生物化学与分子生物学教案.docx

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1、精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案生物化学与分子生物学教案2005 级本科王顺讲师教材：生物化学（第六版）周爱儒主编 人民卫生出版社2006.8 2006.12可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 1 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节绪论、第一章第1 节授课对象

2、2005 级本科授课时间2006.8.28授课学时2授课的点六教室把握： 生物化学、分子生物学的基本概念。蛋白质的元素组成，蛋白质的含氮量，蛋白质的可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学目的与要求教学重点与难点分子组成，氨基酸的分类。肽键与肽链。明白： 生物化学与医学的关系，生物化学的进展简史与新进展，生物化学与分子生物学常用的技术及应用。重点： 蛋白质平均含氮量，氨基酸分类及理化性质。肽键与肽链、蛋白质的分子组成。难点 :等电点与 pH 值之间的关系可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学方法讲授式启示式。以酵母发酵过

3、程、养分学、双螺旋结构等为典型例子介绍生物化学的产生及进展的三个阶段，激发同学的学习爱好。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教具黑板多媒体教学可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结板书提纲教学步骤表达生物化学阶段：世纪下半叶至二十世纪初动态生物化学阶段：二十世纪初至岁月机能生物化学阶段：二十世纪岁月至今氨基酸分类归纳：碱性赖精组，酸性天和谷含硫半甲硫，羟基酪苏丝芳香苯色酪，分支缬亮异绪论50min第一节生物化学进展简史15min什么是生物化学？生命的化学（通过对历史的回忆激发同学学习爱好）表达生物化学阶段：世纪下半叶至二十世纪初举例： 试验室合成尿素Emil Fisch

4、er 用化学方法合成18 肽酶的概念的提出动态生物化学阶段：二十世纪初至岁月举例： 各种代谢途径的争论糖酵解三羧酸循环机制物质代谢与能量代谢的偶联机能生物化学阶段：二十世纪岁月至今进入分子生物学时期迅猛进展引出又一概念：分子生物学举例： 螺旋是蛋白质分子二级结构的形式之一DNA 是遗传的物质基础DNA 双螺旋是提示遗传信息传递的敲门砖遗传信息按中心法就传递DNA “克隆”使基因操作无所不能人类基因组方案拉开了基因组学的序幕我国科学家对生物化学进展的奉献：吴宪刘思聪牛胰岛素的人工合成其次节当代生物化学争论的主要内容15min（明确生物化学学习的内容结构与方向）1.生物分子的结构与功能2.物质代谢

5、及其调剂3.基因信息传递及其调控第三节生物化学与医学10min可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 2 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案作为医学基础课是医学进展的“催化剂”第四节本书纲要10min依据生物化学的进展过程分四篇二十二章来学习，并供应适当的学习方法和建议。第一篇生物大分子的结构与功能第一部分内容以生物大分子为

6、动身点系统学习蛋白质、核酸、酶等学问，为后续课程奠定基础。第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成50min蛋白质 protein 是由很多氨基酸amino acids通过肽键 peptide bond 相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质的生物学重要性5min1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广含量高2.蛋白质具有重要的生物学功能1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调剂作用3）免疫爱护作用4）物质的转运和储备5）运动与支持作用6）参加细胞间信息传递3.氧化供能一、氨基酸组成蛋白质的基本单位25min组成蛋白质的元素主要有 C、H、O、N 和 S。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。100

7、克样品中蛋白质的含量 g % = 每克样品含氮克数6.25 100 通过习题对蛋白质含氮量恒定进行讲解，并引导出蛋白质含量测定的方法之一：经典凯式定氮法 存在自然界中的氨基酸有300 余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外） 。一 氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（依据课件中20 种基本氨基酸化学结构式，对其特点进行总结分析，帮忙同学进行学问点的总结与归纳）氨基酸分类归纳：碱性赖精组，酸性天和谷含硫半甲硫，羟基酪苏丝芳香苯色酪，分支缬亮异通过记忆口诀把握15 种氨基酸，另外环状亚氨基酸为脯氨酸，最简洁氨基酸是甘氨酸，含一个甲基的

8、是丙氨酸，仍有两种酰胺即天冬酰胺和谷氨酰胺 二 氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 isoelectric point, pI：在某一 pH 的溶液中， 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 3 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案通过等电点的运算，使同学

9、进一步明确氨基酸的两性解离特性。2. 紫外吸取280nm共轭双键色氨酸、酪氨酸通过对紫外吸取的讲解，使同学先明确蛋白质含量测定的方法紫外分光光度法的理论依据3. 茚三酮反应通过课件中的图片及小试验明确茚三酮反应的化学实质及应用二、肽20min一 肽肽键 peptidebond是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 通过课件图示明确肽键的概念及其形成过程肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合就形成三肽由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽oligopeptide ，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽polypeptide 。肽

10、链中的氨基酸分子由于脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基residue。 多肽链 polypeptide chain 是指很多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N 末端：多肽链中有自由氨基的一端C 末端：多肽链中有自由羧基的一端通过对肽的讲解，使同学能初步懂得蛋白质的组成 二 生物活性肽1. 谷胱甘肽 glutathione, GSH由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成，但第一个肽键与一般肽键不同，由谷氨酸的 - 羧基与半胱氨酸的- 氨基形成。半胱氨酸中巯基是其主要功能基团，具有仍原性。 通过对谷胱甘肽的学习，为后续课糖代谢中磷酸戊糖途径相关内容做好铺垫2. 多肽类激素及神经肽可编辑资

11、料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结思 考 题或作业1. 什么是生物化学？如何懂得“生物化学是生命科学领域重要的领头学科之一”？2. 蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结课后记绪论课，通过列举生活中的实例，特殊列举现在分子生物学进展的前沿学问，能激发同学学习生化的爱好和积极性。通过自身的学习积存，给同学一些学习体会和方法介绍，接近师生的距离。刚开头接触蛋白质的相关内容，要求把握的学问点比较简洁，同学能够懂得和接受。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - -

12、欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 4 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第一章 第 2 节授课对象2005 级本科授课时间2006.8.30授课学时2授课的点六教室把握： 1、蛋白质的一、二、三、四级结构可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学目的与要求2、模体、结构域、分子伴侣的概念。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编

13、辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学重点与难点重点： 分子结构特点及影响其结构稳固的因素。模体、结构域、分子伴侣的概念。难点： 肽单元概念懂得 -螺旋结构特点及影响其结构的稳固因素。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学方法讲授式启示式对比法。蛋白质的分子结构实行层层启示的方法由初级到高级递进讲解，并协作形象立体的投影，激发同学的学习爱好。最终总结对比蛋白质一、二、三、四级结构。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教具黑板多媒体教学可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结板书提纲教学步骤蛋白质的一级结

14、构肽键二硫键蛋白质的二级结构氢键 -螺旋 -折叠 -转角和无规卷曲蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和Van der Waals力等蛋白质的四级结构疏水作用氢键和离子键蛋白质结构：一级氨酸串为链二级肽链有折卷三级盘旋更复杂四级多链合成团其次节蛋白质的分子结构（利用图片形象教学，加深懂得）100min一、蛋白质的一级结构10min 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列次序。主要的化学键：肽键，有些蛋白质仍包括二硫键。举例：牛胰岛素的一级结构有 A、B 两条多肽链组成，A 链 21 个 AA， B 链 30 个 AA，有 3 个二硫键 1 个 A 链内，另两个位于 A、B 链之间， A6-11

15、 、A7-B7， A20-B19一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。二、蛋白质的二级结构40min蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键 一 肽单元10min参加肽键的6 个原子 C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1 和 C2 在平面上所处的位置 为反式 trans构型，此同一平面上的6 个原子构成了所谓的肽单元peptide unit。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -

16、第 5 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学步骤蛋白质二级结构的主要形式1. - 螺旋10min结构要点： 每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距0.54nm，侧链伸向外侧，每个肽键的N-H氢和后面的第四个肽键的羰基氧形成氢键。氢键方向与螺旋主轴方向基本平行。举例： 毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白等几乎全都卷曲成 - 螺旋2. - 折叠5min结构要点： 呈锯齿状 折纸状 ，侧链交替位于锯

17、齿状结构上下方，一般较短，5-8 个 AA，如干肽段锯齿状可平行排列 走向相同或相反 ，肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键。 举例： 蚕丝蛋白几乎全部是 - 折叠3. - 转角和无规卷曲5min结构要点： 发生于肽链进行180 度回折时的转角上，由4 个 AA组成，第一个残基的羰基氧和第四个残基的亚氨基氢形成氢键，形成一个紧密的环，其次个残基通常为脯氨酸。举例 : 球蛋白中含量很高，约占全部残基1/4.无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 四 模体 超二级结构 5min在很多蛋白质分子中，可发觉二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体m

18、otif。举例： 常见的模体锌指结构 五 氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响5min蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成- 螺旋或 - 折叠，它就会显现相应的二级结构。三、蛋白质的三级结构30min 一 三级结构10min整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中全部原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和Van der Waals力等。举例： 肌红蛋白 二 结构域10min大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域domain。 三 分子伴侣10min分子伴侣 chap

19、eron通过供应一个爱护环境从而加速蛋白质折叠成自然构象或形成四级结构。四、蛋白质的四级结构15min有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 subunit。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。举例： 血红蛋白可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 6 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎

20、下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案归纳总结蛋白质一、二、三、四级结构的对比，进行横向和纵向的总结，通过记忆口诀帮忙同学进行巩固。一级氨酸串为链二级肽链有折卷三级盘旋更复杂四级多链合成团五、蛋白质的分类5min依据蛋白质组成成分依据蛋白质外形教学步骤可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结摸索题或作业1.什么是蛋白质的二级结构？主要有哪几种？各自的结构特点？2.举例说明模体和结构域的概念及其与蛋白质二、三级结构的差别。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结课后

21、记利用蛋白质数据库（PDB ）中的图片，利用动态三维成效图使同学通过由平面到立体的感观熟悉，学习蛋白质的一、二、三、四级结构，同学能接受比较抽象的学问点，收到较好的成效。通过记忆口诀使学问点易消化，并引导同学由点到面进行学问的总结归纳。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 7 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案教案首页课程

22、名称生物化学和分子生物学章节第一章第 3、4 节授课对象2005 级本科授课时间2006.9.4授课学时2授课的点六教室把握： 蛋白质理化性质及分别纯化的方法和原理。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学目的与要求明白： 蛋白质分子结构与功能的关系。组成蛋白质的多肽链氨基酸序列及蛋白质空间结构的测定方法。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学重点与难点重点： 蛋白质纯化方法理化性质、纯化方法。难点： 蛋白质变性、沉淀、凝固三者关系。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师

23、归纳总结教学方法讲授式启示式。帮助案例争论式教学。以“分子病”和“疯牛病”为案例讲清晰蛋白质结构与功能的关系。并通过举例如卤水点豆腐或提出问题争论蛋白质盐析、沉淀与变性、凝固的关系。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教具黑板多媒体教学可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结板书提纲教学步骤蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系沉淀的蛋白质不肯定变性，也不肯定凝固。变性的蛋白质易于沉淀，但也不肯定沉淀。凝固的蛋白质一般沉淀，同时变性。蛋白质的分别和纯化 一 透析及超滤法 二 丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀 三 电泳 四 层析 五 超速离心第三节蛋白质结构与功能的关系40min一、蛋白质一

24、级结构与功能的关系15min 一 一级结构是空间结构的基础例：牛核糖核酸酶一级结构与空间结构的关系。 二 一级结构与功能的关系一级结构相像的蛋白质具有相像的高级结构与功能例：不同哺乳类动物胰岛素分子结构相像执行调剂糖代谢的功能氨基酸序列供应重要的生物化学信息例: 细胞色素C比较一级结构，明白物种进化间的关系重要蛋白质氨基酸序列的转变可引起疾病例：镰刀形红细胞贫血由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 二、蛋白质空间结构与功能的关系25min 一 肌红蛋白和血红蛋白结构 利用图片进行具体对比和比较，再讲解。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下

25、载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 8 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学步骤 二 血红蛋白的构象变化和结合氧协同效应 cooperativity：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合才能的现象，称为协同效应。假如是促进作用就称为正协同效应positive cooperativity假如是抑制作用就称为负

26、协同效应negative cooperativity变构效应 allosteric effect：蛋白质空间结构的转变相伴其功能的变化，称为变构效应。 通过血红蛋白和肌红蛋白结构和功能 结合运输氧的才能 的比较，使同学正确理睬蛋白质空间结构与功能的关系。 三 蛋白质构象转变与疾病（问题启示式教学，联系临床，强化同学记忆）蛋白质构象疾病：如蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生转变，仍可影响其功能，严峻时可导致疾病发生。蛋白质构象转变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互集合，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理转变。这类疾

27、病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。例： 疯牛病发病机制：朊病毒蛋白 - 螺旋 - 折叠第四节蛋白质理化性质及其分别纯化60min一、蛋白质的理化性质 与氨基酸理化性质对比学习30min 一 蛋白质的两性电离5min蛋白质的等电点 isoelectric point, pI当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点。举例：人体内蛋白大多带有负电荷人体体液pH=7.4蛋白质等电点pI=5.0 二 蛋白质的胶体性质5min蛋白质胶体稳固的因素：颗粒表面电荷水化膜通过对胶体性质的学习，为同学

28、总结分别纯化蛋白的方法：盐析的原理，为试验教学做好铺垫。 三 蛋白质的变性、沉淀和凝固10min蛋白质的变性denaturation：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质转变和生物活性的丢失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不转变蛋白质的一级结构。造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。应用举例：可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外 , 防止蛋白质变性也是有效储存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。如蛋白质变性程度较轻，去除变性

29、因素后，蛋白质仍可复原或部分复原其原有的构象和功能， 称 为 复 性 renaturation 。蛋白质沉淀：在肯定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而集合，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质的凝固作用proteincoagulation： 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较牢固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系沉淀的蛋白质不肯定变性，也不肯定凝固。变性的蛋白质易于沉淀，但也不肯定沉淀。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 9 页，

30、共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案凝固的蛋白质一般沉淀，同时变性。 四 蛋白质的紫外吸取5min 总结出蛋白质含量测定的方法：紫外分光光度法 五 蛋白质的呈色反应5min茚三酮反应ninhydrin reaction双缩脲反应biuret reaction二 、 蛋 白 质 的 分 离 和 纯 化 （ 结 合 生 化 实 验 课 教 学 进 行 讲 解 ， 做 好 实 验 课 的 铺 垫 ）20min可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳

31、总结思 考 题或作业 一 透析及超滤法4min透析 dialysis：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有肯定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。 二 丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀4min盐析 salt precipitation是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 三 电泳4min蛋白质在高于或低于其 pI 的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分别各种蛋白质的技术 , 称为电泳 electrophoresis 。SDS-聚

32、丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。* 等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分别蛋白质的电泳方法。* 双向凝胶电泳是蛋白质组学争论的重要技术。 四 层析4min蛋白质分别常用的层析方法* 离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分别。* 凝胶过滤 gel filtration又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分别。 五 超速离心4min超速离心法ultracentrifugation既可以用来分别纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。通过对试验方法的介绍，使同学除把握方法外，仍应使同学明确在进行蛋白纯化工作中必需多种方法联合应用才能达到真正的纯化目的。三、多肽链中氨基

33、酸序列分析5min 以前用化学法费时费劲现在运用自动化分析仪器 四、蛋白质空间结构测定5min二级结构测定三级结构测定1.举例说明蛋白质的一级结构、空间结构与功能之间的关系？2.何谓蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？蛋白质变性原理有何应用价值？3.蛋白质纯化的方法哪几种？原理是什么？可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结课后记本次课教学内容多，同学不易懂得和消化，要求同学课后要进行自学和巩固。通过氨基酸和蛋白质理化性质的对比学习，使同学能更好的把握相关学问。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载

34、精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 10 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节其次章 1-3节授课对象2005 级本科授课时间2006.9.6授课学时2授课的点六教室把握： 核酸一级结构特点。DNA 、各种 RNA 的空间结构特点和功能。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学目的与要求明白： 核酸的分类、化学组成、核苷酸的生理功能及结构特点。可编辑

35、资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学重点与难点重点： 核苷酸的结构与生理功能。DNA 、mRNA 、tRNA 、rRNA 的结构特点、功能。难点： DNA 双螺旋模型结构要点。.mRNA 、 tRNA 、rRNA的结构特点。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学方法讲授式背景启示式。通过双螺旋发觉背景的介绍，让同学们自己发觉双螺旋。并通过形象的 Powerpoint将双螺旋展现给大家。可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教具黑板多媒体教学可编辑资料 - - - 欢

36、迎下载精品名师归纳总结板书提纲教学步骤DNA右双螺旋结构模型要点总结右双螺旋，反向平行碱基在内，主链在外碱基互补， A T，G C螺旋一圈，十对碱基结构稳固，副键维系大沟小沟，调剂关键其次章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成及一级结构20min一、核苷酸的结构碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。二、核酸的一级结构核酸中核苷酸的排列次序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。 明确核酸序列的书写方法，5在左 3在右，与蛋白质一级结构书写方法N在左

37、 C 在右相对应。 其次节DNA的空间结构与功能40min 一、 DNA的二级结构 -双螺旋结构模型 一 DNA双螺旋结构的争论背景碱基组成分析Chargaff规章： A = TGC碱基的理化数据分析A-T、G-C 以氢键配对较合理 DNA纤维的 X-线衍射图谱分析可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结学习资料 名师精选 - - - - - - - - - -第 11 页，共 31 页 - - - - - - - - - -可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结资料word 精心总结归纳 - - - - - - - - - - - -精品教学教案可编辑资料 - - - 欢迎下载精品名师归纳总结教学步骤摸索题或作业课后记