个耗能的主动吸收过程。第三节 血糖血糖指血液中的葡萄糖。正常人空腹血糖的浓度为4.446.66mmol/L（80120mg/dl）一、 血糖的主要来源和去路：来源：1. 食物淀粉的消化吸收。2. 肝糖原分解。3. 肝中糖异生作用。去路：1. 在各组织中氧化分解供能，是糖的主要去路。2. 合成糖原，与转变成其他糖如核糖、乳糖等。3. 转变成非糖物质，包括脂肪，部分氨基酸等。糖耐量概念二、 血糖浓度的调节：器官水平的调节：肝脏通过糖原合成和分解及糖异生作用调节血糖浓度。激素的调节： 降血糖的激素：胰岛素。胰岛素降血糖的作用和机理。升血糖的激素有

32、：肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素和生长激素。第四节 糖的无氧分解一、 概念：机体在缺氧或供氧不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程，因与酵母生醇发酵相似，故又称糖酵解。二、 反应过程：分四个阶段：已糖磷酸酯的生成，磷酸丙糖的生成，3-磷酸甘油醛氧化成丙酮酸，乳酸的生成。糖酵解过程的酶存在于胞质中。其中已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶为关键酶，它们所催化的反应难以逆行。三、 糖酵解的代谢调节四、 糖酵解的生理意义第五节 糖的有氧氧化一、 概念：葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解成CO2和H2O的过程称糖的有氧氧化。二、 反应过程：可分三个阶段1. 葡萄糖或糖原分子中的葡萄糖单位转变

33、成丙酮酸，过程同糖酵解，在胞质中进行。2. 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。3. 乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化分解。2、3阶段均在线粒体内进行。三、 有氧氧化过程中的关键酶，其中丙酮酸脱氢酶系与-酮戊二酸脱氢酶系为多酶复合体，含多种辅酶，B族维生素与多酶复合体的关系。四、 有氧氧化的代谢调节五、 有氧氧化的生理意义六、 糖的有氧氧化与糖无氧酵解间的相互调节第六节 磷酸戊糖途径一、 概念：是葡萄糖在分解过程中以生成磷酸戊糖为中间产物的代谢途径。代谢过程在胞质中进行。二、 反应过程：分二个阶段。1. 氧化脱羧阶段：G6P开始至磷酸戊糖生成。6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶，NADPH+H+的生成。2

34、. 酮醇基和醛醇基的转移及已糖的再生。三、 生理意义：重点讨论磷酸戊糖和NADPH+H+的作用。第七节 糖原的合成和分解一、 糖原合成和分解的概念：糖原合成是指由葡萄糖合成糖原的过程。糖原分解主要是指肝糖原分解为葡萄糖的过程。二、 糖原合成的过程：UDPG的生成和作用；糖原引物的概念和作用；糖原合成酶是糖原合成的关键酶。三、 糖原分解的过程：磷酸化酶是糖原分解过程的关键酶。葡萄糖-6-磷酸酶主要存在于肝、肾组织中，因此肝糖原分解可直接补充血糖浓度，而肌肉不含此酶，故肌糖原不能直接调节血糖。四、 糖原合成和分解的调节。五、 糖原合成的分解的生理意义。第八节 糖异生作用一、 概念：是指氨基酸、乳酸

35、、甘油等非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。二、 反应过程：基本上是酵解的逆过程。但酵解过程中由已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶所催化的反应不可逆，其逆反应相应由葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶，丙酮酸羧化支路中的丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶所催化。羧化支路的概念和意义。三、 糖异生的生理意义四、 糖异生调节第九节 糖蛋白与蛋白聚糖一、 糖蛋白的结构与功能二、 蛋白聚糖的组成，重要的蛋白聚糖以及蛋白聚糖的功能。目的要求一、 掌握1. 糖在体内的主要生理功能。2. 血糖的概念，血糖的主要来源和去路与调节。3. 糖的无氧分解概念、反应过程、糖酵解的生理意义4. 糖的有氧氧化概念、反

36、应过程、有氧氧化的生理意义5. 磷酸戊糖途径概念、反应过程第一阶段，生理意义主要重点讨论磷酸戊糖和NADPH+H+的作用。6. 糖原合成和糖原分解的概念。糖原合成的过程中UDPG的生成和作用；糖原合成的关键酶。糖原分解的关键酶，葡萄糖-6-磷酸酶主要存在于肝、肾组织。糖原合成、糖原分解的生理意义。7. 糖异生作用概念。反应过程：基本上是酵解的逆过程，要克服三个能障。羧化支路的概念和意义。糖异生的生理意义。二、 熟悉1. 糖在体内的存在形式2. 糖耐量概念3. 糖酵解、糖有氧氧化的代谢调节4. 糖原合成和糖原分解及糖异生的代谢调节三、 了解1. 糖与其他物质结合形成复合物，是组成细胞结构及重要生

37、理活性物质的组分。2. 糖的消化吸收3. 糖的有氧氧化与糖酵解间的相互调节4. 磷酸戊糖途径反应过程第二阶段。5. 糖蛋白与蛋白聚糖第七章 脂类代谢教学内容脂类包括脂肪和类脂二大类，其共同的物理性质为不溶于水，但溶解于氯彷、乙醚、丙酮等脂溶剂。生物体内甘油三酯的主要生理功能是氧化分解供能，类脂（磷脂、胆固醇、胆固醇酯）主要构成细胞膜结构成分，也转变生成一些重要的化合物。本章重点讨论血浆脂蛋白、脂肪酸的-氧化、肝内酮体的生成和肝外酮体的利用。对类脂代谢只讨论磷脂酰胆碱和胆固醇代谢。第一节 脂类在体内的分布及生理功能一、 脂类在体内分布：储存脂的概念、引起储存脂含量改变的因素。固定脂的概念。二、

38、脂肪酸的命名与分类：营养必需（多为饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸）与非必需脂肪酸。（几乎所有天然多不饱和脂肪酸都是顺式结构）三、 脂类的生理功能：（一） 供能、贮能。（二） 构成细胞膜结构。（三） 转变生成体内多种具有重要生理功能的物质。（四） 乳化、保温、防震等功能。第二节 脂类的消化和吸收一、 脂类的消化：在小肠上段、胆汁酸盐、胰脂酶和共脂肪酶对甘油三酯的水解作用。胆固醇酯、磷脂水解的酶及产物。混合微团的组成及其作用。二、 脂类的吸收：在十二指肠下段及空肠上段的粘膜细胞吸收甘油三酯的水解产物（甘油、脂肪酸、甘油一酯等）、少部分直接进入门脉系统入血、大部分在肠粘膜细胞内形成乳糜微粒经胸导管入血。

39、乳糜微粒形成的过程，载脂蛋白B的作用。第三节 脂类在血浆中的转运血浆脂蛋白一、 血脂的组成及含量：血脂包含的脂类及各自的含量，测定血脂含量可以反映体内脂类代谢的情况，测定空腹血脂的原因。二、 血浆脂蛋白：（一） 血浆脂蛋白的组成及分类：超速离心法利用各种脂蛋白中所含脂类和蛋白质的量不同造成密度差异分乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白。电泳法利用脂蛋白中各类载脂蛋白含量和带电性质不同分为乳糜微粒、-脂蛋白、前脂蛋白和-脂蛋白。各类脂蛋白理化性质和生理功能。（二） 载脂蛋白的种类及其生理功能。（三个）三、 血浆脂蛋白的代谢与功能：（一） 乳糜微粒（CM）在小肠粘膜细胞合成为新生的

40、乳糜微粒，入血后与HDL交换载脂蛋白后成为成熟的乳糜微粒，乳糜微粒中甘油三酯为各外周组织脂蛋白脂肪酶（LPL）水解利用最终生成乳糜微粒残余颗粒为肝细胞摄取，乳糜微粒的生理功能。（二） VLDL在肝细胞合成，代谢类同CM，在血液中受LPL水解转变成为IDL和LDL，VLDL的生理功能。（三） LDL与外周细胞表面ApoB-E受体结合经内吞作用，为外周细胞提供胆固醇。（四） HDL由肝细胞生成，入血后与CM、VLDL交换载脂蛋白、交换脂质、LCAT的作用、及HDL最终由肝细胞摄取的过程，HDL的生理功能（参与胆固醇的逆向转运）。四、 高脂蛋白血症分五型、各型高脂蛋白血症的特征与危害性。第四节 甘油

41、三酯的中间代谢一、 甘油三酯的分解代谢：（一） 脂肪动员：脂肪动员的概念、甘油三酯脂肪酶在脂肪动员中的特殊作用以及该酶活力受激素调节的特点。脂解激素（肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素及促甲状腺激素）与抗脂解激素（胰岛素、前列腺素E2及烟酸）的概念。（二） 脂肪酸的氧化分解：1. 脂肪酸的氧化：包括（1）脂肪酸活化为脂肪酰CoA。（2）脂肪酰CoA由胞浆转入线粒体，其中肉毒碱、及脂肪酰肉毒碱转移酶、的作用。（3）饱和脂肪酰CoA和-氧化、包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应、催化此四反应的酶组成多酶复合体，各个酶催化的反应、产物和它们的辅酶。软脂酸进行七次-氧化，生成8分子乙酰CoA，7F

42、ADH2、7NADH+H+及8分子乙酰CoA在三羧酸循环中彻底氧化分解后生成的总ATP数。2. 脂肪酸的其它氧化方式（1）不饱和脂肪酸的氧化。（2）脂肪酸的-氧化。（3）脂肪酸的-氧化。（4）奇数碳原子脂肪酸的氧化。（三） 酮体的生成和利用酮体包括乙酰乙酸，-羟丁酸和丙酮。肝脏具有合成酮体的酶系，以乙酰CoA为原料合成乙酰乙酸，后者还原成-羟丁酸或自发脱羧生成丙酮。当机体以动用脂肪酸氧化作为主要能源时肝脏合成酮体增加，酮血症、酮尿症和引起酮症酸中毒的概念。正常时肝合成酮体由血液运至肝外周组织，肝外组织利用酮体的酶系，使乙酰乙酸，羟丁酸重新生成乙酰辅酶A并进入三羧酸循环彻底氧化分解。酮体生成、利

43、用的生化反应。（四） 甘油的氧化分解二、 甘油三酯的合成代谢（一） 脂肪酸的生物合成：原料为来自糖转变生成的乙酰CoA，乙酰CoA由线粒体转至胞浆的机制和有关酶系，丙二酸单酰CoA的合成及乙酰CoA羧化酶催化的反应，反应条件，酶的变构激活剂，变构抑制剂。一分子乙酰CoA和7分子丙二酸单酰CoA，以NADPH+H+作供氢体在脂肪酸合成酶催化下合成软脂酸的过程。脂肪酸合成酶在原核生物为多酶复合体，在真核生物为多功能酶。不饱和脂肪酸的生物合成。甘油三酯的合成：原料为甘油、脂肪酰CoA，催化的酶系，合成的途径及中间产物。三、 高度不饱和脂肪酸衍生物的生成四、 激素对脂肪代谢的调节：胰岛素对脂肪合成的促

44、进作用。胰高血糖素、肾上腺素对脂肪合成的抑制作用。胰高血糖素、肾上腺素促进脂肪分解，胰岛素抑制脂肪分解的作用。第五节 类脂的代谢一、 磷脂的结构与分类。二、 甘油磷酸的分解代谢。磷脂酶A1、A2、C、D、B水解的化学键，中间产物溶血磷脂的作用及磷脂彻底水解的终产物。三、 甘油磷脂的合成代谢：从头合成和补救合成的概念，含氮碱的来源，磷酸胆碱或磷酸乙醇胺生成的条件和有关酶，CTP在磷脂合成中的作用，磷脂酸与CDP胆碱（或CDP-乙醇胺）在N-碱基转移酶作用下生成磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）的过程。第六节 胆固醇的代谢一、 胆固醇的合成代谢：原料乙酰CoA，以NADPH+H+作为供氢体，ATP供能。

45、共三个阶段。（一） 从乙酰CoA合成甲基二羟戊酸，有关酶系，HMG-GoA还原酶是胆固醇合成的限速酶。（二） 由甲基二羟戊酸合成鲨烯的过程；（三） 鲨烯的微粒体内环化并进一步转变为胆固醇的过程。二、 胆固醇在体内转变为类固醇激素、维生素D3、胆汁酸、性激素及胆固醇经胆道排泄形式为粪固醇和石胆酸。三、 膳食胆固醇及几种激素对HMG-CoA还原酶活性和胆固醇合成的调节作用。目的要求一、 掌握：1. 血脂的组成及含量，血浆脂蛋白的组成及分类，血浆脂蛋白的代谢与生理功能。2. 脂肪动员的概念、甘油三酯脂肪酶在脂肪动员中的作用以及该酶活力受激素调节的特点。脂解激素与抗脂解激素的概念。脂肪酯的-氧化、酮体

46、的生成和利用及生理意义、病理意义。3. 甘油三酯合成代谢的原料、关键酶、重要的中间产物丙二酸单酰CoA。4. 甘油磷脂合成代谢：含氮碱的来源，磷酸胆碱或磷酸乙醇胺生成和有关酶，CTP在磷脂合成中的作用，磷脂在机体中的重要生理功能。5. 胆固醇合成的原料，关键酶。胆固醇在体内的转变。二、 熟悉：1. 营养必需与非必需脂肪酸的概念。2. 载脂蛋白的种类及其生理功能。3. 甘油的氧化分解。4. 磷脂的结构与分类。甘油磷酸的分解代谢。5. 膳食中的胆固醇及几种激素对HMG-CoA还原酶活性和胆固醇合成的调节作用。三、 了解：1. 脂类在体内的分布及生理功能2. 脂类的消化和吸收3. 脂肪酸的其它氧化方式：-氧化、-氧化、奇数碳原子脂肪酸的氧化。4. 脂肪酸的其它氧化方式：不饱和脂肪酸的氧化。5. 激素对脂肪代谢的调节。6. 脂肪酸的生物合成过程，甘油三酯的合成。7. 高度不饱和脂肪酸衍生物的生成。8. 胆固醇合成代谢的阶段。9. 高脂蛋白血症。第八章 生物氧化教学内容生物氧化是机体产生能量的基本过程，因此是物质代谢的中心问题